Fmoc-Cys(dmt) | 1279033-51-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 三苯基化合物
• 英文名称: Fmoc-Cys(dmt)
• 英文别名: Fmoc-Cys(DMT)(DMT)-OH；(2R)-3-[bis(4-methoxyphenyl)-phenylmethyl]sulfanyl-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)propanoic acid
• CAS: 1279033-51-0
• 化学式: C₃₉H₃₅NO₆S
• 分子量: 645.776
• InChiKey: ZAHGBFWWBCJUDS-BHVANESWSA-N

物化性质

• 沸点：
  813.2±65.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.268±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  8
• 重原子数：
  47
• 可旋转键数：
  13
• 环数：
  6.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.18
• 拓扑面积：
  119
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Fmoc-Cys(dmt) 在 2,2,2-三氟乙醇 、 溶剂黄146 、 碘 、 水 、 苯甲醚 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 6.25h， 生成 [D-Trp8]-SRIF
  参考文献：
  名称：

  调节肽中的π-π芳香相互作用：含有异戊基丙氨酸的生长抑素类似物

  摘要：

  经历这些运动：通过用天然的丙三醇丙氨酸取代天然序列中的Phe残基，制备了具有比生长抑素更大的构象刚度的生长抑素类似物（Msa；参见结构）。这些类似物对SSTR受体显示出高亲和力，因此表明氨基酸侧链之间非共价相互作用的微调可以调节肽的亲和力和选择性。

  DOI：

  10.1002/anie.201106406

文献信息

• Lipid chain-driven interaction of a lipidated Src-family kinase Lyn with the bilayer membrane
  作者：Shinya Hanashima、Kanako Mito、Yuichi Umegawa、Michio Murata、Hironobu Hojo

  DOI：10.1039/d2ob01079h

  日期：——

  N-Myristoylation is a process of ubiquitous protein modification, which promotes the interaction of lipidated proteins on cell surfaces, in conjunction with reversible S-palmitoylation. We report the cooperative lipid–lipid interaction of two acyl chains of proteins, which increases the protein–membrane interaction and facilitates selective targeting of membranes containing anionic lipids. Lyn is a member

  N-肉豆蔻酰化是一种普遍存在的蛋白质修饰过程，它与可逆的S-棕榈酰化一起促进脂化蛋白质在细胞表面的相互作用。我们报告了两条蛋白质酰基链的协同脂质-脂质相互作用，这增加了蛋白质-膜的相互作用并促进了含有阴离子脂质的膜的选择性靶向。Lyn 是 Src 家族激酶的成员，通过N-肉豆蔻酰和相邻的S分布在膜表面-棕榈酰链锚定在独特的 N 末端结构域。我们制备了脂化 Lyn 的 N 末端短片段，以通过固态核磁共振 (NMR) 分析研究每个酰基链在脂质组成依赖性膜相互作用中的行为。固态31 P-NMR 研究表明，N-肉豆蔻酰化 Lyn 肽的S-棕榈酰化增加了肽和磷脂头基之间的相互作用，特别是与阴离子磷脂酰丝氨酸双分子层的相互作用。具有过氘核N-肉豆蔻酰基链的 Lyn 肽的固态2 H-NMR 表明，在附近存在 N-肉豆蔻酰基链的情况下，N-肉豆蔻酰基链的范围增加（0.6-0.8 Å）。S-棕榈酰链，可能是通过酰基链的相互作用。Lyn
• Fine-tuning the π-π Aromatic Interactions in Peptides: Somatostatin Analogues Containing Mesityl Alanine
  作者：Pablo Martín-Gago、Marc Gomez-Caminals、Rosario Ramón、Xavier Verdaguer、Pau Martin-Malpartida、Eric Aragón、Jimena Fernández-Carneado、Berta Ponsati、Pilar López-Ruiz、Maria Alicia Cortes、Begoña Colás、Maria J. Macias、Antoni Riera

  DOI：10.1002/anie.201106406

  日期：2012.2.20

  Going through the motions: Somatostatin analogues having greater conformational rigidity than somatostatin have been prepared by substituting Phe residues in the native sequence with mesityl alanine (Msa; see structure). The analogues show high affinity for SSTR receptors, thus showing that fine‐tuning of noncovalent interactions between amino acid side chains can modulate peptide affinity and selectivity

  经历这些运动：通过用天然的丙三醇丙氨酸取代天然序列中的Phe残基，制备了具有比生长抑素更大的构象刚度的生长抑素类似物（Msa；参见结构）。这些类似物对SSTR受体显示出高亲和力，因此表明氨基酸侧链之间非共价相互作用的微调可以调节肽的亲和力和选择性。