Fmoc-Asn(Dmcp)-OH | 172947-19-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Fmoc-Asn(Dmcp)-OH
• 英文别名: (2S)-4-(2-cyclopropylpropan-2-ylamino)-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-4-oxobutanoic acid
• CAS: 172947-19-2
• 化学式: C₂₅H₂₈N₂O₅
• 分子量: 436.508
• InChiKey: XJQSVBZBGZBJDP-NRFANRHFSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.3
• 重原子数：
  32
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.4
• 拓扑面积：
  105
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Fmoc-Asn(Dmcp)-OH 在 三乙胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 15.0h， 以96%的产率得到H-Asn(DMCP)-OH
  参考文献：
  名称：

  [EN] POLYCONJUGATES FOR DELIVERY OF RNAI TRIGGERS TO TUMOR CELLS IN VIVO
  [FR] POLYCONJUGUÉS POUR L'ADMINISTRATION DE DÉCLENCHEURS D'ARNI À DES CELLULES TUMORALES IN VIVO

  摘要：

  本发明涉及将RNA干扰（RNAi）触发物传递至体内整合素阳性肿瘤细胞的组合物。这些组合物包括以RGD配体为靶向的两性膜活性多胺，可逆地修饰为酶可切割二肽-酰胺基苄-碳酸酯掩蔽剂。修饰掩盖了聚合物的膜活性，而可逆性提供了生理响应性。这些可逆修饰的多胺（动态多共轭物或共轭物）进一步与RNAi触发物共价连接。

  公开号：

  WO2015021092A1

文献信息

• Syntheses and activities of backbone-side chain cyclic octapeptide ligands with <i>N</i> -functionalized phosphotyrosine for the <i>N</i> -terminal SH2-domain of the protein tyrosine phosphatase SHP-1
  作者：Mohammad Safa Zoda、Martin Zacharias、Siegmund Reissmann

  DOI：10.1002/psc.1256

  日期：2010.8

  hydrophobicity of formed lactam bridges on stimulatory activity. All tested linear and cyclic octapeptides stimulate the phosphatase activity of SHP‐1. Stimulatory activities of cyclic ligands increase with the chain length of the lactam bridges resulting in increased flexibility and better entropic preformation of the binding conformation. The strong activity of some cyclic octapeptides supports the modelled

  酪氨酸磷酸酶SHP-1蛋白在许多生理和病理生理过程中起着重要作用。这种磷酸酶是通过配体与其SH2结构域（主要是N末端）的结合而被激活的。根据理论对接模型，将主链至侧链环化八肽设计为配体。这种模型结构的组装需要合成N功能化的酪氨酸衍生物并将其并入序列中。由于在N保护的氨基酸与N烷基化的酪氨酸肽缩合中遇到困难，我们合成并使用了预制的二肽构建单元。由于获得磷酸化二肽单元的所有尝试均告失败，因此必须以游离酚功能进行合成。使用不同的NN-官能化侧链中的烷基或环烷基残基允许研究环的大小，形成的内酰胺桥的柔韧性和疏水性对刺激活性的影响。所有测试的线性和环状八肽均可刺激SHP-1的磷酸酶活性。环状配体的刺激活性随内酰胺桥的链长而增加，从而导致结合构象的柔韧性和更好的熵预形成。一些环状八肽的强活性支持建模的结构。版权所有©2010欧洲肽协会和John Wiley＆Sons，Ltd.。
• Fragment Condensation of C-Terminal Pseudoproline Peptides without Racemization on the Solid Phase
  作者：Christian Heinlein、Daniel Varón Silva、Andrea Tröster、Jasmin Schmidt、Angelina Gross、Carlo Unverzagt

  DOI：10.1002/anie.201101270

  日期：2011.7.4

  Hot couplings without racemization: Protected peptides featuring C‐terminal pseudoprolines were synthesized on a solid support, and these versatile building blocks were used in convergent peptide‐segment couplings, which proceeded without racemization even under microwave conditions. The solubility‐enhancing effect of pseudoproline residues facilitated the synthesis of complex RNase 39‐mer glycopeptide

  不具有外消旋作用的热偶联：具有C末端假脯氨酸的受保护肽是在固体支持物上合成的，这些通用的构建基块用于会聚的肽段偶联中，即使在微波条件下也不会消旋地进行。伪脯氨酸残基的溶解性增强作用促进了复杂的RNase 39-mer糖肽硫酯的合成。