Boc-Leu-Aib-Phe-OMe | 441070-93-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Leu-Aib-Phe-OMe
• 英文别名: methyl (2S)-2-[[2-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]pentanoyl]amino]propanoyl]amino]-3-phenylpropanoate
• CAS: 441070-93-5
• 化学式: C₂₅H₃₉N₃O₆
• 分子量: 477.601
• InChiKey: GUAUCFQIVGFNKD-OALUTQOASA-N

物化性质

• 熔点：
  115-117 °C
• 沸点：
  667.4±55.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.106±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.8
• 重原子数：
  34
• 可旋转键数：
  13
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  123
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Leu-Aib-Phe-OMe 在 水 、 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 、 sodium hydroxide 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 20.0h， 生成 Boc-Leu-Aib-Phe-Phe-OH
  参考文献：
  名称：

  Mesoporous vesicles from supramolecular helical peptide as drug carrier

  摘要：

  为了开发一种药物输送载体，我们对疏水五肽的自组装进行了研究。该肽通过分子内和分子间的氢键相互作用形成超分子螺旋柱，并在固态下形成相互交错的螺旋束结构。在甲醇溶液中，多肽形成介孔囊泡，囊泡的直径与浓度成正比变化。这些介孔囊泡结构最重要的特性是能包裹一种强效抑菌抗生素--磺胺甲噁唑。此外，在 pH 值为 6.2 的条件下，载药囊泡能有效地缓慢释放包裹的药物，这为未来将微囊泡用作药物载体带来了希望。

  DOI：

  10.1039/c1sm05958k
• 作为产物：
  描述：

  L-亮氨酸 在 水 、 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 、 sodium hydroxide 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 甲醇 、 二氯甲烷 、 水 、 乙酸乙酯 为溶剂， 反应 10.0h， 生成 Boc-Leu-Aib-Phe-OMe
  参考文献：
  名称：

  Mesoporous vesicles from supramolecular helical peptide as drug carrier

  摘要：

  为了开发一种药物输送载体，我们对疏水五肽的自组装进行了研究。该肽通过分子内和分子间的氢键相互作用形成超分子螺旋柱，并在固态下形成相互交错的螺旋束结构。在甲醇溶液中，多肽形成介孔囊泡，囊泡的直径与浓度成正比变化。这些介孔囊泡结构最重要的特性是能包裹一种强效抑菌抗生素--磺胺甲噁唑。此外，在 pH 值为 6.2 的条件下，载药囊泡能有效地缓慢释放包裹的药物，这为未来将微囊泡用作药物载体带来了希望。

  DOI：

  10.1039/c1sm05958k

文献信息

• First crystallographic signature of the highly ordered supramolecular helical assemblage from a tripeptide containing a non-coded amino acid
  作者：Debasish Haldar、Samir Kumar Maji、William S Sheldrick、Arindam Banerjee

  DOI：10.1016/s0040-4039(02)00283-6

  日期：2002.4

  The model tripeptide Boc-Leu(1)-Aib(2)-Phe(3)-OMe 1 containing a non-coded amino acid residue (Aib: alpha-amino isobutyric acid) forms a supramolecular helical assemblage via non-covalent interactions in single crystals. The SEM image of the peptide 1 in the solid state shows the ribbon like fibrillar morphology, a characteristic feature of highly ordered aggregated fibrils like amyloid fibrils. (C) 2002 Published by Elsevier Science Ltd.
• α-Aminoisobutyric acid modified protected analogues of β-amyloid residue 17–20: a change from sheet to helix
  作者：Debasish Haldar、Michael G.B. Drew、Arindam Banerjee

  DOI：10.1016/j.tet.2006.04.036

  日期：2006.6

  The strong intermolecular interactions mediated by short hydrophobic sequences (e.g., 17-20, -L-Leu-L-Val-L-Phe-L-Phe-) in the middle of A beta are known to play a crucial role in the neuropathology of Alzheimer's disease. FTIR, TEM and Congo red binding studies indicated that a series of L-Ala substituted terminally protected peptides related to the sequence 17-20 of the beta-amyloid peptide, adopted D-sheet conformations. However, the Aib-modified analogues disrupt the D-sheet structure and switch over to a 310 helix with increasing number of Aib residues. X-ray crystallography shed some light on the change from sheet to helix at atomic resolution. (c) 2006 Elsevier Ltd. All rights reserved.