(9-anthracenylmethyl)hexaethylene glycol | 327602-40-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 蒽
• 英文名称: (9-anthracenylmethyl)hexaethylene glycol
• 英文别名: hexaethyleneglycol-anthracene；anthracene-HEG；2-[2-[2-[2-[2-[2-(Anthracen-9-ylmethoxy)ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethanol
• CAS: 327602-40-4
• 化学式: C₂₇H₃₆O₇
• 分子量: 472.579
• InChiKey: PORFRLILBUTKJV-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  616.4±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.159±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.7
• 重原子数：
  34
• 可旋转键数：
  19
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.48
• 拓扑面积：
  75.6
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  马来酰亚胺 、 (9-anthracenylmethyl)hexaethylene glycol 以 苯 为溶剂， 反应 15.0h， 以96%的产率得到
  参考文献：
  名称：

  RNA 活性位点的表征：Diels-Alderase 核酶与其底物和产物之间的相互作用

  摘要：

  最近已显示核酶催化小有机分子之间碳-碳键的立体选择性形成。这些 Diels-Alderase 核酶与其底物和产物的相互作用现已通过使用 44 种不同的、系统变化的类似物的化学取代分析得到阐明。RNA-二烯相互作用受堆叠相互作用控制，而氢键和金属离子配位似乎不太重要。二烯必须是蒽衍生物，并且允许在指定位置上有取代基，从而揭示结合位点的几何形状。亲二烯体必须是具有未取代反应性双键的五元马来酰亚胺环，疏水侧链对 RNA 结合有重要贡献。核酶区分手性底物的不同对映异构体，并以对映选择性和非对映选择性加速环加成。反应的立体化学由 RNA-二烯相互作用控制。RNA 与环加成产物强烈且立体选择性地相互作用，需要存在几个结构特征。总之，结果突出了核酶活性位点的复杂性，它可以根据底物立体化学和取代模式的微小差异控制化学反应途径。需要存在几个结构特征。总之，结果突出了核酶活性位点的复杂性，它可以根据底物立体化

  DOI：

  10.1021/ja0167405
• 作为产物：
  描述：

  六甘醇 、 9-氯甲基蒽 在 sodium hydride 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 24.0h， 以97%的产率得到(9-anthracenylmethyl)hexaethylene glycol
  参考文献：
  名称：

  RNA 活性位点的表征：Diels-Alderase 核酶与其底物和产物之间的相互作用

  摘要：

  最近已显示核酶催化小有机分子之间碳-碳键的立体选择性形成。这些 Diels-Alderase 核酶与其底物和产物的相互作用现已通过使用 44 种不同的、系统变化的类似物的化学取代分析得到阐明。RNA-二烯相互作用受堆叠相互作用控制，而氢键和金属离子配位似乎不太重要。二烯必须是蒽衍生物，并且允许在指定位置上有取代基，从而揭示结合位点的几何形状。亲二烯体必须是具有未取代反应性双键的五元马来酰亚胺环，疏水侧链对 RNA 结合有重要贡献。核酶区分手性底物的不同对映异构体，并以对映选择性和非对映选择性加速环加成。反应的立体化学由 RNA-二烯相互作用控制。RNA 与环加成产物强烈且立体选择性地相互作用，需要存在几个结构特征。总之，结果突出了核酶活性位点的复杂性，它可以根据底物立体化学和取代模式的微小差异控制化学反应途径。需要存在几个结构特征。总之，结果突出了核酶活性位点的复杂性，它可以根据底物立体化

  DOI：

  10.1021/ja0167405

文献信息

• DNA and RNA Can Be Equally Efficient Catalysts for Carbon−Carbon Bond Formation
  作者：Madhavaiah Chandra、Scott K. Silverman

  DOI：10.1021/ja7111965

  日期：2008.3.1

  values comparable to those of the analogous ribozyme (e.g., kobs 3 min-1 and rate enhancement > 4 × 105 for the deoxyribozyme). These findings provide evidence that DNA enzymes can catalyze carbon−carbon bond formation as efficiently as the best known RNA enzymes, despite the absence of 2‘-hydroxyl groups in DNA.

  我们报告了催化蒽和马来酰亚胺底物之间的 Diels-Alder 反应的脱氧核酶的体外选择。先前的工作表明，核酶可以以显着的速率提高来催化这种反应。我们将 DNA 和 RNA 酶的直接比较视为测试 DNA 和 RNA 的相对催化效率的机会。许多新的脱氧核酶被鉴定出来；其中之一，DAB22，可以催化不受束缚的蒽和马来酰亚胺底物的反式反应，其速率常数和速率增强值与类似核酶的速率常数和速率增强值相当（例如，脱氧核酶的 kobs 3 min-1 和速率增强 > 4 × 105 ）。这些发现提供了证据表明 DNA 酶可以像最著名的 RNA 酶一样有效地催化碳-碳键的形成，
• Three critical hydrogen bonds determine the catalytic activity of the Diels–Alderase ribozyme
  作者：Stefanie Kraut、Dirk Bebenroth、Alexander Nierth、Andrei Y. Kobitski、G. Ulrich Nienhaus、Andres Jäschke

  DOI：10.1093/nar/gkr812

  日期：2012.2

  Compared to protein enzymes, our knowledge about how RNA accelerates chemical reactions is rather limited. The crystal structures of a ribozyme that catalyzes Diels–Alder reactions suggest a rich tertiary architecture responsible for catalysis. In this study, we systematically probe the relevance of crystallographically observed ground-state interactions for catalytic function using atomic mutagenesis in combination with various analytical techniques. The largest energetic contribution apparently arises from the precise shape complementarity between transition state and catalytic pocket: A single point mutant that folds correctly into the tertiary structure but lacks one H-bond that normally stabilizes the pocket is completely inactive. In the rate-limiting chemical step, the dienophile is furthermore activated by two weak H-bonds that contribute ∼7–8 kJ/mol to transition state stabilization, as indicated by the 25-fold slower reaction rates of deletion mutants. These H-bonds are also responsible for the tight binding of the Diels–Alder product by the ribozyme that causes product inhibition. For high catalytic activity, the ribozyme requires a fine-tuned balance between rigidity and flexibility that is determined by the combined action of one inter-strand H-bond and one magnesium ion. A sharp 360° turn reminiscent of the T-loop motif observed in tRNA is found to be important for catalytic function.

  与蛋白质酶相比，我们对 RNA 如何加速化学反应的了解相当有限。一种能催化 Diels-Alder 反应的核糖酶的晶体结构表明，其丰富的三级结构对催化起着重要作用。在本研究中，我们利用原子诱变技术结合各种分析技术，系统地探究了晶体学观察到的基态相互作用与催化功能的相关性。最大的能量贡献显然来自于过渡态和催化袋之间精确的形状互补：单点突变体能正确折叠成三级结构，但缺少一个通常能稳定口袋的氢键，因此完全失去活性。在限速化学步骤中，亲二烯进一步被两个弱氢键激活，这两个氢键对稳定过渡态的作用为 7-8 kJ/mol，缺失突变体的反应速率要慢 25 倍。这些 H 键也是核糖酶与 Diels-Alder 产物紧密结合并导致产物抑制的原因。为了获得高催化活性，核糖酶需要在刚性和柔性之间取得微妙的平衡，这种平衡由一个链间 H 键和一个镁离子的共同作用决定。与 tRNA 中的 T 环图案相似的 360°急转弯对催化功能非常重要。
• Control of Stereoselectivity in an Enzymatic Reaction by Backdoor Access
  作者：Richard Wombacher、Sonja Keiper、Sandra Suhm、Alexander Serganov、Dinshaw J. Patel、Andres Jäschke

  DOI：10.1002/anie.200503280

  日期：2006.4.3
• Characterization of an RNA Active Site:  Interactions between a Diels−Alderase Ribozyme and Its Substrates and Products
  作者：Friedrich Stuhlmann、Andres Jäschke

  DOI：10.1021/ja0167405

  日期：2002.4.1

  substrates and accelerates cycloadditions with both enantio- and diastereoselectivity. The stereochemistry of the reaction is controlled by RNA-diene interactions. The RNA interacts strongly and stereoselectively with the cycloaddition products, requiring several structural features to be present. Taken together, the results highlight the intricacy of ribozyme active sites which can control chemical reaction

  最近已显示核酶催化小有机分子之间碳-碳键的立体选择性形成。这些 Diels-Alderase 核酶与其底物和产物的相互作用现已通过使用 44 种不同的、系统变化的类似物的化学取代分析得到阐明。RNA-二烯相互作用受堆叠相互作用控制，而氢键和金属离子配位似乎不太重要。二烯必须是蒽衍生物，并且允许在指定位置上有取代基，从而揭示结合位点的几何形状。亲二烯体必须是具有未取代反应性双键的五元马来酰亚胺环，疏水侧链对 RNA 结合有重要贡献。核酶区分手性底物的不同对映异构体，并以对映选择性和非对映选择性加速环加成。反应的立体化学由 RNA-二烯相互作用控制。RNA 与环加成产物强烈且立体选择性地相互作用，需要存在几个结构特征。总之，结果突出了核酶活性位点的复杂性，它可以根据底物立体化学和取代模式的微小差异控制化学反应途径。需要存在几个结构特征。总之，结果突出了核酶活性位点的复杂性，它可以根据底物立体化