(S)-tert-butyl 5-((benzoyloxy)amino)-2-((tert-butoxycarbonyl)amino)pentanoate | 1192455-64-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (S)-tert-butyl 5-((benzoyloxy)amino)-2-((tert-butoxycarbonyl)amino)pentanoate
• CAS: 1192455-64-3
• 化学式: C₂₁H₃₂N₂O₆
• 分子量: 408.495
• InChiKey: WGLMXAQVQYWTOV-INIZCTEOSA-N

物化性质

• 密度：
  1.113±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.36
• 重原子数：
  29.0
• 可旋转键数：
  8.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.57
• 拓扑面积：
  102.96
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  7.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-tert-butyl 5-((benzoyloxy)amino)-2-((tert-butoxycarbonyl)amino)pentanoate 在 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 21.5h， 生成 (S)-tert-butyl 5-(N-(benzyloxy)formamido)-2-((tert-butoxycarbonyl)amino)pentanoate
  参考文献：
  名称：

  Total Synthesis of Pyoverdin D

  摘要：

  Pyoverdin D is an Important siderophore that is used by the human pathogen Pseudomonas aeruginosa to import iron and gain a competitive advantage. This unique partially cyclic octapeptide bears four nonproteinogenic amino acids, including N-delta-formyl-N-delta-hydroxy-L-ornithine, and a catechol containing chiral chromophore. Here, we report the first total synthesis of pyoverdin D.

  DOI：

  10.1021/ol400490s
• 作为产物：
  描述：

  N-(叔丁氧羰基)-L-鸟氨酸叔丁酯盐酸盐 、 过氧化苯甲酰 以 二氯甲烷 为溶剂， 以80 %的产率得到(S)-tert-butyl 5-((benzoyloxy)amino)-2-((tert-butoxycarbonyl)amino)pentanoate
  参考文献：
  名称：

  模块化去铁胺类似物的合成和两性离子衍生物对锆络合的评价

  摘要：

  模块化螯合剂：AZA-DFO 和 AZA-DFO* 是带有叠氮烷基侧链的天然铁载体去铁胺的新型六齿或八齿类似物。这些螯合剂可以通过CuAAC 进行功能化，因此可用于制备具有定制特性的药学上有趣的金属配合物。我们评估了一系列用于 Zr 络合的两性离子衍生物。在该系列中，(β-Ala-Orn) 4衍生物表现出最高的复合物稳定性。

  DOI：

  10.1002/cmdc.202300112

文献信息

• Enzymatic Tailoring of Ornithine in the Biosynthesis of the <i>Rhizobium</i> Cyclic Trihydroxamate Siderophore Vicibactin
  作者：John R. Heemstra、Christopher T. Walsh、Elizabeth S. Sattely

  DOI：10.1021/ja9056008

  日期：2009.10.28

  To acquire iron, the N-2-fixing, symbiotic bacterium Rhizobium sp. produce the cyclic trihydroxamate siderophore vicibactin, containing a 30-membered trilactone scaffold. Herein we report the overproduction and purification of the six proteins VbsACGOLS in the bacterial host Escherichia coli and the reconstitution of the biosynthesis of vicibactin from primary metabolites. The flavoprotein VbsO acts as a pathway-initiating L-ornithine M-hydroxylase, followed by VbsA, which transfers (R)-3-hydroxybutyryl- from the CoA thioester to N-6-hydroxyornithine to yield N-6-((R)-3-hydroxybutyryl)-N-6-hydroxy-L-orinithine. VbsL is a PLP-dependent epimerase acting at C-2 of the 10 atom monomer unit. VbsS, a nonribosomal peptide synthetase freestanding module, then activates N-6-((R)-3-hydroxybutyryl)-N-6-hydroxy-D-ornithine as the AMP anhydride on the way to cyclotrimerization to the vicibactin scaffold. The last step, tris-acetylation of the C-2 amino group of desacetyl-D-vicibactin to the mature siderophore vicibactin, is catalyzed distributively by VbsC, using three molecules of acetyl-CoA.