作者:A. Dominguez、N. Cabezas、J.M. Sánchez - Montero、J.V. Sinisterra
DOI:10.1016/0040-4020(94)01060-d
日期:1995.2
modified α-CT (α-CT-PEG) must be lower than 14.455 Å because the synthesis of peptides is not observed using 2-aminoethanol octanoate as nucleophile. α-CT-PEG is chemoselective towards the aromatic esters because unnatural aliphatic esters are not hydrolyzed in the presence of N-benzoyl-L-Tyrosine ethyl ester. Unnatural aliphatic acyl-donors with a distance smaller than 8.8 Å are recognized by the chemically
讨论了用单甲氧基聚乙二醇(α-CT-PEG)化学修饰的α-胰凝乳蛋白酶的酶活性,该酶以不同于天然酶底物的酯水解和肽合成为测试反应。这些反应允许分析α-CT-PEG的“ ar”,“ h”,“ n”和“ am”亚位的尺寸。使用2-氨基乙醇酸酯和甘氨酸衍生物,我们已经证明,化学修饰的α-CT(α-CT-PEG)的“ n”亚位的深度必须小于14.455Å,因为未观察到肽的合成。 2-氨基乙醇辛酸酯作为亲核试剂。α-CT-PEG对芳族酯具有化学选择性,因为非天然脂族酯在N-苯甲酰基-L-酪氨酸乙酯存在下不会被水解。距离不自然的脂族酰基供体小于8.8的小分子被化学修饰的酶识别为酰基给体。从这些结果,我们可以得出结论,α-CT-PEG不必识别酰基供体分子中N-酰基的存在。酰基供体和亲核试剂中均存在庞大的烷基链,这会降低酯水解和肽合成过程中生物催化剂的酶促活性。