3-amino-2',4'-difluoro-[1,1'-biphenyl]-4-ol

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 3-amino-2',4'-difluoro-[1,1'-biphenyl]-4-ol
• 英文别名: 2-amino-4-(2,4-difluorophenyl)phenol
• 化学式: C₁₂H₉F₂NO
• 分子量: 221.206
• InChiKey: FCOMEWYDUYMWCI-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.7
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  46.2
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  二硫醇二羟基乙酸 、 3-amino-2',4'-difluoro-[1,1'-biphenyl]-4-ol 在 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  通过多温晶体学、片段筛选和共价束缚在 PTP1B 中扩展变构网络

  摘要：

  变构是蛋白质的固有特征，但揭示变构信号传播的机制仍然具有挑战性。更清楚地了解这种内在回路将为调节蛋白质功能提供新的机会。在这里，我们通过结合多温度 X 射线晶体学实验和数百个单独的小分子片段浸泡的结构测定，确定了蛋白质酪氨酸磷酸酶 1B (PTP1B) 中的变构位点。新的建模方法揭示了蛋白质和配体的“隐藏”低占有构象状态。我们的结果集中在构象耦合到活性位点 WPD 环的变构位点上，并且是片段结合的热点。用共价连接的分子或突变靶向这些位点之一会变构抑制酶活性。

  DOI：

  10.7554/elife.36307
• 作为产物：
  描述：

  2-氨基-4-溴苯酚 、 2,4-二氟苯硼酸 在 四(三苯基膦)钯 、 sodium carbonate 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 以10%的产率得到3-amino-2',4'-difluoro-[1,1'-biphenyl]-4-ol
  参考文献：
  名称：

  通过多温晶体学、片段筛选和共价束缚在 PTP1B 中扩展变构网络

  摘要：

  变构是蛋白质的固有特征，但揭示变构信号传播的机制仍然具有挑战性。更清楚地了解这种内在回路将为调节蛋白质功能提供新的机会。在这里，我们通过结合多温度 X 射线晶体学实验和数百个单独的小分子片段浸泡的结构测定，确定了蛋白质酪氨酸磷酸酶 1B (PTP1B) 中的变构位点。新的建模方法揭示了蛋白质和配体的“隐藏”低占有构象状态。我们的结果集中在构象耦合到活性位点 WPD 环的变构位点上，并且是片段结合的热点。用共价连接的分子或突变靶向这些位点之一会变构抑制酶活性。

  DOI：

  10.7554/elife.36307

文献信息

• ANTI-INFLAMMATORY PHOSPHONATE COMPOUNDS
  申请人：Cannizzaro Carina

  公开号：US20090247488A1

  公开（公告）日：2009-10-01

  The invention is related to phosphorus substituted anti-inflammatory compounds, compositions containing such compounds, and therapeutic methods that include the administration of such compounds, as well as to processes and intermediates useful for preparing such compounds.

  本发明涉及磷取代的抗炎化合物、含有这种化合物的组合物、包括给药这种化合物的治疗方法，以及用于制备这种化合物的有用过程和中间体。
• US7432261B2
  申请人：——

  公开号：US7432261B2

  公开（公告）日：2008-10-07
• An expanded allosteric network in PTP1B by multitemperature crystallography, fragment screening, and covalent tethering
  作者：Daniel A Keedy、Zachary B Hill、Justin T Biel、Emily Kang、T Justin Rettenmaier、José Brandão-Neto、Nicholas M Pearce、Frank von Delft、James A Wells、James S Fraser

  DOI：10.7554/elife.36307

  日期：——

  determination from hundreds of individual small-molecule fragment soaks. New modeling approaches reveal 'hidden' low-occupancy conformational states for protein and ligands. Our results converge on allosteric sites that are conformationally coupled to the active-site WPD loop and are hotspots for fragment binding. Targeting one of these sites with covalently tethered molecules or mutations allosterically inhibits

  变构是蛋白质的固有特征，但揭示变构信号传播的机制仍然具有挑战性。更清楚地了解这种内在回路将为调节蛋白质功能提供新的机会。在这里，我们通过结合多温度 X 射线晶体学实验和数百个单独的小分子片段浸泡的结构测定，确定了蛋白质酪氨酸磷酸酶 1B (PTP1B) 中的变构位点。新的建模方法揭示了蛋白质和配体的“隐藏”低占有构象状态。我们的结果集中在构象耦合到活性位点 WPD 环的变构位点上，并且是片段结合的热点。用共价连接的分子或突变靶向这些位点之一会变构抑制酶活性。