4'-hydroxy-3'-(methoxycarbonyl)[1,1'-biphenyl]-3-carboxylic acid | 809278-60-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 4'-hydroxy-3'-(methoxycarbonyl)[1,1'-biphenyl]-3-carboxylic acid
• 英文别名: 3-(4-Hydroxy-3-methoxycarbonylphenyl)benzoic acid
• CAS: 809278-60-2
• 化学式: C₁₅H₁₂O₅
• 分子量: 272.257
• InChiKey: UPVPXJYVIPWXTR-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.5
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.07
• 拓扑面积：
  83.8
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  4'-hydroxy-3'-(methoxycarbonyl)[1,1'-biphenyl]-3-carboxylic acid 在 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 24.0h， 生成 methyl 3'-(aminocarbonyl)-4-hydroxy[1,1'-biphenyl]-3-carboxylate
  参考文献：
  名称：

  对人血清白蛋白具有降低亲和力的二氟尼柳类似物的合理设计

  摘要：

  许多先导化合物与血清白蛋白结合，与其体外效力相比，在体内表现出显着降低的功效。为了帮助设计白蛋白结合降低的化合物，我们对人血清白蛋白 (HSA-III) 的结构域 III 和二氟尼柳（一种具有抗炎活性的环氧合酶抑制剂）之间的复合物进行了核磁共振 (NMR) 结构和结合研究。结构研究表明，二氟尼柳的芳环与包含亚域 IIIA 中的结合口袋的疏水残基广泛且特异性地相互作用。二氟尼柳的羧酸与蛋白质形成静电相互作用，类似于在与肉豆蔻酸复合的 HSA 的 X 射线结构中观察到的那些。除了结构研究，获得二氟尼柳和密切相关类似物的 NMR 衍生结合常数，以开发与亚域 IIIA 结合的结构-亲和力关系。根据结构和结合数据，合成的化合物与 HSA 的结构域 III 的结合降低了 100 多倍，对全长白蛋白的亲和力降低了近 10 倍。重要的是，这些化合物中的一些保持了对环加氧酶-2 的活性。这些结果表明，通过使用基于结构的设计结合基于

  DOI：

  10.1021/ja015955b
• 作为产物：
  描述：

  5-溴水杨酸 在 盐酸 、 (1,1'-bis(diphenylphosphino)ferrocene)palladium(II) dichloride 、 sodium carbonate 作用下， 以 1,4-二氧六环 为溶剂， 反应 20.0h， 生成 4'-hydroxy-3'-(methoxycarbonyl)[1,1'-biphenyl]-3-carboxylic acid
  参考文献：
  名称：

  对人血清白蛋白具有降低亲和力的二氟尼柳类似物的合理设计

  摘要：

  许多先导化合物与血清白蛋白结合，与其体外效力相比，在体内表现出显着降低的功效。为了帮助设计白蛋白结合降低的化合物，我们对人血清白蛋白 (HSA-III) 的结构域 III 和二氟尼柳（一种具有抗炎活性的环氧合酶抑制剂）之间的复合物进行了核磁共振 (NMR) 结构和结合研究。结构研究表明，二氟尼柳的芳环与包含亚域 IIIA 中的结合口袋的疏水残基广泛且特异性地相互作用。二氟尼柳的羧酸与蛋白质形成静电相互作用，类似于在与肉豆蔻酸复合的 HSA 的 X 射线结构中观察到的那些。除了结构研究，获得二氟尼柳和密切相关类似物的 NMR 衍生结合常数，以开发与亚域 IIIA 结合的结构-亲和力关系。根据结构和结合数据，合成的化合物与 HSA 的结构域 III 的结合降低了 100 多倍，对全长白蛋白的亲和力降低了近 10 倍。重要的是，这些化合物中的一些保持了对环加氧酶-2 的活性。这些结果表明，通过使用基于结构的设计结合基于

  DOI：

  10.1021/ja015955b

文献信息

• Rational Design of Diflunisal Analogues with Reduced Affinity for Human Serum Albumin
  作者：Hongyuan Mao、Philip J. Hajduk、Richard Craig、Randy Bell、Tony Borre、Stephen W. Fesik

  DOI：10.1021/ja015955b

  日期：2001.10.31

  Many lead compounds bind to serum albumin and exhibit markedly reduced efficacy in vivo as compared to their potency in vitro. To aid in the design of compounds with reduced albumin binding, we performed nuclear magnetic resonance (NMR) structural and binding studies on the complex between domain III of human serum albumin (HSA-III) and diflunisal, a cyclooxygenase inhibitor with antiinflammatory activity

  许多先导化合物与血清白蛋白结合，与其体外效力相比，在体内表现出显着降低的功效。为了帮助设计白蛋白结合降低的化合物，我们对人血清白蛋白 (HSA-III) 的结构域 III 和二氟尼柳（一种具有抗炎活性的环氧合酶抑制剂）之间的复合物进行了核磁共振 (NMR) 结构和结合研究。结构研究表明，二氟尼柳的芳环与包含亚域 IIIA 中的结合口袋的疏水残基广泛且特异性地相互作用。二氟尼柳的羧酸与蛋白质形成静电相互作用，类似于在与肉豆蔻酸复合的 HSA 的 X 射线结构中观察到的那些。除了结构研究，获得二氟尼柳和密切相关类似物的 NMR 衍生结合常数，以开发与亚域 IIIA 结合的结构-亲和力关系。根据结构和结合数据，合成的化合物与 HSA 的结构域 III 的结合降低了 100 多倍，对全长白蛋白的亲和力降低了近 10 倍。重要的是，这些化合物中的一些保持了对环加氧酶-2 的活性。这些结果表明，通过使用基于结构的设计结合基于