Fmoc-N-EtGly-OH | 162545-29-1

• 物质功能分类: 化学试剂 - 有机试剂 - 多环化合物
• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 英文名称: Fmoc-N-EtGly-OH
• 英文别名: 2-{ethyl[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]amino}acetic acid；2-[ethyl(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonyl)amino]acetic acid
• CAS: 162545-29-1
• 化学式: C₁₉H₁₉NO₄
• mdl: MFCD18328448
• 分子量: 325.364
• InChiKey: JMRZSLGQRNZKJI-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  521.0±29.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.264±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.2
• 重原子数：
  24
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.263
• 拓扑面积：
  66.8
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Fmoc-L-缬氨酸 、 Fmoc-L-天冬氨酸 beta-叔丁酯 、 4-(N-Boc-4-哌啶基)丁酸 、 Fmoc-N-EtGly-OH 生成 (S)-2-((S)-3-Carboxy-2-{2-[ethyl-(4-piperidin-4-yl-butyryl)-amino]-acetylamino}-propionylamino)-3-methyl-butyric acid
  参考文献：
  名称：

  Analysis of Solid-Phase Reactions: Product Identification and Quantification by Use of UV-Chromophore-Containing Dual-Linker Analytical Constructs

  摘要：

  DOI：

  10.1002/1521-3773(20000915)39:18<3293::aid-anie3293>3.0.co;2-b
• 作为产物：
  描述：

  N-乙甘胺酸 、 9-芴甲基-N-琥珀酰亚胺基碳酸酯 在 碳酸氢钠 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 反应 16.0h， 生成 Fmoc-N-EtGly-OH
  参考文献：
  名称：

  受α-酰胺化单加氧酶启发的设计肽α-酰胺的电化学方法

  摘要：

  通过将电化学氧化脱羧与串联水解/还原途径配对，以一种有效且无差向异构化的方法获得设计者 C 末端肽酰胺。类似于 Nature 对生物活性伯 α-酰胺的双重酶促方法，该方法提供具有高价值功能基序的仲和叔酰胺，包括同位素标记和用于生物偶联的手柄。该协议利用了 C 末端羧酸盐的固有反应性，与绝大多数蛋白质功能组兼容，并且在没有差向异构化的情况下进行，从而解决了与传统基于耦合的方法相关的主要限制。该方法的实用性通过合成天然产物 acidiphilamide A来举例说明关键的非对映选择性还原，以及生物活性肽和相关类似物，包括抗 HIV 先导肽和重磅炸弹癌症治疗剂亮丙瑞林。

  DOI：

  10.1021/jacs.1c05718

文献信息

• CYCLIC PEPTIDE COMPOUND HAVING HIGH MEMBRANE PERMEABILITY, AND LIBRARY CONTAINING SAME
  申请人：Chugai Seiyaku Kabushiki Kaisha

  公开号：US20200131669A1

  公开（公告）日：2020-04-30

  The present inventors have found that when screening for cyclic peptide compounds that can specifically bind to a target molecule, the use of a library including cyclic peptide compounds having a long side chain in the cyclic portion can improve the hit rate for cyclic peptide compounds that can specifically bind to the target molecule. Meanwhile, the present inventors have found that tryptophan and tyrosine residues, which have conventionally been used in oral low molecular-weight pharmaceuticals and are amino acid residues having an indole skeleton or a hydroxyphenyl group, are not suitable for peptides intended to attain high membrane permeability.