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5-amino-2-oxo-valeric acid | 2000-59-1

中文名称
——
中文别名
——
英文名称
5-amino-2-oxo-valeric acid
英文别名
5-Amino-2-oxo-valeriansaeure;2-Oxo-5-amino-valeriansaeure;5-Amino-2-oxopentanoate;5-azaniumyl-2-oxopentanoate
5-amino-2-oxo-valeric acid化学式
CAS
2000-59-1
化学式
C5H9NO3
mdl
MFCD19203435
分子量
131.131
InChiKey
BWHGMFYTDQEALD-UHFFFAOYSA-N
BEILSTEIN
——
EINECS
——
  • 物化性质
  • 计算性质
  • ADMET
  • 安全信息
  • SDS
  • 制备方法与用途
  • 上下游信息
  • 反应信息
  • 文献信息
  • 表征谱图
  • 同类化合物
  • 相关功能分类
  • 相关结构分类

物化性质

  • 沸点:
    246.3±23.0 °C(Predicted)
  • 密度:
    1.231±0.06 g/cm3(Predicted)
  • 物理描述:
    Solid

计算性质

  • 辛醇/水分配系数(LogP):
    -3.3
  • 重原子数:
    9
  • 可旋转键数:
    4
  • 环数:
    0.0
  • sp3杂化的碳原子比例:
    0.6
  • 拓扑面积:
    80.4
  • 氢给体数:
    2
  • 氢受体数:
    4

反应信息

  • 作为反应物:
    描述:
    5-amino-2-oxo-valeric acid2,4-二硝基苯肼 生成 α-keto-δ-aminovaleric acid 2,4-dinitrophenylhydrazone
    参考文献:
    名称:
    Blanchard et al., Journal of Biological Chemistry, 1944, vol. 155, p. 421,436
    摘要:
    DOI:
  • 作为产物:
    描述:
    L-鸟氨酸 在 recombinant Streptomyces sp. X-119-6 L-glutamate oxidase R305E mutant 作用下, 以 aq. buffer 为溶剂, 生成 5-amino-2-oxo-valeric acid
    参考文献:
    名称:
    一种由 l-谷氨酸氧化酶改造而成的新 l-精氨酸氧化酶
    摘要:
    底物特异性的交替扩大了酶在工业、医疗和制药领域的应用范围。l-来自链霉菌属的谷氨酸氧化酶 (LGOX) 。X- 119-6催化 L-谷氨酸的氧化脱氨作用,用氨和过氧化氢生成 2-酮戊二酸。LGOX 对l-谷氨酸具有严格的底物特异性。先前对 LGOX 的研究表明,其活性位点的 Arg305 识别 L-谷氨酸的侧链,并且用其他氨基酸替代 Arg305 极大地改变了 LGOX 的底物特异性。在这里,我们证明了 LGOX 的 R305E 突变变体对 l- 表现出严格的特异性。精氨酸。LGOX 对精氨酸的氧化脱氨活性高于来自假单胞菌属的精氨酸氧化酶形式。TPU 7192。X 射线晶体结构分析表明,l-精氨酸的胍基不仅被 Glu305 识别,而且被 Asp433、Trp564 和 Glu617 识别,它们与野生型 LGOX 中的 Arg305 相互作用。这些残基的多重相互作用提供了 LGOX R305E
    DOI:
    10.1002/pro.4070
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文献信息

  • Purification and Properties of the L-Amino Acid Oxidase from Malayan Pit Viper (Calloselasma rhodostoma) Venom
    作者:G. Ponnudurai、M.C.M. Chung、N.H. Tan
    DOI:10.1006/abbi.1994.1401
    日期:1994.9
    mole of enzyme. The N-terminal amino acid sequence of the enzyme was A-D-D-R-N-P-L-A-E-E-F-Q-E-N-N-Y-E-E-F-L. Kinetic studies suggest the presence of a alkyl side-chain binding site in the enzyme and that the binding site comprises at least four hydrophobic subsites. The characteristics of the binding site differ slightly from those of cobra venom L-amino acid oxidases.
    将马来亚蛇毒(Calloselasma rhodostoma)毒液的L-氨基酸氧化酶纯化至电泳均质。通过Sephadex G-200凝胶过滤色谱法测定的酶的分子量为132,000,通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定的为66,000。它是一种糖蛋白,等电点为4.4,每摩尔酶含2摩尔黄素单核苷酸。该酶的N端氨基酸序列为ADDRNPLAEEFQENNYEEFL。动力学研究表明该酶中存在烷基侧链结合位点,并且该结合位点包含至少四个疏水亚位点。结合位点的特征与眼镜蛇毒L-氨基酸氧化酶略有不同。
  • Neuberger; Sanger, Biochemical Journal, 1944, vol. 38, p. 125,127
    作者:Neuberger、Sanger
    DOI:——
    日期:——
  • Nichtenzymatische oxydative Desaminierung von Amino-und Iminos�uren mittels Wasserstoffsuperoxyds
    作者:Lum�r Machol�n
    DOI:10.1007/bf00625532
    日期:——
  • Meister, Journal of Biological Chemistry, 1954, vol. 206, p. 577,582
    作者:Meister
    DOI:——
    日期:——
  • Krebs, Enzymology, 1939, vol. 7, p. 53,55
    作者:Krebs
    DOI:——
    日期:——
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