2-[4,7,10-Tris(2-amino-2-oxoethyl)-1,4,7,10-tetrazacyclododec-1-yl]acetamide;ytterbium(3+) | 460082-96-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 2-[4,7,10-Tris(2-amino-2-oxoethyl)-1,4,7,10-tetrazacyclododec-1-yl]acetamide;ytterbium(3+)
• CAS: 460082-96-6
• 化学式: C₁₆H₃₂N₈O₄*Yb
• 分子量: 573.521
• InChiKey: DHLQBLIZVRZCIR-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.85
• 重原子数：
  29
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  185
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  氯化镱(III) 、 1,4,7,10-四(氨基羰甲基)-1,4,7,10-四氮杂环十二烷 在 N-甲基哌嗪 、 potassium chloride 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 2-[4,7,10-Tris(2-amino-2-oxoethyl)-1,4,7,10-tetrazacyclododec-1-yl]acetamide;ytterbium(3+)
  参考文献：
  名称：

  [Ln(DOTAM)]3+配合物形成的动力学

  摘要：

  中性配体 DOTAM 的镧系元素 (III) 配合物的形成动力学与 DOTA 及其衍生物的动力学有很大不同，后者含有带负电荷的侧基。复合物 [Ln(DOTAM)]3+ 的形成发生在 Ln3+ 离子和完全去质子化的配体在 pH 值范围 4.7-5.8 内直接相遇时。未检测到质子化中间体的形成，这是 DOTA 及其衍生物络合的特征。一般碱催化在 [Ln(DOTAM)]3+ 的形成反应中无效，这也表明不存在质子化中间体。配体种类 H2DOTAM2+ 和 HDOTAM+ 的质子交换反应速率已通过 1H NMR 光谱进行了研究。发现质子交换是一个一般的碱催化过程，因此它不能在这些复合物的形成中发挥重要作用。表征复合物 [Ln(DOTAM)]3+ 形成的二阶速率常数 kL 比开链多齿配体的 Ln3+ 复合物报道的类似速率常数低三到四个数量级. 这些低 kL 值可以通过假设导致 [Ln(DOTAM)]3+

  DOI：

  10.1002/ejic.200700178

文献信息

• Solvent saturation transfer to proteins (SSTP) for structural and functional characterization of proteins
  作者：Pushpa Mishra、C. Ashley Barnes、Madeleine Strickland、Nico Tjandra

  DOI：10.1007/s10858-017-0151-4

  日期：2018.1

  Protein structure determination using NMR is dependent on experimentally acquired distance restraints. Often, however, an insufficient number of these restraints are available for determining a protein’s correct fold, much less its detailed three-dimensional structure. In consideration of this problem, we propose a simple means to acquire supplemental structural restraints from protein surface accessibilities using solvent saturation transfer to proteins (SSTP), based on the principles of paramagnetic chemical-exchange saturation transfer. Here, we demonstrate the utility of SSTP in structure calculations of two proteins, TSG101 and ubiquitin. The observed SSTP was found to be directly proportional to solvent accessibility. Since SSTP does not involve the direct excitation of water, which compromises the analysis of protein protons entangled in the breadth of the water resonance, it has an advantage over conventional water-based magnetization transfers. Inclusion of structural restraints derived from SSTP improved both the precision and accuracy of the final protein structures in comparison to those determined by traditional approaches, when using minimal amounts of additional structural data. Furthermore, we show that SSTP can detect weak protein–protein interactions which are unobservable by chemical shift perturbations.

  使用核磁共振测定蛋白质结构取决于实验获得的距离约束。然而，通常情况下，这些约束的数量不足以确定蛋白质的正确折叠，更不用说其详细的三维结构了。考虑到这个问题，我们提出了一种简单的方法，即基于顺磁化学交换饱和转移原理，使用溶剂饱和转移到蛋白质（SSTP）从蛋白质表面可及性获得补充结构约束。在这里，我们展示了SSTP在TSG101和泛素两种蛋白质的结构计算中的实用性。观察到的SSTP与溶剂可及性成正比。由于SSTP不涉及对水的直接激发，这会影响对蛋白质质子在水共振中的纠缠的分析，因此它比传统的基于水的磁化转移具有优势。与使用传统方法确定的蛋白质结构相比，当使用最少量的附加结构数据时，包含从SSTP得出的结构约束可以提高最终蛋白质结构的精确度和准确性。此外，我们表明SSTP可以检测到化学位移扰动无法观察到的弱蛋白质-蛋白质相互作用。