S-(2-acetamidoethyl) (R)-3-hydroxybutanethioate | 67024-17-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: S-(2-acetamidoethyl) (R)-3-hydroxybutanethioate
• 英文别名: (R)-3-Hydroxy-thiobutyric acid S-(2-acetylamino-ethyl) ester；3R-Hydroxybutyryl-S-N-acetyl cysteamine；S-(2-acetamidoethyl) (3R)-3-hydroxybutanethioate
• CAS: 67024-17-3
• 化学式: C₈H₁₅NO₃S
• 分子量: 205.278
• InChiKey: ZVRHLXCHWBCWPM-ZCFIWIBFSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.3
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  91.7
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  S-(2-acetamidoethyl) (R)-3-hydroxybutanethioate 在 recombinant dehydratase domains BorDH₂ 作用下， 生成 S-crotonoyl-N-acetylcysteamine
  参考文献：
  名称：

  The substrate scope of dehydratases in antibiotic biosynthesis and their application in kinetic resolutions

  摘要：

  从硼菌素生物合成中发现的脱水酶BorDH2在3D醇的脱水中具有广泛的底物耐受性，并应用于动力学分辨率中。

  DOI：

  10.1039/d2ob01879a
• 作为产物：
  描述：

  S-[2-(乙酰氨基)乙基] 3-氧代硫代丁酸酯 在 recombinant KU₄₂-HRPKS TE protein 、 还原型辅酶II(NADPH)四钠盐 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 S-(2-acetamidoethyl) (R)-3-hydroxybutanethioate
  参考文献：
  名称：

  硫酯酶催化真菌中聚酮化合物的氨酰化和硫醇化

  摘要：

  真菌高度还原性聚酮化合物合成酶 (HRPKS) 使用一组域迭代地生物合成聚酮化合物。产品发布是 HRPKS 功能的关键步骤，以确保及时终止和酶周转。迄今为止，几乎所有表征的 HRPKS 都使用单独的硫酯酶 (TE) 或酰基转移酶进行产品释放。在这项研究中，我们表征了两种融合了 C 端 TE 结构域的真菌 HRPKS，这是一种新的真菌 HRPKS 结构域。我们发现两种 HRPKS-TE 都以不依赖 ATP 的方式合成氨酰化聚酮化合物。KU42 TE 结构域选择半胱氨酸和同型半胱氨酸，并使用侧链硫醇基团作为亲核试剂催化转硫酯化。相比之下，KU43 TE 结构域选择亮氨酸甲酯并对聚酮化合物进行直接酰胺化，一种通常由非核糖体肽合成酶 (NRPS) 结构域催化的反应。这些 HRPKS-TE 酶的表征展示了 HRPKS 酶的功能多样性，并提供了潜在的 TE 结构域作为使 HRPKS 结构多样化的生物催化工具。

  DOI：

  10.1021/jacs.9b01083

文献信息

• Seven-enzyme <i>in vitro</i> cascade to (3<i>R</i>)-3-hydroxybutyryl-CoA
  作者：Luis E. Valencia、Zhicheng Zhang、Alexis J. Cepeda、Adrian T. Keatinge-Clay

  DOI：10.1039/c8ob02858c

  日期：——

  convert feedstock chemicals like acetate into valuable chiral products such as (R)-3-hydroxybutyrate are in demand. Here, seven enzymes (CoaA, CoaD, CoaE, ACS, BktB, PhaB, and GDH) are employed in a one-pot, in vitro, biocatalytic synthesis of (3R)-3-hydroxybutyryl-CoA, which was readily isolated. This platform generates not only chiral diketide building blocks but also desirable CoA derivatives.

  需要经济和环境友好的途径，以将原料化学品如乙酸盐转化为有价值的手性产物，如（R）-3-羟基丁酸酯。在这里，一锅，体外，生物催化合成（3 R）-3-羟基丁酰-CoA的七个酶（CoaA，CoaD，CoaE，ACS，BktB，PhaB和GDH）被容易地分离出。该平台不仅可以生成手性二酮化合物，而且还可以生成所需的CoA衍生物。
• Enzymatic Reconstitution and Biosynthetic Investigation of the Bacterial Carbazole Neocarazostatin A
  作者：Yating Liu、Li Su、Qing Fang、Jioji Tabudravu、Xiaohui Yang、Kirstie Rickaby、Laurent Trembleau、Kwaku Kyeremeh、Zixin Deng、Hai Deng、Yi Yu

  DOI：10.1021/acs.joc.9b02688

  日期：2019.12.20

  of the ring A formation of the bacterial neocarazostatin A carbazole metabolite. We provide evidence of the involvement of two unusual aromatic polyketide proteins. This finding suggests how new enzymatic activities can be recruited to specific pathways to expand biosynthetic capacities. Finally, we leveraged our bioinformatics survey to identify the untapped capacity of carbazole biosynthesis.

  三环咔唑是许多天然代谢产物以及重要组成部分中的重要支架。在这里，我们报告细菌新carazostatin A咔唑代谢物的环A的重构。我们提供了两种不寻常的芳香族聚酮化合物蛋白质参与的证据。这一发现表明如何可以将新的酶活性募集到特定途径来扩展生物合成能力。最后，我们利用我们的生物信息学调查来确定咔唑生物合成的未开发能力。
• In vitro kinetic study of the squalestatin tetraketide synthase dehydratase reveals the stereochemical course of a fungal highly reducing polyketide synthase
  作者：Emma Liddle、Alan Scott、Li-Chen Han、David Ivison、Thomas J. Simpson、Christine L. Willis、Russell J. Cox

  DOI：10.1039/c6cc10172k

  日期：——

  The substrate selectivity of the isolated dehydratase (DH) domain of a fungal highly-reducing polyketide synthase is closely related to that of mammalian fatty acid synthase.

  “一种真菌高度还原型多酮合成酶的分离脱水酶（DH）域的底物选择性与哺乳动物脂肪酸合成酶密切相关。”
• pH-Rate profiles establish that polyketide synthase dehydratase domains utilize a single-base mechanism
  作者：Xinqiang Xie、David E. Cane

  DOI：10.1039/c8ob02637h

  日期：——

  FosDH1 from module 1 of the fostriecin polyketide synthase (PKS) catalyzes the dehydration of a 3-hydroxybutyryl-SACP to the (E)-3-butenoyl-SACP. The steady-state kinetic parameters, kcat and kcat/Km, were determined over the pH range 3.0 to 9.2 for the FosDH1-catalyzed dehydration of the N-acetycsteamine thioester, 3-hydroxybutyryl-SNAC (3), to (E)-3-butenoyl-SNAC (4). The pH rate profiles for both

  邻苯二酸聚酮化合物合酶（PKS）的模块1的FosDH1催化将3-羟基丁酰SACP脱水为（E）-3-丁烯酰基SACP。稳态动力学参数k cat和k cat / K m在3.0至9.2的pH范围内测定，用于FosDH1催化的N-乙酰硬脂胺硫酯3-羟基丁酰-SNAC（3）脱水至（E）-3-丁烯酰基-SNAC（4）。log（k cat）和log（k cat / K m的pH值曲线），每个对应于一个单一的pH依赖性离子化，得到的活性位点一般的基础上，与计算的P ķ一个为6.1±0.2 ķ猫和p- ķ一个5.7±0.1用于ķ猫/ ķ米。这些结果与PKS脱水和脂肪酸生物合成中通常提出的“两碱”（碱酸）机理不一致，并且支持简单的一碱机理，其中普遍保守的活性位点His残基充当使质子的C-2脱质子，然后将质子重新键合至C-3羟基，以促进C-O键断裂和水的消除。成对的Asp或Glu残基的羧酸盐被认为以立体电子有利的构象结合并定向底物的羟基。
• Enediyne Polyketide Synthases Stereoselectively Reduce the β-Ketoacyl Intermediates to β-<scp>d</scp>-Hydroxyacyl Intermediates in Enediyne Core Biosynthesis
  作者：Hui-Ming Ge、Tingting Huang、Jeffrey D. Rudolf、Jeremy R. Lohman、Sheng-Xiong Huang、Xun Guo、Ben Shen

  DOI：10.1021/ol501767v

  日期：2014.8.1

  PKSE biosynthesizes an enediyne core precursor from decarboxylative condensation of eight malonyl-CoAs. The KR domain of PKSE is responsible for iterative β-ketoreduction in each round of polyketide chain elongation. KRs from selected PKSEs were investigated in vitro with β-ketoacyl-SNACs as substrate mimics. Each of the KRs reduced the β-ketoacyl-SNACs stereoselectively, all affording the corresponding β-D-hydroxyacyl-SNACs, and the catalytic efficiencies (k(cat)/K(M)) of the KRs increased significantly as the chain length of the β-ketoacyl-SNAC substrate increases.