(9Z,11E,13S)-13-hydroperoxyoctadeca-9,11-dienoate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: (9Z,11E,13S)-13-hydroperoxyoctadeca-9,11-dienoate
• 英文别名: 13(S)-hydroperoxy-9(Z),11(E)-octadecadienoate；13(S)-Hpode(1-)
• 化学式: C₁₈H₃₁O₄
• 分子量: 311.442
• InChiKey: JDSRHVWSAMTSSN-IRQZEAMPSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  14
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.72
• 拓扑面积：
  69.6
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (9Z,11E,13S)-13-hydroperoxyoctadeca-9,11-dienoate 生成 11-hydroxy-(12S,13S)-epoxy-(9Z)-octadecenoate(1-)
  参考文献：
  名称：

  分子氧在脂肪氧化酶活化中的作用：表皮脂肪氧化酶-3与大豆脂肪氧化酶-1的比较和对比。

  摘要：

  脂肪氧化酶 (LOX) 对多不饱和脂肪酸的氧化与滞后期有关，在此期间，静止的亚铁酶通过与脂肪酸氢过氧化物反应转化为活性三价铁形式。表皮脂氧合酶-3 (eLOX3) 在通过亚铁酶循环与脂肪酸氢过氧化物一起显示氢过氧化物异构酶活性方面是非典型的。然而，eLOX3 具有双加氧酶活性，尽管具有较长的滞后期并且需要高浓度的氢过氧化物活化剂。在这里，我们显示较高的 O(2) 浓度缩短了 eLOX3 中的滞后期，虽然它降低了氢过氧化物消耗的速率，但影响也与已知会影响 LOX 活性部位分子氧处置的 A451G 突变相关。这些观察结果与 O(2) 在中断氢过氧化物异构酶循环中的作用一致。用 13-氢过氧-亚油酸激活 eLOX3、A451G eLOX3 和大豆 LOX-1 形成含氧终产物，我们将其鉴定为 9R-和 9S-氢过氧-12S、13S-反式-环氧十八烷-10E-烯酸。我们推断，活化部分取决于 O(2)

  DOI：

  10.1074/jbc.m110.180794
• 作为产物：
  描述：

  (Z,Z)-9,12-十八烷二烯酸二聚物 在 arachidonate 8-lipoxygenase 、 氧气 作用下， 生成 (9Z,11E,13S)-13-hydroperoxyoctadeca-9,11-dienoate
  参考文献：
  名称：

  大豆脂氧合酶-1的阳离子底物

  摘要：

  大豆脂氧合酶-1（SBLO-1）催化1,4-二烯的氧化，生成共轭二烯氢过氧化物。最好的底物是脂肪酸的阴离子。例如，亚油酸酯被转化为13（S）-氢过氧-9（Z），11（E）-十八碳二烯酸酯。SBLO-1结合底物的方式尚不确定。在目前的工作中，发现SBLO-1会氧化亚油基三甲基铵离子（LTMA），主要生成13（S）-氢过氧-9（Z），11（E）-十八碳二烯基三甲基铵离子。此过程的速率在pH 7和pH 9时大致相同，约为在pH 9的亚油酸酯中观察到的速率的30％。在pH 7时，SBLO-1氧化亚油基二甲胺（LDMA），主要生成13（S）-氢过氧-9（Z），11（E）-十八碳二烯基二甲基胺。在pH值为7时，LDMA的氧化速率与LTMA的发生速率大致相同，但在pH值为9时，氧化速率更慢。结果表明，SBLO-1会很容易地氧化底物，其中亚油酸酯的羧酸盐被阳离子基团取代，并且产物这些反应中的一部分具有与由

  DOI：

  10.1016/j.bioorg.2010.12.003

文献信息

• Brahin, a New Lipoxygenase Inhibiting Triterpene from Spiraea brahuica
  作者：Sundus Shabbir、Itrat Fatima、Farah Inamullah、Uzma Rasheed Mughal、Sadia Khan、Mehdi Hassan Kazmi、Abdul Malik、Rasool Bakhsh Tareen、Tanvir Abbas

  DOI：10.1007/s10600-016-1857-3

  日期：2016.11

  Brahin (1), a new ursene-type triterpene, has been isolated from the CHCl3-soluble fraction of Spiraea brahuica together with β-sitosterol (2), 3-(3,4-dimethoxyphenyl)-2-propenal (3), and cinnamic acid (4), which are reported for the first time from this species. The structures of these compounds were elucidated by 1D and 2D NMR spectroscopic techniques. Brahin showed moderate inhibitory activity against

  Brahin (1) 是一种新的熊烯型三萜，已从 Spiraea brahuica 的 CHCl3 可溶部分与 β-谷甾醇 (2)、3-(3,4-二甲氧基苯基)-2-丙烯醛 (3)、和肉桂酸 (4)，这是该物种的首次报道。这些化合物的结构通过一维和二维核磁共振光谱技术阐明。Brahin 对脂肪氧化酶表现出中等的抑制活性。
• Secretion of two novel enzymes, manganese 9S-lipoxygenase and epoxy alcohol synthase, by the rice pathogen Magnaporthe salvinii
  作者：Anneli Wennman、Ernst H. Oliw

  DOI：10.1194/jlr.m033787

  日期：2013.3

  salvinii, secreted linoleate 9S-lipoxygenase (9S-LOX) and epoxy alcohol synthase (EAS). The EAS rapidly transformed 9S-hydroperoxy-octadeca-10E,12Z-dienoic acid (9S-HPODE) to threo 10 (11)-epoxy-9S-hydroxy-12Z-octadecenoic acid, but other hydroperoxy FAs were poor substrates. 9S-LOX was expressed in Pichia pastoris. Recombinant 9S-LOX oxidized 18:2n-6 directly to 9S-HPODE, the end product, and also to two

  水稻茎病原体 Magnaporthe salvinii 的菌丝体分泌亚油酸 9S-脂肪氧化酶 (9S-LOX) 和环氧醇合酶 (EAS)。EAS 迅速将 9S-hydroperoxy-octadeca-10E,12Z-二烯酸 (9S-HPODE) 转化为 threo 10 (11)-epoxy-9S-hydroxy-12Z-octadecenoic 酸，但其他氢过氧 FAs 是较差的底物。9S-LOX 在毕赤酵母中表达。重组 9S-LOX 将 18:2n-6 直接氧化为最终产物 9S-HPODE，以及两种中间体，11S-氢过氧-9Z,12Z-十八碳烯酸（11S-HPODE；~5%）和 13R-氢过氧- 9Z,11E-十八碳二烯酸（13R-HPODE；~1%）。11S-和 13R-HPODE 异构化为 9S-HPODE，可能是在氧化成过氧自由基、β-断裂和氧插入 C-9 之后。18:3n-3
• Isolation and characterization of a lipoxygenase from Pseudomonas 42A2 responsible for the biotransformation of oleic acid into (S)-(E)-10-hydroxy-8-octadecenoic acid
  作者：M. Busquets、V. Deroncelé、J. Vidal-Mas、E. Rodríguez、A. Guerrero、A. Manresa

  DOI：10.1023/b:anto.0000020152.15440.65

  日期：2004.2

  converts oleic acid into (E)-10-hydroperoxy-8-octadecenoic acid (HPOD), which decomposes to the corresponding (E)-10-hydroxy-8-octadecenoic acid (HOD). The absolute configuration of this acid was determined as S on the basis of exciton-coupled CD data, and specific rotation and NMR analysis of the corresponding p -bromobenzoate derivative. The reaction in vivo leads to the dihydroxy derivative (E)-7,1

  描述了从假单胞菌42A2分离新的脂氧合酶样（LOX样）酶及其特性。该酶位于细胞的周质中，每摩尔蛋白质含有0.55摩尔的Fe2 +，该酶是单体的，分子量为45 kDa。在氧气存在下，酶将油酸转化为（E）-10-氢过氧-8-十八烯酸（HPOD），后者分解为相应的（E）-10-羟基-8-十八烯酸（HOD）。根据与激子偶合的CD数据，以及相应的对溴苯甲酸酯衍生物的比旋光度和NMR分析，将该酸的绝对构型确定为S。体内反应产生二羟基衍生物（E）-7，10-二羟基-8-十八烯酸（DHOD），因此可以从培养基中分离出三种羟基脂肪酸。该酶的活性在25至30摄氏度之间最佳，其活性的44％仍保持在55摄氏度。其最佳pH值为8.5-9；镁离子的存在使LOX活性提高了1.5。LOX的活性在位置9上具有双键的不饱和脂肪酸（油酸，亚油酸和亚麻酸）中最高，比亚麻酸（60.4％）和油酸（46％）更优选亚油酸（100％活性）
• On the Relationships of Substrate Orientation, Hydrogen Abstraction, and Product Stereochemistry in Single and Double Dioxygenations by Soybean Lipoxygenase-1 and Its Ala542Gly Mutant
  作者：Gianguido Coffa、Ann N. Imber、Brendan C. Maguire、Gurunathan Laxmikanthan、Claus Schneider、Betty J. Gaffney、Alan R. Brash

  DOI：10.1074/jbc.m504870200

  日期：2005.11

  suggests that 9R and 13S oxygenations occur with the same binding orientation of substrate in the active site, and as the equivalent 9R and 13S products were formed from a bulky ester derivative (1-palmitoyl-2-linoleoylphosphatidylcholine), one can infer that the orientation is tail-first. Both the EPR spectrum and the reaction kinetics were altered by the R product-inducing Ala-Gly mutation, indicating a

  最近的发现将脂氧合酶（LOX）催化中立体化学的控制与S构型过氧化氢产物的保守活性位点丙氨酸或R构型的相应甘氨酸结合起来。为了进一步阐明这种立体控制的机理基础，我们比较了大豆LOX-1和Ala542Gly突变体中起始氢提取的立体选择性，该突变体将亚油酸转化为13S和9R构型的氢过氧化物产物。使用11R-（3）H-和11S-（3）H标记的亚油酸底物检查最初的氢抽象，我们发现所有初级氢过氧化物产物均与C形成相同且高度立体选择性的pro-S氢抽象底物的-11（97-99％pro-S选择性）。这有力地表明9R和13S氧合发生在活性位点与底物的结合方向相同的情况下，并且等效的9R和13S产物是由庞大的酯衍生物（1-棕榈酰基-2-亚油酰基磷脂酰胆碱）形成的，因此可以推断出方向是尾巴优先。EPR谱和反应动力学都通过诱导R产物的Ala-Gly突变而改变，表明该Ala-Gly取代的实质影响扩展到活性位铁的环境
• Structural and functional basis of phospholipid oxygenase activity of bacterial lipoxygenase from Pseudomonas aeruginosa
  作者：Swathi Banthiya、Jacqueline Kalms、Etienne Galemou Yoga、Igor Ivanov、Xavi Carpena、Mats Hamberg、Hartmut Kuhn、Patrick Scheerer

  DOI：10.1016/j.bbalip.2016.08.002

  日期：2016.11

  LoxA) capable of oxidizing polyenoic fatty acids to hydroperoxy derivatives. Here we report high-level expression of this enzyme in E. coli and its structural and functional characterization. Recombinant PA-LOX oxygenates polyenoic fatty acids including eicosapentaenoic acid and docosahexaenoic acid to the corresponding (n-6)S-hydroperoxy derivatives. This reaction involves abstraction of the proS-hydrogen

  铜绿假单胞菌（Pseudomonas aeruginosa）表达一种分泌的LOX同工型（PA-LOX，LoxA），其能够将多聚脂肪酸氧化为氢过氧衍生物。在这里，我们报告这种酶在大肠杆菌中的高水平表达及其结构和功能表征。重组PA-LOX将包括二十碳五烯酸和二十二碳六烯酸的多烯脂肪酸氧化为相应的（n-6）S-氢过氧衍生物。该反应涉及从n-8双烯丙基亚甲基中提取原S-氢。PA-LOX缺乏主要的白三烯合酶活性，但可转化5 S -HETE和5 S，6 R / S-DiHETE抗炎和促分解脂蛋白。它也表现出磷脂加氧酶活性，这是由来自不同磷脂亚种的氧化产物的特定模式的形成所表明的。多个诱变研究表明，PA-LOX不遵循解释哺乳动物LOXs反应特异性的经典概念。PA-LOX的晶体结构解析度高达1.48Å，其多肽链折叠成单个结构域。底物结合袋由两个脂肪酸结合子腔和大厅组成。Subcavity-1包含催化性非血