(5R)-5-phenyl-2,4-imidazolinedione | 41807-35-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 唑烷类
• 英文名称: (5R)-5-phenyl-2,4-imidazolinedione
• 英文别名: (R)-5-phenylhydantoin；(5R)-5-phenylimidazolidine-2,4-dione
• CAS: 41807-35-6
• 化学式: C₉H₈N₂O₂
• 分子量: 176.175
• InChiKey: NXQJDVBMMRCKQG-SSDOTTSWSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.5
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.11
• 拓扑面积：
  58.2
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (5R)-5-phenyl-2,4-imidazolinedione 、 水 生成 氢(+1)阳离子 、 N-carbamoyl-D-phenylglycine
  参考文献：
  名称：

  Functional Expression and Characterization of the Two Cyclic Amidohydrolase Enzymes, Allantoinase and a Novel Phenylhydantoinase, from Escherichia coli

  摘要：

  摘要 根据相关酶相同位置上的刚性保守结构域，最近提出了一个环酰胺水解酶超家族，包括二氢嘧啶酶、尿囊素酶、海因酶和二氢烟酸酶，它们都参与嘌呤和嘧啶环的代谢。有了这些保守结构域，两个来自 大肠杆菌 从大肠杆菌的基因组序列中发现了两个推定的环酰胺水解酶基因，其两侧有相关的基因。从大肠杆菌的基因组序列中 大肠杆菌 的 allB 基因和一个推测的开放阅读框（暂定为 hyuA (代表海因利用酶）基因被预测为表达水解酶。与 allB 相比，高水平表达 hyuA 在 大肠杆菌中 即使在不同的诱导条件下，也无法成功表达单一蛋白。我们将 HyuA 表达为麦芽糖结合蛋白融合蛋白，将 AllB 表达为其原生形式，然后通过常规程序纯化了它们。 AllB 编码一个四聚体尿囊素酶（453 个氨基酸），它能将嘌呤代谢物尿囊素水解为尿囊酸。另一个开放阅读框 hyuA 在物理图谱上位于 64.4 分钟附近，被称为 UUG 起点，其编码为 d -甾体特异性苯海因酶（465 个氨基酸）的编码，该酶是一个同源四聚体。这是一种属于环酰胺水解酶超家族的新型酶、 大肠杆菌 苯海因酶对 5′位芳香侧链的海因衍生物具有独特的活性，但不容易水解简单的环状脲苷。推导出的新型苯基海因酶的氨基酸序列与尿囊素酶和二氢嘧啶酶的氨基酸序列具有显著的同源性（45%），但其功能作用仍有待阐明。尽管 HyuA 的生理功能尚不明确，但它与利用尿囊素的 AllB 的存在强烈表明，环状脲苷可能被大肠杆菌利用为营养源。 大肠杆菌 .

  DOI：

  10.1128/jb.182.24.7021-7028.2000
• 作为产物：
  描述：

  N-氨基甲酰(苯基)甘氨酸 在 戊醇 、 硫酸 、 sodium dodecyl-sulfate 作用下， 反应 24.0h， 以2.843 g的产率得到(5R)-5-phenyl-2,4-imidazolinedione
  参考文献：
  名称：

  Jha, Brajesh K.; Chhatre, Ajay S.; Kulkarni, Bhaskar D., Journal of the Chemical Society. Perkin transactions II, 1994, # 6, p. 1383 - 1386

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Footprint Catalysis. IX. Molecular Footprint Catalytic Cavities Imprinted with Chiral Hydantoins; Enantioselective Hydantoinase Mimics
  作者：Tamae Matsuishi、Toyoshi Shimada、Kensaku Morihara

  DOI：10.1246/bcsj.67.748

  日期：1994.3

  Imprinting using chiral 5-phenyhydantoins ((5R)- and (5S)-5-pheny-2,4-imidazolinedione) as templates could mark chiral molecular footprint-like cavities on a silica (alumina) gel surface. These cavities displayed evident enantioselective catalyses in reactions of (R)- and (S)-N-carboxyphenylglycine anhydrides, and (R)- and (S)-5-phenylhydantoins with 2,4-dinitrophenolate, respectively. A proposed mechanism and temperature effects on catalysis suggested that the enantioselectivities depended on the binding step of the catalysis.

  采用手性5-苯基海因（(5R)-和(5S)-5-苯基-2,4-咪唑啉二酮）作为模板进行印迹，可以在硅胶（氧化铝）表面形成类似手性分子足迹的空腔。这些空腔在(R)-和(S)-N-羧苯基甘氨酸酐以及(R)-和(S)-5-苯基海因与2,4-二硝基苯酚的反应中表现出明显的手性选择性催化作用。提出的机理和温度对催化作用的影响表明，手性选择性取决于催化过程中的结合步骤。
• Kinetics and Mechanisms of Racemization: 5-Substituted Hydantoins (= Imidazolidine-2,4-diones) as Models of Chiral Drugs
  作者：Marianne Reist、Pierre-Alain Carrupt、Bernard Testa、S�ren Lehmann、Jan J�rn Hansen

  DOI：10.1002/hlca.19960790319

  日期：1996.5.8

  demonstrated that the deuteration and racemization of 5-monosubstituted hydantoins follow general-base catalysis. The identical (within experimental errors) activation energies of deuteration and racemization indicate that the two reactions share a common reaction mechanism. The fact that the pseudo-first-order rate constants of deuteration are about half of those of racemization suggests that deuteration occurs

  药物分子中的手性中心增加了合成，代谢，药理和临床研究的复杂性，另一个问题是可能缺乏构型稳定性。在这里，我们报告了用作模型化合物的七个5-单取代的氢化物（=咪唑烷-2,4-二酮）的氘化和外消旋化作用的详细动力学和机理研究。使用1测定了氘化和外消旋反应的1 H-NMR和手性RP-HPLC，反应速率和活化的热力学参数。通过在AM1水平上进行的分子轨道计算获得了去质子化的能量。已证明5-单取代乙内酰脲的氘化和外消旋化遵循一般的碱催化。氘化和消旋化的相同（在实验误差范围内）活化能表明，这两个反应共享相同的反应机理。氘的拟一级反应速率常数约为外消旋化的拟一级速率常数的事实表明，氘的发生是随着构型的反转而发生的。观察到这7种化合物之间的反应速率差异非常大，表明取代基对手性稳定性的显着影响。这些结果，加上观察到的小同位素效应，以及实验活化能与计算的去质子能之间的比较表明，S E 2推挽机制，用于5-单取代乙内酰脲的外消旋作用。
• Jha, Brajesh K.; Chhatre, Ajay S.; Kulkarni, Bhaskar D., Journal of the Chemical Society. Perkin transactions II, 1994, # 6, p. 1383 - 1386
  作者：Jha, Brajesh K.、Chhatre, Ajay S.、Kulkarni, Bhaskar D.

  DOI：——

  日期：——
• Functional Expression and Characterization of the Two Cyclic Amidohydrolase Enzymes, Allantoinase and a Novel Phenylhydantoinase, from <i>Escherichia coli</i>
  作者：Geun Joong Kim、Dong Eun Lee、Hak-Sung Kim

  DOI：10.1128/jb.182.24.7021-7028.2000

  日期：2000.12.15

  A superfamily of cyclic amidohydrolases, including dihydropyrimidinase, allantoinase, hydantoinase, and dihydroorotase, all of which are involved in the metabolism of purine and pyrimidine rings, was recently proposed based on the rigidly conserved structural domains in identical positions of the related enzymes. With these conserved domains, two putative cyclic amidohydrolase genes from Escherichia coli , flanked by related genes, were identified and characterized. From the genome sequence of E. coli , the allB gene and a putative open reading frame, tentatively designated as a hyuA (for hydantoin-utilizing enzyme) gene, were predicted to express hydrolases. In contrast to allB , high-level expression of hyuA in E. coli of a single protein was unsuccessful even under various induction conditions. We expressed HyuA as a maltose binding protein fusion protein and AllB in its native form and then purified each of them by conventional procedures. allB was found to encode a tetrameric allantoinase (453 amino acids) which specifically hydrolyzes the purine metabolite allantoin to allantoic acid. Another open reading frame, hyuA , located near 64.4 min on the physical map and known as a UUG start, coded for d -stereospecific phenylhydantoinase (465 amino acids) which is a homotetramer. As a novel enzyme belonging to a cyclic amidohydrolase superfamily, E. coli phenylhydantoinase exhibited a distinct activity toward the hydantoin derivative with an aromatic side chain at the 5′ position but did not readily hydrolyze the simple cyclic ureides. The deduced amino acid sequence of the novel phenylhydantoinase shared a significant homology (>45%) with those of allantoinase and dihydropyrimidinase, but its functional role still remains to be elucidated. Despite the unclear physiological function of HyuA, its presence, along with the allantoin-utilizing AllB, strongly suggested that the cyclic ureides might be utilized as nutrient sources in E. coli .

  摘要 根据相关酶相同位置上的刚性保守结构域，最近提出了一个环酰胺水解酶超家族，包括二氢嘧啶酶、尿囊素酶、海因酶和二氢烟酸酶，它们都参与嘌呤和嘧啶环的代谢。有了这些保守结构域，两个来自 大肠杆菌 从大肠杆菌的基因组序列中发现了两个推定的环酰胺水解酶基因，其两侧有相关的基因。从大肠杆菌的基因组序列中 大肠杆菌 的 allB 基因和一个推测的开放阅读框（暂定为 hyuA (代表海因利用酶）基因被预测为表达水解酶。与 allB 相比，高水平表达 hyuA 在 大肠杆菌中 即使在不同的诱导条件下，也无法成功表达单一蛋白。我们将 HyuA 表达为麦芽糖结合蛋白融合蛋白，将 AllB 表达为其原生形式，然后通过常规程序纯化了它们。 AllB 编码一个四聚体尿囊素酶（453 个氨基酸），它能将嘌呤代谢物尿囊素水解为尿囊酸。另一个开放阅读框 hyuA 在物理图谱上位于 64.4 分钟附近，被称为 UUG 起点，其编码为 d -甾体特异性苯海因酶（465 个氨基酸）的编码，该酶是一个同源四聚体。这是一种属于环酰胺水解酶超家族的新型酶、 大肠杆菌 苯海因酶对 5′位芳香侧链的海因衍生物具有独特的活性，但不容易水解简单的环状脲苷。推导出的新型苯基海因酶的氨基酸序列与尿囊素酶和二氢嘧啶酶的氨基酸序列具有显著的同源性（45%），但其功能作用仍有待阐明。尽管 HyuA 的生理功能尚不明确，但它与利用尿囊素的 AllB 的存在强烈表明，环状脲苷可能被大肠杆菌利用为营养源。 大肠杆菌 .