L-[1,2-¹³C]-glutamic acid | 115473-56-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: L-[1,2-¹³C]-glutamic acid
• 英文别名: [1,2-¹³C]-L-glutamic acid；1,2-⁽¹³⁾C₂-L-glutamic acid；L-Glutamic Acid-13C2；(2S)-2-amino(1,2-13C2)pentanedioic acid
• CAS: 115473-56-8
• 化学式: C₅H₉NO₄
• 分子量: 149.109
• InChiKey: WHUUTDBJXJRKMK-JAWTVSONSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.7
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  101
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  L-[1,2-¹³C]-glutamic acid 在 NADH oxidase 、 L-glutamate dehydrogenase 作用下， 生成 [1,2-13C2]-Α-酮戊二酸
  参考文献：
  名称：

  α-Hydroxy-β-keto acid rearrangement–decarboxylation: impact on thiamine diphosphate-dependent enzymatic transformations

  摘要：

  依赖硫胺二磷酸（ThDP）的MenD催化α-酮戊二酸与丙酮酸的反应，选择性地形成4-羟基-5-氧代己酸2，这似乎与生理底物α-酮戊二酸的酰基供体角色不一致。相比之下，α-酮戊二酸与乙醛的反应仅生成预期的5-羟基-4-氧代区位异构体1。这些反应通过核磁共振（NMR）和圆二色谱（CD）进行了研究，结果表明，与丙酮酸的反应中，观察到的区位选择性是由于最初形成的α-羟基-β-酮酸的重排-脱羧反应，而不是供体-受体底物角色的变化。进一步针对其他依赖ThDP的酶进行的实验，如YerE、SucA和CDH，验证了这种退化性脱羧反应可以与ThDP依赖的酶促转化中常见的酰醇的较低对映选择性相关。

  DOI：

  10.1039/c2ob26981c

文献信息

• TCA Cycle Involved Enzymes SucA and Kgd, as well as MenD: Efficient Biocatalysts for Asymmetric C–C Bond Formation
  作者：Maryam Beigi、Simon Waltzer、Alexander Fries、Lothar Eggeling、Georg A. Sprenger、Michael Müller

  DOI：10.1021/ol3031186

  日期：2013.2.1

  Asymmetric mixed carboligation reactions of α-ketoglutarate with different aldehydes were explored with the thiamine diphosphate dependent enzymes SucA from E. coli, Kgd from Mycobacterium tuberculosis, and MenD from E. coli. All three enzymes proved to be efficient biocatalysts to selectively deliver chiral δ-hydroxy-γ-keto acids with moderate to excellent stereoselectivity. The high regioselectivity

  α酮戊二酸与不同醛的不对称混合碳连接的反应从二磷酸硫胺素依赖酶的sucA进行了探索大肠杆菌，KGD从结核分枝杆菌，和修补从大肠杆菌。事实证明，所有这三种酶都是有效的生物催化剂，可以选择性地递送具有中等至优异的立体选择性的手性δ-羟基-γ-酮酸。高区域选择性是由于α-酮戊二酸作为这些酶催化反应的酰基供体保留了作用。
• α-Hydroxy-β-keto acid rearrangement–decarboxylation: impact on thiamine diphosphate-dependent enzymatic transformations
  作者：Maryam Beigi、Sabrina Loschonsky、Patrizia Lehwald、Volker Brecht、Susana L. A. Andrade、Finian J. Leeper、Werner Hummel、Michael Müller

  DOI：10.1039/c2ob26981c

  日期：——

  The thiamine diphosphate (ThDP) dependent MenD catalyzes the reaction of α-ketoglutarate with pyruvate to selectively form 4-hydroxy-5-oxohexanoic acid 2, which seems to be inconsistent with the assumed acyl donor role of the physiological substrate α-KG. In contrast the reaction of α-ketoglutarate with acetaldehyde gives exclusively the expected 5-hydroxy-4-oxo regioisomer 1. These reactions were studied by NMR and CD spectroscopy, which revealed that with pyruvate the observed regioselectivity is due to the rearrangement–decarboxylation of the initially formed α-hydroxy-β-keto acid rather than a donor–acceptor substrate role variation. Further experiments with other ThDP-dependent enzymes, YerE, SucA, and CDH, verified that this degenerate decarboxylation can be linked to the reduced enantioselectivity of acyloins often observed in ThDP-dependent enzymatic transformations.

  依赖硫胺二磷酸（ThDP）的MenD催化α-酮戊二酸与丙酮酸的反应，选择性地形成4-羟基-5-氧代己酸2，这似乎与生理底物α-酮戊二酸的酰基供体角色不一致。相比之下，α-酮戊二酸与乙醛的反应仅生成预期的5-羟基-4-氧代区位异构体1。这些反应通过核磁共振（NMR）和圆二色谱（CD）进行了研究，结果表明，与丙酮酸的反应中，观察到的区位选择性是由于最初形成的α-羟基-β-酮酸的重排-脱羧反应，而不是供体-受体底物角色的变化。进一步针对其他依赖ThDP的酶进行的实验，如YerE、SucA和CDH，验证了这种退化性脱羧反应可以与ThDP依赖的酶促转化中常见的酰醇的较低对映选择性相关。