malonyl coenzyme A

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: malonyl coenzyme A
• 英文别名: malonyl-coenzyme A；malonyl-CoA ester；3-[2-[3-[[(2S)-4-[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-hydroxyphosphoryl]oxy-2-hydroxy-3,3-dimethylbutanoyl]amino]propanoylamino]ethylsulfanyl]-3-oxopropanoic acid
• 化学式: C₂₄H₃₈N₇O₁₉P₃S
• 分子量: 853.589
• InChiKey: LTYOQGRJFJAKNA-VBZLTKACSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -5.9
• 重原子数：
  54
• 可旋转键数：
  22
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.62
• 拓扑面积：
  426
• 氢给体数：
  10
• 氢受体数：
  24

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  malonyl coenzyme A 在 type III polyketide synthase RppA from S_. griseus 、 2-巯基乙醇 作用下， 以 various solvent(s) 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 萘-1,3,6,8-四酚
  参考文献：
  名称：

  通过体外通路操作利用 III 型聚酮合酶的反应灵活性

  摘要：

  在体外构建了一个合成代谢途径，包括来自天蓝色链霉菌的 III 型聚酮化合物合酶和来自大豆和烟熏蓝藻（氯过氧化物酶）的过氧化物酶。这导致合成了五肽黄素及其二聚衍生物，以及广泛的吡喃酮及其与黄素的偶联衍生物，以及它们的卤化衍生物。在聚酮合酶之前将酰基辅酶A氧化酶添加到途径中导致不饱和的吡喃酮侧链，进一步拓宽了可以实现的产物谱。因此，这项工作中开发的方法为在复杂天然产物衍生物的合成中利用生物催化提供了一种新模型。

  DOI：

  10.1021/ja0441559

文献信息

• Does the malonyl-coenzyme A:21-hydroxypregnane 21-hydroxymalonyltransferase catalyze the first step in the formation of the butenolide ring of cardenolides?
  作者：U. Stuhlemmer、W. Kreis

  DOI：10.1016/0040-4039(96)00276-6

  日期：1996.3

  An enzyme catalyzing the transfer of the malonyl moiety from malonyl-coenzyme A 1 to the 21-hydroxy group of 3β,14β,21-trihydroxy-5β-pregnane-20-one 2 was isolated from Digitalis lanata leaves and characterized. The role of this particular enzyme in cardenolide biosynthesis is discussed.

  的酶催化丙二酰部分从丙二酰辅酶A转移1到的3β，14β，21-三羟基5β孕-20-酮21-羟基2从分离洋地黄lanata叶和表征。讨论了这种特定酶在烯醇内酯生物合成中的作用。
• Thioester Hydrolysis and CC Bond Formation by Carboxymethylproline Synthase from the Crotonase Superfamily
  作者：Edward T. Batchelar、Refaat B. Hamed、Christian Ducho、Timothy D. W. Claridge、Mariola J. Edelmann、Benedikt Kessler、Christopher J. Schofield

  DOI：10.1002/anie.200803906

  日期：2008.11.17
• Enzymatic Synthesis of Aromatic Polyketides Using PKS4 from <i>Gibberella fujikuroi</i>
  作者：Suzanne M. Ma、Jixun Zhan、Kenji Watanabe、Xinkai Xie、Wenjun Zhang、Clay C. Wang、Yi Tang

  DOI：10.1021/ja074865p

  日期：2007.9.1

  Iterative fungal polyketide synthases (PKSs) use a unique set of biochemical rules in the synthesis of complex polyketides. These rules dictate polyketide starter unit selection, chain length control, and post-PKS processing. We have demonstrated the E. coli expression and reconstitution of an iterative, unreduced fungal PKS. The Gibberella fujikuroi PKS4 was expressed at high levels, purified to homogeneity, and functionally characterized. In the presence of malonyl-CoA, PKS4 was able to synthesize the nonaketide 3,8,10,11-tetrahydroxy-l-methyl-12H -benzo[b]xanthen12-one (2) as the predominant product. PKS4 selectively used octanoyl-CoA as the starter unit and synthesized two novel benzopyrone-containing polyketides. Our work sets the stage for a comprehensive characterization of the intact PKS and its domairis and offers significant opportunity toward the enzymatic synthesis of additional compounds.