(indol-3-yl)acetyl-L-aspartate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (indol-3-yl)acetyl-L-aspartate
• 英文别名: (2S)-2-[[2-(1H-indol-3-yl)acetyl]amino]butanedioate
• 化学式: C14H12N2O5-2
• 分子量: 288.25
• InChiKey: VAFNMNRKDDAKRM-NSHDSACASA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.6
• 重原子数：
  21
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.21
• 拓扑面积：
  125
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (indol-3-yl)acetyl-L-aspartate 、 水 生成 indole-3-acetate 、 aspartate anion
  参考文献：
  名称：

  来自团聚肠杆菌的诱导型吲哚-3-乙酰基-L-天冬氨酸水解酶的部分纯化和表征。

  摘要：

  据信吲哚-3-乙酰基氨基酸共轭水解酶在调节植物中吲哚-3-乙酸（IAA）的代谢中很重要，因此具有改变植物IAA代谢的潜在用途。为了分离出表现出显着的吲哚-3-乙酰基-天冬氨酸（IAA-Asp）水解酶活性的细菌菌株，在IAA-Asp充当唯一碳和氮源的条件下培养污水污泥接种物。一种分离物，即成团肠杆菌，显示出可被IAA-L-Asp或N-乙酰基-L-Asp诱导的水解酶活性，但不能被IAA，（NH4）2SO4，尿素或吲哚乙酰胺诱导。在总共17种IAA偶联物作为潜在底物进行测试中，该酶对IAA-L-Asp具有很高的底物特异性。动力学数据的底物浓度曲线和Lineweaver-Burk图显示IAA-L-Asp的Michaelis常数为13.5 mM。该酶的最佳pH在8.0至8.5之间。在含有0.8 mM Mg2 +的提取缓冲液中，水解酶的活性被1 mM二硫苏糖醇抑制到80％，被1 mm CuSO4抑制到60％。用1

  DOI：

  10.1104/pp.112.3.1281

文献信息

• Partial Purification and Characterization of an Inducible Indole-3-Acetyl-L-Aspartic Acid Hydrolase from Enterobacter agglomerans
  作者：J. C. Chou、G. A. Kuleck、J. D. Cohen、W. W. Mulbry

  DOI：10.1104/pp.112.3.1281

  日期：1996.11.1

  the hydrolase activity was inhibited to 80% by 1 mM dithiothreitol and to 60% by 1 mm CuSO4; the activity was increased by 40% with 1 mM MnSO4. However, in extraction buffer with no trace elements, the hydrolase activity was inhibited to 50% by either 1 mM dithiothreitol or 1% Triton X-100 (Sigma). These results suggest that disulfide bonding might be essential for enzyme activity. Purification of the

  据信吲哚-3-乙酰基氨基酸共轭水解酶在调节植物中吲哚-3-乙酸（IAA）的代谢中很重要，因此具有改变植物IAA代谢的潜在用途。为了分离出表现出显着的吲哚-3-乙酰基-天冬氨酸（IAA-Asp）水解酶活性的细菌菌株，在IAA-Asp充当唯一碳和氮源的条件下培养污水污泥接种物。一种分离物，即成团肠杆菌，显示出可被IAA-L-Asp或N-乙酰基-L-Asp诱导的水解酶活性，但不能被IAA，（NH4）2SO4，尿素或吲哚乙酰胺诱导。在总共17种IAA偶联物作为潜在底物进行测试中，该酶对IAA-L-Asp具有很高的底物特异性。动力学数据的底物浓度曲线和Lineweaver-Burk图显示IAA-L-Asp的Michaelis常数为13.5 mM。该酶的最佳pH在8.0至8.5之间。在含有0.8 mM Mg2 +的提取缓冲液中，水解酶的活性被1 mM二硫苏糖醇抑制到80％，被1 mm CuSO4抑制到60％。用1
• The gene for indole-3-acetyl-L-aspartic acid hydrolase from Enterobacter agglomerans : molecular cloning, nucleotide sequence, and expression in Escherichia coli
  作者：J.-C. Chou、W. W. Mulbry、J. D. Cohen

  DOI：10.1007/s004380050802

  日期：1998.8

  A 5.5-kb DNA fragment containing the indole-3-acetyl-aspartic acid (IAA-asp) hydrolase gene (iaaspH) was isolated from Enterobacter agglomerans strain GK12 using a hybridization probe based on the N-terminal amino acid sequence of the protein. The DNA sequence of a 2.4-kb region of this fragment was determined and revealed a 1311-nucleotide ORF large enough to encode the 45-kDa IAA-asp hydrolase. A 1.5-kb DNA fragment containing iaaspH was subcloned into the Escherichia coli expression plasmid pTTQ8 to yield plasmid pJCC2. Extracts of IPTG-induced E. coli cultures containing the pJCC2 recombinant plasmid showed IAA-asp hydrolase levels 5 to 10-fold higher than those in E. agglomerans extracts. Homology searches revealed that the IAA-asp hydrolase was similar to a variety of amidohydrolases. In addition, IAA-asp hydrolase showed 70% sequence identity to a putative thermostable carboxypeptidase of E. coli.