(2S,3S)-3-(乙氧羰基)-2-氮丙啶羧酸 | 167693-85-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: (2S,3S)-3-(乙氧羰基)-2-氮丙啶羧酸
• 中文别名: 脯氨酸-富有的蛋白质,棉
• 英文名称: (2S,3S)-3-(ethoxycarbonyl)-2-aziridinecarboxylic acid
• 英文别名: (2S,3S)-3-(ethoxycarbonyl)aziridine-2-carboxylic acid；(2S,3S)-3-ethoxycarbonylaziridine-2-carboxylic Acid
• CAS: 167693-85-8
• 化学式: C₆H₉NO₄
• 分子量: 159.142
• InChiKey: DIDDEKQOGOEWTH-IMJSIDKUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.8
• 重原子数：
  11
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  85.5
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (2S,3S)-3-(乙氧羰基)-2-氮丙啶羧酸 在 4-二甲氨基吡啶 、 叠氮磷酸二苯酯 、 三乙胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 15.75h， 生成 N-<(2S,3S)-1-<-3-(ethoxycarbonyl)aziridin-2-yl>carbonyl>-(S)-leucine benzyl ester
  参考文献：
  名称：

  衍生自亲电性α-氨基酸氮丙啶-2,3-二羧酸的新型肽半胱氨酸蛋白酶抑制剂。

  摘要：

  三种不同类型的肽，在其肽链的不同位置上含有氮丙啶-2、3-二羧酸（Azi）作为亲电子的α-氨基酸（I型，N-酰化氮丙啶，Azi作为C末端氨基酸； II型，已合成了以Azi为N末端氨基酸的N-未取代的氮丙啶； III型，Azi的N-酰化双肽基衍生物），并已作为半胱氨酸蛋白酶木瓜蛋白酶，组织蛋白酶B，L和H以及钙蛋白酶I和I的抑制剂进行了测试。 II，以及针对几种丝氨酸蛋白酶，一种天冬氨酸和一种金属蛋白酶。所有的氮丙啶基肽都是特定的半胱氨酸蛋白酶抑制剂。木瓜蛋白酶和组织蛋白酶B和L被不可逆地抑制，而组织蛋白酶H和钙蛋白酶以非时间依赖性方式被抑制。某些化合物被证明是丝氨酸蛋白酶和金属蛋白酶嗜热菌蛋白酶的底物。可以观察到三种不同类型的抑制剂之间的显着差异，包括立体特异性，抑制的pH依赖性，不同的半胱氨酸蛋白酶之间的选择性以及在氮丙啶环上的游离羧酸功能对于抑制的重要性。首先，II型抑制剂是众所周知的

  DOI：

  10.1021/jm981061z
• 作为产物：
  描述：

  diethyl (2S,3SR)-aziridine-2,3-dicarboxylate 在 lithium hydroxide 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 反应 50.0h， 以56%的产率得到(2S,3S)-3-(乙氧羰基)-2-氮丙啶羧酸
  参考文献：
  名称：

  [[反式-（环氧琥珀酰基）-L-亮氨酰]氨基] -4-胍基丁烷（E-64）的氮丙啶类似物作为半胱氨酸蛋白酶的抑制剂。

  摘要：

  已经合成了E-64的氮丙啶衍生物，并且已经报道了它们对半胱氨酸蛋白酶组织蛋白酶B，组织蛋白酶L和木瓜蛋白酶的表征。发现该抑制作用强烈地依赖于pH，在pH 4时观察到最大活性，表明该抑制剂的质子化叠氮鎓离子形式是更具反应性的形式。在低pH下，肽氮丙啶HO-（L）Az-Leu-NH-iAm灭活的木瓜蛋白酶的二级速率常数kinac / Ki为7.0 x 10（4）M-1 s-1，非常有价值接近于用E-64或相应的环氧琥珀酰类似物HO-（L）Eps-Leu-NH-iAm观察到的值。这表明，通过正确的肽序列，E-64的氮丙啶类似物可能是半胱氨酸蛋白酶的良好不可逆抑制剂。氮丙啶取代环氧琥珀酰基部分不会影响针对本研究中使用的三种蛋白酶的抑制特异性。D-非对映异构体是抑制半胱氨酸蛋白酶的优选（10倍）非对映异构体。还发现iBuNH-Az-LeuPro-OH的两种非对映异构体对组织蛋白酶B的反应性均远低于i

  DOI：

  10.1021/jm00016a011

文献信息

• Synthesis and Biological Evaluation of a Chitobiose-Based Peptide <i>N</i>-Glycanase Inhibitor Library
  作者：Martin D. Witte、Danielle Horst、Emmanuel J. H. J. Wiertz、Gijsbert A. van der Marel、Herman S. Overkleeft

  DOI：10.1021/jo801906s

  日期：2009.1.16

  Peptide N-glycanase (PNGase), the enzyme responsible for the deglycosylation of N-linked glycoproteins, has an active site related to that of cysteine proteases. Chitiobiose was equipped with electrophilic traps often used in cysteine protease inhibitors, and the resulting compounds were evaluated as PNGase inhibitors. We found that the electrophilic trap of the inhibitor has a great influence on the potency of the compounds with the chloromethyl ketone inhibitor being the first potent C-glycoside-based PNGase inhibitor.