2-(2-hydroxy-3-ethoxybenzylidene)-1,3-indanedione | 1065119-26-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 茚满类
• 英文名称: 2-(2-hydroxy-3-ethoxybenzylidene)-1,3-indanedione
• 英文别名: 2-[(3-Ethoxy-2-hydroxyphenyl)methylidene]indene-1,3-dione
• CAS: 1065119-26-7
• 化学式: C₁₈H₁₄O₄
• 分子量: 294.307
• InChiKey: OBRQWFNRZWJTSQ-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.5
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.11
• 拓扑面积：
  63.6
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  1,3-茚满二酮 、 3-乙氧基水杨醛 在 盐酸 、 溶剂黄146 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 0.33h， 以80%的产率得到2-(2-hydroxy-3-ethoxybenzylidene)-1,3-indanedione
  参考文献：
  名称：

  Spectroscopic Investigations of the Binding Interaction of a New Indanedione Derivative with Human and Bovine Serum Albumins

  摘要：

  通过荧光光谱法监测了在模拟生理条件下新合成的茚满二酮衍生物2-(2-羟基-3-乙氧基苄亚基)-1,3-茚满二酮（HEBID）与人类和牛血清白蛋白（HSA和BSA）的结合。根据文献模型确定了结合参数（结合常数和结合位点数）和淬灭常数。淬灭机制被归因于HEBID-SA复合物形成的福斯特非辐射能量转移。发现HEBID对HSA的亲和力略有增加，而两种白蛋白的结合位点数大约为1。根据福斯特理论，估计了供体（白蛋白）和受体（HEBID）之间的分子距离以及能量转移效率。使用圆二色性和同步荧光光谱法研究了HEBID对蛋白质构象的影响。结果表明，在相互作用时，白蛋白部分展开，色氨酸残基周围的局部极性也发生了变化

  DOI：

  10.3390/molecules14041614

文献信息

• Spectroscopic Investigations of the Binding Interaction of a New Indanedione Derivative with Human and Bovine Serum Albumins
  作者：Dana Stan、Iulia Matei、Carmen Mihailescu、Mihaela Savin、Mihaela Matache、Mihaela Hillebrand、Ion Baciu

  DOI：10.3390/molecules14041614

  日期：——

  Binding of a newly synthesized indanedione derivative, 2-(2-hydroxy-3-ethoxybenzylidene)-1,3-indanedione (HEBID), to human and bovine serum albumins (HSA and BSA), under simulated physiological conditions was monitored by fluorescence spectroscopy. The binding parameters (binding constants and number of binding sites) and quenching constants were determined according to literature models. The quenching mechanism was assigned to a Förster non-radiative energy transfer due to the HEBID-SA complex formation. A slightly increased affinity of HEBID for HSA was found, while the number of binding sites is approximately one for both albumins. The molecular distance between donor (albumin) and acceptor (HEBID) and the energy transfer efficiency were estimated, in the view of Förster’s theory. The effect of HEBID on the protein conformation was investigated using circular dichroism and synchronous fluorescence spectroscopies. The results revealed partial unfolding in the albumins upon interaction, as well as changes in the local polarity around the tryptophan residues

  通过荧光光谱法监测了在模拟生理条件下新合成的茚满二酮衍生物2-(2-羟基-3-乙氧基苄亚基)-1,3-茚满二酮（HEBID）与人类和牛血清白蛋白（HSA和BSA）的结合。根据文献模型确定了结合参数（结合常数和结合位点数）和淬灭常数。淬灭机制被归因于HEBID-SA复合物形成的福斯特非辐射能量转移。发现HEBID对HSA的亲和力略有增加，而两种白蛋白的结合位点数大约为1。根据福斯特理论，估计了供体（白蛋白）和受体（HEBID）之间的分子距离以及能量转移效率。使用圆二色性和同步荧光光谱法研究了HEBID对蛋白质构象的影响。结果表明，在相互作用时，白蛋白部分展开，色氨酸残基周围的局部极性也发生了变化