N-[Z-(S)-Phe]-(S)-1-(1-naphthyl)ethylamine

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-[Z-(S)-Phe]-(S)-1-(1-naphthyl)ethylamine
• 英文别名: benzyl N-[(2S)-1-[[(1S)-1-naphthalen-1-ylethyl]amino]-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]carbamate
• 化学式: C₂₉H₂₈N₂O₃
• 分子量: 452.553
• InChiKey: QDKTYRUKKXARNZ-IDISGSTGSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.9
• 重原子数：
  34
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.17
• 拓扑面积：
  67.4
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  Z-L-Phe-CAM 在 α-chymotrypsin immobilised on Celite 、 水 、 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 乙腈 为溶剂， 反应 73.0h， 生成 N-[Z-(S)-Phe]-(S)-1-(1-naphthyl)ethylamine
  参考文献：
  名称：

  Superiority of the carbamoylmethyl ester as an acyl donor for the kinetically controlled amide-bond formation mediated by α-chymotrypsinElectronic supplementary information (ESI) available: elemental analyses and HPLC separation data. See http://www.rsc.org/suppdata/p1/b1/b108735p/

  摘要：

  研究表明，羰甲基氨基甲酸酯作为酰基供体在α-糜蛋白酶催化的动力学控制的肽键形成反应中具有优越性，这体现在天然不良氨基酸底物Ala与各种氨基酸残基作为氨基组分的偶联反应中，以及与非蛋白氨基酸如卤代苯丙氨酸作为羧基组分的偶联反应中。此外，这种方法还应用于氨基酸残基与手性胺之间的酰胺键形成反应，具有高度立体选择性。

  DOI：

  10.1039/b108735p

文献信息

• An efficient synthesis of chiral amino acid and peptide alkylamides via CLEC-subtilisin catalyzed coupling and in situ resolution
  作者：Yi-Fong Wang、Kirill Yakovlevsky、Alexey L. Margolin

  DOI：10.1016/0040-4039(96)01119-7

  日期：1996.7

  CLEC-Subtilisin efficiently catalyzed the synthesis of optically active alkylamides of amino acids and peptides. The high enantioselectivity of the catalyst toward L-amino acids and S-amines resulted in formation of the S,S-alkylamide regardless of the optical purity of the substrates. The catalyst accepts a broad range of substrates, including peptides, natural and unnatural amino acids. The acyl

  CLEC-枯草杆菌蛋白酶有效催化氨基酸和肽的光学活性烷基酰胺的合成。催化剂对L-氨基酸和S-胺的高对映选择性导致形成S，S-烷基酰胺，而与底物的光学纯度无关。该催化剂接受多种底物，包括肽，天然和非天然氨基酸。酰基供体可以是甲基，乙基或苄基酯。酰基供体的N-保护基可以是乙酰基，Boc或Cbz。
• Superiority of the carbamoylmethyl ester as an acyl donor for the kinetically controlled amide-bond formation mediated by α-chymotrypsinElectronic supplementary information (ESI) available: elemental analyses and HPLC separation data. See http://www.rsc.org/suppdata/p1/b1/b108735p/
  作者：Toshifumi Miyazawa、Eiichi Ensatsu、Nobuhiro Yabuuchi、Ryoji Yanagihara、Takashi Yamada

  DOI：10.1039/b108735p

  日期：2002.1.23

  The superiority of the carbamoylmethyl ester as an acyl donor for the α-chymotrypsin-catalysed kinetically controlled peptide-bond formation is demonstrated in the couplings of an inherently poor amino acid substrate, Ala, with various amino acid residues as amino components and in the couplings of non-protein amino acids such as halogenophenylalanines as carboxylic components. Furthermore, this approach is applied to the amide-bond formation between an amino acid residue and a chiral amine, which is highly diastereoselective.

  研究表明，羰甲基氨基甲酸酯作为酰基供体在α-糜蛋白酶催化的动力学控制的肽键形成反应中具有优越性，这体现在天然不良氨基酸底物Ala与各种氨基酸残基作为氨基组分的偶联反应中，以及与非蛋白氨基酸如卤代苯丙氨酸作为羧基组分的偶联反应中。此外，这种方法还应用于氨基酸残基与手性胺之间的酰胺键形成反应，具有高度立体选择性。