Neuromedin B (Pig) | 87096-84-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: Neuromedin B (Pig)
• 英文别名: Neuromedin B；neuromedin-B；Gly-Asn-Leu-Trp-Ala-Thr-Gly-His-Phe-Met-NH2；H-GNLWATGHFM-NH₂；GNLWATGHFM；NeuromedinB,Porcine；(2S)-2-[(2-aminoacetyl)amino]-N-[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S,3R)-1-[[2-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-amino-4-methylsulfanyl-1-oxobutan-2-yl]amino]-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]amino]-3-(1H-imidazol-5-yl)-1-oxopropan-2-yl]amino]-2-oxoethyl]amino]-3-hydroxy-1-oxobutan-2-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]amino]-3-(1H-indol-3-yl)-1-oxopropan-2-yl]amino]-4-methyl-1-oxopentan-2-yl]butanediamide
• CAS: 87096-84-2
• 化学式: C₅₂H₇₃N₁₅O₁₂S
• 分子量: 1132.31
• InChiKey: YPFNACALNKVZNK-MFNIMNRCSA-N

物化性质

• 沸点：
  1697.4±65.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.337±0.06 g/cm3(Predicted)
• 溶解度：
  H2O：12.5 mg/mL（11.04 mM；需要超声波）

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.6
• 重原子数：
  80
• 可旋转键数：
  33
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.46
• 拓扑面积：
  464
• 氢给体数：
  15
• 氢受体数：
  15

制备方法与用途

生物活性

Neuromedin B 是一种含 10 个氨基酸的神经肽，属于蛙肽家族，为铃蟾肽相关肽。

靶点

Human Endogenous Metabolite

体外研究

Neuromedin B (NMB) 刺激大鼠子宫平滑肌收缩的能力与其生物测定法中用于分离 NMB 的 Bombesin (BN) 进行比较。以 BN 为基准，计算摩尔相对效力（48%）时，GRP 的相对效力约为 100%，而 NMB 的相对效力仅为 4.9%。NMB 在大鼠胃条上的收缩活性也存在，但其效力 (EC₅₀) 只是 BN 的约 5%，以及 GRP 的约 10%（即 EC₅₀(BN)/EC₅₀(NMB) 约为 20, EC₅₀(GRP)/EC₅₀(NMB) 约为 40）。

体内研究

在野生型和 NMB-R 缺陷小鼠中，NMB 和 GRP 对胃平滑肌收缩的效力分别为 14.4±2.3 (n=8) 和 10.9±2.3 (n=8)。

参考质量标准

• 外观：白色粉末
• 纯度（HPLC）≥98.0%
• 醋酸根含量≤12.0%
• 水分含量≤8.0%
• 肽含量≥80.0%
• 内毒素≤50EU/mg
• 氨基酸组成分析≤±10%

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (E)-(2-cyclohexylvinyl)boronic acid 、 Neuromedin B (Pig) 在 copper diacetate 作用下， 以 二甲基亚砜 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  铜介导的主链 N-H 键的组氨酸定向芳基化/烯基化 (II)

  摘要：

  蛋白质和肽的化学修饰是反应设计的挑战，也是重要的生物学工具。与侧链修饰相比，改变主链结构的合成方法极为有限。在此通讯中，描述了通过直接修饰天然序列，铜介导的主链 N-烯基化或 N-芳基化肽和蛋白质。组氨酸残基在相邻氨基酸的主链 NH 处直接氧化偶联硼酸。在环境温度下，普通生理缓冲液中的温和反应条件与蛋白质和生物系统兼容。这个简单的反应证明了在复杂系统中进行定向反应的潜力，可以修饰直接影响多肽结构、稳定性和功能的 NH 键。

  DOI：

  10.1021/jacs.6b03390
• 作为产物：
  描述：

  3-(3-(Fmoc-amino-4-methoxyphenylmethyl)-4-methoxyphenyl)propionic acid 以36%的产率得到
  参考文献：
  名称：

  FUNAKOSHI, SUSUMU;MURAYAMA, EIGORO;GUO, LILI;FUJII, NOBUTAKA;YAJIMA, HARU+, COLLECT. CZECHOSL. CHEM. COMMUN., 53,(1988) N1B, C. 2791-2800

  摘要：

  DOI：

文献信息

• A modified benzhydrylamine as a handle reagent for the solid phase synthesis of peptide amides based on the fluorenylmethoxycarbonyl method
  作者：Susumu Funakoshi、Eigoro Murayama、Lili Guo、Nobutaka Fujii、Haruaki Yajima

  DOI：10.1039/c39880000382

  日期：——

  3-(α-Fmoc-amino-4-methoxybenzyl)-4-methoxyphenyl propionic acid (Fmoc = fluoren-9-ylmethoxycarbonyl) is a useful precursor of the C-terminal amide, when applied to Fmoc-based solid phase peptide synthesis; as a cleavage reagent from the resin, thioanisole-mediated trimethylsilyl bromide in trifluoroacetic acid is recommended.

  易于制备的二甲氧基苯甲胺衍生物3-（α-Fmoc-氨基-4-甲氧基苄基）-4-甲氧基苯基丙酸（Fmoc =芴-9-基甲氧基羰基）当用于Fmoc-时，是C-末端酰胺的有用前体基于固相的肽合成；作为树脂的裂解试剂，建议在三氟乙酸中使用硫代茴香醚介导的三甲基甲硅烷基溴化物。
• A Picomole-Scale Method for Charge Derivatization of Peptides for Sequence Analysis by Mass Spectrometry
  作者：Zhi-Heng Huang、Jiang Wu、Kenneth D. W. Roth、Ying Yang、Douglas A. Gage、J. Throck Watson

  DOI：10.1021/ac9608578

  日期：1997.1.1

  (DMAP)-promoted amidation in aqueous acetonitrile (15 min, ambient temperature) to form N-TMPP-Ac derivatives of peptides. These peptide derivatives are readily amenable to analysis by fast atom bombardment (FAB) and matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI) mass spectrometry. Greater than 90% conversion has been observed in transforming low-nanomole quantities of analyte using molar ratios of 1:5:10

  已经合成了含有固定正电荷的高度活化的酯，即S-五氟苯基[三（2,4,6-三甲氧基苯基）phosph]乙酸溴化物（TMPP-AcSC6F5溴化物），作为肽的N末端修饰试剂。在延长的存储期间，乙腈水溶液在乙腈水溶液中稳定，通过在乙腈水溶液中（对氨基甲酸酯）吡啶（DMAP）促进的酰胺化反应（环境温度15分钟）与未保护的肽反应，形成肽的N-TMPP-Ac衍生物。这些肽衍生物易于通过快速原子轰击（FAB）和基质辅助激光解吸/电离（MALDI）质谱进行分析。在使用1：5：10的摩尔比（肽/试剂/ DMAP）转化低纳摩尔量的分析物时，已观察到大于90％的转化率。对于在皮摩尔水平的反应，采用摩尔比为1：10：500的稍微改变的化学计量。由于使用FAB-和MALDI-MS进行分析时具有很高的反应效率和对中等过量试剂和碱的耐受性，因此在大多数情况下，无需修饰样品即可直接分析含有修饰肽的反应混合物。给出了制备和
• Transition Metal-Free Tryptophan-Selective Bioconjugation of Proteins
  作者：Yohei Seki、Takashi Ishiyama、Daisuke Sasaki、Junpei Abe、Youhei Sohma、Kounosuke Oisaki、Motomu Kanai

  DOI：10.1021/jacs.6b06692

  日期：2016.8.31

  Chemical modifications' of native proteins can facilitate production of supernatural protein :functions that are not easily accessible by complementary methods relying on genetic manipulations. However, accomplishing precise control over selectivity while maintaining structural:. integrity and homogeneity still represents a fOrmidable, challenge. Herein, we report a transition metal-free method for tryptophan-selective bioconjugation of proteins that is based on an organoradical and operates under ambient conditions. This method exhibits low levels of cross-reactivity and leaves.higher-order structures of the protein and various functional groups therein unaffected: The strategy to,target less abundant amino acids contributes to the formation of structurally homogeneous conjugates, which may even be suitable for protein. crystallography. The absence of toxic metals and biochemi-i cally incompatible conditions allows a rapid functional- modulation of native proteins such as antibodies and pathogenic aggregative proteins, and this method may thus easily find therapeutic applications.
• FUNAKOSHI, SUSUMU;MURAYAMA, EIGORO;GUO, LILI;FUJII, NOBUTAKA;YAJIMA, HARU+, COLLECT. CZECHOSL. CHEM. COMMUN., 53,(1988) N1B, C. 2791-2800
  作者：FUNAKOSHI, SUSUMU、MURAYAMA, EIGORO、GUO, LILI、FUJII, NOBUTAKA、YAJIMA, HARU+

  DOI：——

  日期：——
• Histidine-Directed Arylation/Alkenylation of Backbone N–H Bonds Mediated by Copper(II)
  作者：Jun Ohata、Matthew B. Minus、Morgan E. Abernathy、Zachary T. Ball

  DOI：10.1021/jacs.6b03390

  日期：2016.6.22

  Chemical modification of proteins and peptides represents a challenge of reaction design as well as an important biological tool. In contrast to side-chain modification, synthetic methods to alter backbone structure are extremely limited. In this communication, copper-mediated backbone N-alkenylation or N-arylation of peptides and proteins by direct modification of natural sequences is described. Histidine

  蛋白质和肽的化学修饰是反应设计的挑战，也是重要的生物学工具。与侧链修饰相比，改变主链结构的合成方法极为有限。在此通讯中，描述了通过直接修饰天然序列，铜介导的主链 N-烯基化或 N-芳基化肽和蛋白质。组氨酸残基在相邻氨基酸的主链 NH 处直接氧化偶联硼酸。在环境温度下，普通生理缓冲液中的温和反应条件与蛋白质和生物系统兼容。这个简单的反应证明了在复杂系统中进行定向反应的潜力，可以修饰直接影响多肽结构、稳定性和功能的 NH 键。