3-chloro-4-methyl-2-oxo-2H-chromen-7-yl 4-chlorobenzenesulfonate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯丙烷和聚酮 - 香豆素及其衍生物
• 英文名称: 3-chloro-4-methyl-2-oxo-2H-chromen-7-yl 4-chlorobenzenesulfonate
• 英文别名: (3-Chloro-4-methyl-2-oxochromen-7-yl) 4-chlorobenzenesulfonate；(3-chloro-4-methyl-2-oxochromen-7-yl) 4-chlorobenzenesulfonate
• 化学式: C₁₆H₁₀Cl₂O₅S
• 分子量: 385.224
• InChiKey: XKGWJOHRJTYHPL-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.4
• 重原子数：
  24
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.06
• 拓扑面积：
  78
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  3-氯-7-羟基-4-甲基香豆素 、 4-氯苯磺酰氯 在 三乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 生成 3-chloro-4-methyl-2-oxo-2H-chromen-7-yl 4-chlorobenzenesulfonate
  参考文献：
  名称：

  苯甲酰基、乙酰基、烷基酯和磺酸酯取代香豆素衍生物的 ROS 抑制活性和细胞毒性评估。

  摘要：

  背景许多非甾体抗炎药(NSAID)，包括阿司匹林、消炎痛、布洛芬、氟芬那酸和保泰松在临床上用于治疗炎性疾病。这些非甾体抗炎药与严重的副作用有关，例如胃溃疡、肾毒性和出血。因此，确定有效和安全的炎症性疾病治疗方法仍然是药物化学家非常感兴趣的。方法 使用鲁米诺增强化学发光技术筛选了一系列不同取代的苯甲酰基、乙酰基、烷基酯和磺酸酯取代的香豆素 1-64 对活性氧的抑制作用，活性氧是由酵母聚糖激活的全血吞噬细胞产生的。结果 在所有测试化合物中，8 (IC50 = 65.0 ± 3.1 μM)、24 (IC50 = 41.8 ± 1.5 μM)、26 (IC50 = 10.6 ± 2.8 μM)、28 (IC50 = 20。9 ± 1.5 μM)和 41 (IC50 = 4.6 ± 0.3 μM) 与标准抗炎药布洛芬 (IC50 = 54.3 ± 1.9 μM) 相比显示出良好的抗炎潜力。具体而言，化合物

  DOI：

  10.2174/1573406415666190826153001

文献信息

• Coumarin sulfonates: New alkaline phosphatase inhibitors; in vitro and in silico studies
  作者：Uzma Salar、Khalid Mohammed Khan、Jamshed Iqbal、Syeda Abida Ejaz、Abdul Hameed、Mariya al-Rashida、Shahnaz Perveen、Muhammad Nawaz Tahir

  DOI：10.1016/j.ejmech.2017.03.003

  日期：2017.5

  A library of coumarin derived sulfonyl esters (1-38) was synthesized by reacting various hydroxy coumarins with different alkyl and aryl sulfonyl chlorides. All compounds were evaluated for their potential to inhibit alkaline phosphatases (hTNAP and hIAP). Most of the compounds were found to be inhibitors of APs. Compound 20 was found to be the most active hIAP inhibitor (IC50 = 1.11 +/- 0.15 mu M), whereas, compound 13 was found to be the most active hTNAP inhibitor (IC50 = 0.58 +/- 0.17 mu M). Detailed structure activity relationship studies (SAR), and molecular docking studies were carried out to identify structural elements necessary for AP inhibition, in addition to rationalize most probable binding site interaction of the inhibitors with the AP enzymes. (C) 2017 Elsevier Masson SAS. All rights reserved.