microarray, we demonstrate length-dependent binding to Laminin, Lassa virus GP1, and the clinically-important antibody IIH6. Utilizing an enzymatic engineering approach, an N-linked glycoprotein was converted into a IIH6-positive Laminin-binding glycoprotein. Engineering of the surface of cells deficient for either α-DG or O-mannosylation with matriglycans of sufficient length recovers infection with
α-Dystroglycan (α-DG)通过重复二糖 (-Xylα1,3-GlcAβ1,3-)在O -
甘露糖位点进行独特修饰,称为基质聚糖,它是含有层粘连蛋白-G 结构域的蛋白质的受体,被用于用于感染的旧世界沙粒病毒。我们使用
化学酶法合成的基质聚糖作为微阵列打印,展示了与层粘连蛋白、拉沙病毒 GP1 和临床重要
抗体 IIH6 的长度依赖性结合。利用酶工程方法,将N连接糖蛋白转化为 IIH6 阳性层粘连蛋白结合糖蛋白。缺乏 α-DG 或O的细胞表面工程-具有足够长度的基质聚糖的
甘露糖基化恢复了拉沙假病毒的感染。最后,游离基质聚糖以剂量和长度依赖性方式抑制野生型细胞的病毒感染。这些结