S‐allyl‐L-homocysteine

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: S‐allyl‐L-homocysteine
• 英文别名: (2R)-2-amino-4-prop-2-enylsulfanylbutanoic acid
• 化学式: C₇H₁₃NO₂S
• 分子量: 175.252
• InChiKey: BRQOSQLOXWNXRT-ZCFIWIBFSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.2
• 重原子数：
  11
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.57
• 拓扑面积：
  88.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  S‐allyl‐L-homocysteine 、 5’-三磷酸腺苷 在 human methionine adenosyltransferase 、 magnesium chloride 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 5'-[[(3S)-3-amino-3-carboxypropyl]prop-2-enylsulfonio]-5'-deoxyadenosine
  参考文献：
  名称：

  椰壳碱N-甲基转移酶的结构和生物催化范围

  摘要：

  苄基异喹啉生物碱 (BIA) 是结构多样的植物次生代谢物家族，已被用来开发镇痛药、抗生素、抗肿瘤剂和其他治疗剂。BIA 的生物合成通过从酪氨酸到 ( S )-网状荠烯的共同途径进行，此时该途径出现分歧。椰壳碱N-甲基转移酶 (CNMT) 是 ( S )-网状荠烯途径中的关键酶，安装N-甲基取代基，这对于许多 BIA 的生物活性至关重要。在本文中，我们描述了 CNMT 的第一个晶体结构，它与诱变研究一起定义了酶活性位点的结构。还利用一系列天然和合成底物以及辅因子类似物探索了 CNMT 的特异性。这项研究的知识可用于生成生产 BIA 或合成衍生物所需的改进 CNMT 变体。

  DOI：

  10.1002/anie.201805060

文献信息

• PREPARATION OF FUNCTIONALIZED POLYPEPTIDES, PEPTIDES, AND PROTEINS BY ALKYLATION OF THIOETHER GROUPS
  申请人：The Regents of the University of California

  公开号：US20150057433A1

  公开（公告）日：2015-02-26

  Reagents are disclosed for chemoselective tagging of methionine residues in peptides and polypeptides, subsequent bioorthogonal tag functionalization, and cleavage of the tags when desired to regenerate unmodified samples. This method compliments other peptide tagging strategies and adds capability for tag removal, which may be useful for release of therapeutic peptides from a carrier, or release of tagged protein digests from solid supports.

  本文披露了一种针对肽和多肽中蛋氨酸残基的化学选择性标记试剂，随后进行生物正交标记功能化，并在需要时剥离标记以再生未修饰样品的方法。该方法补充了其他肽标记策略，并增加了标记去除的能力，这可能对于从载体中释放治疗性肽或从固体支持中释放标记蛋白消化物是有用的。
• AMPHIPHILIC DERIVATIVES OF THIOETHER CONTAINING BLOCK COPOLYPEPTIDES
  申请人：The Regents of the University of California

  公开号：EP2961758A1

  公开（公告）日：2016-01-06
• US9718921B2
  申请人：——

  公开号：US9718921B2

  公开（公告）日：2017-08-01
• [EN] PREPARATION OF FUNCTIONALIZED POLYPEPTIDES, PEPTIDES, AND PROTEINS BY ALKYLATION OF THIOETHER GROUPS<br/>[FR] PRÉPARATION DE POLYPEPTIDES, DE PEPTIDES ET DE PROTÉINES FONCTIONNALISÉS PAR ALKYLATION DE GROUPES THIOÉTHER
  申请人：UNIV CALIFORNIA

  公开号：WO2013148727A1

  公开（公告）日：2013-10-03

  Reagents are disclosed for chemoselective tagging of methionine residues in peptides and polypeptides, subsequent bioorthogonal tag functionalization, and cleavage of the tags when desired to regenerate unmodified samples. This method compliments other peptide tagging strategies and adds capability for tag removal, which may be useful for release of therapeutic peptides from a carrier, or release of tagged protein digests from solid supports.
• [EN] AMPHIPHILIC DERIVATIVES OF THIOETHER CONTAINING BLOCK COPOLYPEPTIDES<br/>[FR] DÉRIVÉS AMPHIPHILES DE COPOLYPEPTIDES BLOCS CONTENANT DU THIOÉTHER
  申请人：UNIV CALIFORNIA

  公开号：WO2014134203A1

  公开（公告）日：2014-09-04

  Methods for preparation of novel amphiphilic derivatives of thioether containing block copolypeptides with narrow chain length distributions are described. These block copolymers can be chemically modified by oxidation and alkylation of the thioether containing residues. These materials generate self-assembled micelles, vesicles and hydrogels, or emulsions with oil phases. These assemblies can be used to encapsulate and delivery therapeutic molecules. The assemblies can be taken up by cells to release molecules from the assemblies.