Nα--Nγ-(benzyloxycarbonyl)-L-lysine | 112839-80-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Nα--Nγ-(benzyloxycarbonyl)-L-lysine
• 英文别名: N^α--N^γ-(benzyloxycarbonyl)-L-lysine；Boc-Pro-Lys(Z)-OMe；Boc-Pro-Lys(Z)-OH
• CAS: 112839-80-2
• 化学式: C₂₄H₃₅N₃O₇
• 分子量: 477.558
• InChiKey: ADRCZUQZMHZAFO-OALUTQOASA-N

物化性质

• 沸点：
  714.8±60.0 °C(predicted)
• 密度：
  1.222±0.06 g/cm3(Temp: 20 °C; Press: 760 Torr)(predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.05
• 重原子数：
  34.0
• 可旋转键数：
  10.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.58
• 拓扑面积：
  134.27
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  6.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Nα--Nγ-(benzyloxycarbonyl)-L-lysine 在 盐酸 、 1-羟基苯并三唑 、 三乙胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 Pro-Lys(Z)-Pro-Ile-Ile-Val-OBzl*HCl
  参考文献：
  名称：

  Studies on Bitter Peptides from Casein Hydrolyzate. XIV. Bitter Taste of Synthetic Analogs of Octapeptide, Arg–Gly–Pro–Phe–Pro–Ile–Ile–Val, Corresponding to the C-Terminal Portion ofβ-Casein

  摘要：

  为了阐明β-酪蛋白C端部分的化学结构与其苦味之间的关系，合成了一些类似物，其中酪氨酸残基被d-酪氨酸、赖氨酸、甘氨酸、谷氨酸或l-吡咯啉酪氨酸替代。感觉分析和圆二色谱（CD谱）显示，在两个脯氨酸残基之间的位置上，具有l-构型的疏水氨基酸对这一系列肽产生强苦味的重要性。

  DOI：

  10.1246/bcsj.67.438
• 作为产物：
  描述：

  N6-Cbz-L-赖氨酸 、 Boc-Pro-ODMSP 在 三乙胺 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 12.0h， 以65%的产率得到Nα--Nγ-(benzyloxycarbonyl)-L-lysine
  参考文献：
  名称：

  Studies on Bitter Peptides from Casein Hydrolyzate. XIV. Bitter Taste of Synthetic Analogs of Octapeptide, Arg–Gly–Pro–Phe–Pro–Ile–Ile–Val, Corresponding to the C-Terminal Portion ofβ-Casein

  摘要：

  为了阐明β-酪蛋白C端部分的化学结构与其苦味之间的关系，合成了一些类似物，其中酪氨酸残基被d-酪氨酸、赖氨酸、甘氨酸、谷氨酸或l-吡咯啉酪氨酸替代。感觉分析和圆二色谱（CD谱）显示，在两个脯氨酸残基之间的位置上，具有l-构型的疏水氨基酸对这一系列肽产生强苦味的重要性。

  DOI：

  10.1246/bcsj.67.438

文献信息

• Chen, Francis M. F.; Lee, Young; Steinauer, Rene, Canadian Journal of Chemistry, 1987, vol. 65, p. 613 - 618
  作者：Chen, Francis M. F.、Lee, Young、Steinauer, Rene、Benoiton, N. Leo

  DOI：——

  日期：——
• Synthesis and biological activity of ketomethylene-containing nonapeptide analogs of snake venom angiotensin converting enzyme inhibitors
  作者：Ronald G. Almquist、W. R. Chao、A. K. Judd、C. Mitoma、D. J. Rossi、R. E. Panasevich、R. J. Matthews

  DOI：10.1021/jm00398a012

  日期：1988.3

  Two ketomethylene-containing nonapeptide analogues were synthesized to determine if ketomethylene analogues of the nonapeptide venom inhibitors of angiotensin converting enzyme (ACE) would have oral ACE inhibition activity. Both ketomethylene-containing nonapeptides 18 and 19 were potent inhibitors of rabbit lung ACE with I50s of 3.4 and 8.0 nM, respectively, compared to 340 nM for their parent nonapeptide and 450 nM for captopril. Peptide 18 was rapidly cleaved by trypsin, but 19 was reasonably stable to all enzyme degradation systems tested with maximum degradation of 50% by pepsin in 3 h. Both 18 and 19 when given iv to normotensive rats were between 3 and 10 times more potent than captopril in inhibiting an angiotensin I induced blood pressure increase. Peptide 19 showed no ACE inhibition activity in unanesthetized normotensive rats when administered orally at doses of 10 or 100 mg/kg. Experiments were conducted to determine whether 19 is adsorbed from the gastrointestinal track following oral administration. These experiments indicated that 19 is adsorbed. It is concluded that the lack of oral activity of 19 is probably due to its rapid excretion, probably into the bile.