tert-butyl 4-(1H-benzo[d][1,2,3]triazole-1-carbonyl)piperazine-1-carboxylate | 1403353-67-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 苯并三唑类
• 英文名称: tert-butyl 4-(1H-benzo[d][1,2,3]triazole-1-carbonyl)piperazine-1-carboxylate
• CAS: 1403353-67-2
• 化学式: C₁₆H₂₁N₅O₃
• 分子量: 331.374
• InChiKey: ZYRGDBYHRKVFEI-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.95
• 重原子数：
  24.0
• 可旋转键数：
  0.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  80.56
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  6.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  tert-butyl 4-(1H-benzo[d][1,2,3]triazole-1-carbonyl)piperazine-1-carboxylate 在 溶剂黄146 、 三氟乙酸 作用下， 以 乙醇 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 15.0h， 生成 (1H-benzo[d][1,2,3]triazol-1-yl)(4-(pyrrolo[1,2-a]quinoxalin-4-ylmethyl)piperazin-1-yl)methanone
  参考文献：
  名称：

  利用吡咯并喹喔啉骨架进行FAAH和MAGL相互作用：酶抑制的结构决定因素的定义†

  摘要：

  本文描述了在药源性吡咯并喹喔啉骨架上负载的哌嗪和4-氨基哌啶羧酰胺/氨基甲酸酯作为内源性大麻素分解酶脂肪酸酰胺水解酶（FAAH）和单酰基甘油脂肪酶（MAGL）的抑制剂的开发。结构-活性关系和分子建模研究允许双重FAAH / MAGL抑制的结构要求的定义，并导致鉴定出一小部分衍生物（化合物5e，i，k，m）对两种酶均表现出平衡的抑制谱，与化合物5m作为子集的领跑者。有利的计算理化性质建议进一步研究特定的类似物。

  DOI：

  10.1039/c6ra12524g
• 作为产物：
  描述：

  T406石油添加剂 在 三乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 17.0h， 生成 tert-butyl 4-(1H-benzo[d][1,2,3]triazole-1-carbonyl)piperazine-1-carboxylate
  参考文献：
  名称：

  Development and characterization of endocannabinoid hydrolases FAAH and MAGL inhibitors bearing a benzotriazol-1-yl carboxamide scaffold

  摘要：

  A series of (1H-benzo[d][1,2,3]triazol-1-yl)(4-benzylpiperazin-1-yl)methanones and of (1H-benzo[d] [1,2,3]triazol-1-yl)(4-phenylpiperazin-1-yl)methanones has been prepared and tested on human fatty acid amide hydrolase (FAAH) and monoacylglycerol lipase (MAGL). In the benzylpiperazinyl series, compound 29 (ML30) exhibited an IC50 value of 0.54 nM on MAGL, combined with a 1000-fold selectivity versus FAAH, while compounds 11 and 16 acted as potent dual FAAH-MAGL inhibitors (IC50 <10 nM). In the phenylpiperazinyl series, compounds 37, 38, 42, and 43 displayed IC50 values against MAGL in the nanomolar range, whilst being between one and two orders of magnitude less potent on the FAAH, while compounds 31 and 32 were potent FAAH inhibitors (IC50 <20 nM) and over 12-fold selective versus MAGL. The key structural determinants driving the structure-activity relationships were explored by the minimization of the inhibitors inside the active site of both enzymes. (C) 2012 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2012.09.011