Umbelliferone

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯丙烷和聚酮 - 香豆素及其衍生物
• 英文名称: Umbelliferone
• 英文别名: 7-hydroxycoumarin anion；umbelliferone anion；2-Oxochromen-7-olate
• 化学式: C₉H₅O₃
• 分子量: 161.137
• InChiKey: ORHBXUUXSCNDEV-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.2
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  49.4
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  C₂₁H₁₈NO₃⁽¹⁺⁾ 在 cytochrome b₅₆₂ L10C/H102M mutant complex with [Ru(Cym)(Bipy)] 作用下， 以 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 16.0h， 生成 Umbelliferone
  参考文献：
  名称：

  钌有机金属辅因子前体和天然蛋白质支架之间的受控配体交换产生催化转移氢化的人工金属酶

  摘要：

  许多天然金属酶由蛋白质和生物合成复合物组装而成，通过改变金属配位产生有效的催化剂。在这里，我们采用相同的策略，利用配体交换来生成人工金属酶（ArM），以揭示催化活性。通过系统地测试旨在促进功能化联吡啶置换的 Ru II (η 6芳烃)(联吡啶)复合物，我们开发了一种快速而稳健的程序，通过在尚未进化到结合此类复合物的蛋白质中通过配体交换来生成新酶。所得金属辅助因子形成肽配位键，但也保留非生物配体。使用串联质谱和19 F NMR 光谱来表征有机金属辅因子并鉴定蛋白质衍生的配体。通过将钌辅助因子引入 4 螺旋束，生成了转移氢化催化剂，与溶液中的相应小分子反应相比，其速率提高了 35 倍。

  DOI：

  10.1002/anie.202015834

文献信息

• Nucleic acid triggered catalytic drug and probe release: A new concept for the design of chemotherapeutic and diagnostic agents
  作者：Z Ma

  DOI：10.1016/s0968-0896(01)00245-0

  日期：2001.9

  antiviral and anticancer chemotherapeutic agents that makes use of a disease-specific nucleic acid sequence to template the association of a prodrug with a catalyst which catalyzes the release of the drug. Herein, we report on the effect of mismatches, sterics, and electronics on the rate and specificity of drug and probe release in both two and three component model systems, and on the stability of the

  最近，我们描述了一种设计高度选择性的抗病毒和抗癌化学治疗剂的新概念，该概念利用疾病特异性核酸序列来模板化前药与催化药物释放的催化剂的缔合。本文中，我们报道了错配，空间位阻和电子学对药物和探针释放速率和特异性的影响，包括两个和三个组件模型系统，以及前药接头在人血清中的稳定性。
• Genetic Engineering of an Artificial Metalloenzyme for Transfer Hydrogenation of a Self-Immolative Substrate in <i>Escherichia coli’</i>s Periplasm
  作者：Jingming Zhao、Johannes G. Rebelein、Hendrik Mallin、Christian Trindler、Michela M. Pellizzoni、Thomas R. Ward

  DOI：10.1021/jacs.8b07189

  日期：2018.10.17

  transformations. To complement the natural enzymes' repertoire, effective optimization protocols to improve ArM's performance are required. Here we report on our efforts to optimize the activity of an artificial transfer hydrogenase (ATHase) using Escherichia coli whole cells. For this purpose, we rely on a self-immolative quinolinium substrate which, upon reduction, releases fluorescent umbelliferone

  人工金属酶 (ArMs) 将非生物金属辅因子与蛋白质支架相结合，催化各种合成有用的转化。为了补充天然酶的库，需要有效的优化协议来提高 ArM 的性能。在这里，我们报告了我们使用大肠杆菌全细胞优化人工转移氢化酶 (ATHase) 活性的努力。为此，我们依靠自焚喹啉底物，该底物在还原时释放荧光伞形酮，从而实现有效筛选。与使用纯化突变体的野生型 ATHase 相比，在紧邻 Ir 辅因子的位置引入环使 ArM 的转移氢化活性提高了多达 5 倍。
• A new fluorogenic probe for the selective detection of carbon monoxide in aqueous medium based on Pd(0) mediated reaction
  作者：Siddhartha Pal、Manjira Mukherjee、Buddhadeb Sen、Sushil Kumar Mandal、Somenath Lohar、Pabitra Chattopadhyay、Koushik Dhara

  DOI：10.1039/c5cc00902b

  日期：——

  A coumarin-based fluorogenic probe, PCO-1, detects carbon monoxide selectively in buffer at pH 8.0 through the intramolecular cyclization–elimination pathway based on Pd(0) mediated reaction.

  一种基于香豆素的荧光探针PCO-1，在pH 8.0的缓冲溶液中通过基于Pd(0)介导的分子内环化-消除途径选择性地检测一氧化碳。
• Kinetics of Self-Immolation: Faster Signal Relay over a Longer Linear Distance?
  作者：Ho Yong Lee、Xuan Jiang、Dongwhan Lee

  DOI：10.1021/ol900433g

  日期：2009.5.21

  A counterintuitive observation of a faster signal relay over a longer linear distance prompted detailed kinetic studies of self-immolation reactions. With appropriate conformational bias, trigger-to-reporter signal transduction can take an efficient "shortcut" that outperforms conventional pathways involving repetitive quinone methide rearrangements and elimination.
• Controlled Ligand Exchange Between Ruthenium Organometallic Cofactor Precursors and a Naïve Protein Scaffold Generates Artificial Metalloenzymes Catalysing Transfer Hydrogenation
  作者：George S. Biggs、Oskar James Klein、Sarah L. Maslen、J. Mark Skehel、Trevor J. Rutherford、Stefan M. V. Freund、Florian Hollfelder、Sally R. Boss、Paul D. Barker

  DOI：10.1002/anie.202015834

  日期：2021.5.3

  ligand exchange to unmask catalytic activity. By systematically testing RuII(η6‐arene)(bipyridine) complexes designed to facilitate the displacement of functionalised bipyridines, we develop a fast and robust procedure for generating new enzymes via ligand exchange in a protein that has not evolved to bind such a complex. The resulting metal cofactors form peptidic coordination bonds but also retain

  许多天然金属酶由蛋白质和生物合成复合物组装而成，通过改变金属配位产生有效的催化剂。在这里，我们采用相同的策略，利用配体交换来生成人工金属酶（ArM），以揭示催化活性。通过系统地测试旨在促进功能化联吡啶置换的 Ru II (η 6芳烃)(联吡啶)复合物，我们开发了一种快速而稳健的程序，通过在尚未进化到结合此类复合物的蛋白质中通过配体交换来生成新酶。所得金属辅助因子形成肽配位键，但也保留非生物配体。使用串联质谱和19 F NMR 光谱来表征有机金属辅因子并鉴定蛋白质衍生的配体。通过将钌辅助因子引入 4 螺旋束，生成了转移氢化催化剂，与溶液中的相应小分子反应相比，其速率提高了 35 倍。