(R)-2-methylpent-4-ynoic acid | 134773-04-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: (R)-2-methylpent-4-ynoic acid
• 英文别名: (2R)-2-methylpent-4-ynoic Acid
• CAS: 134773-04-9
• 化学式: C₆H₈O₂
• 分子量: 112.128
• InChiKey: MUIUIMCXQOKXTL-RXMQYKEDSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.9
• 重原子数：
  8
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  37.3
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (R)-2-methylpent-4-ynoic acid 在 lithium aluminium tetrahydride 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 16.0h， 以89%的产率得到(2R)-2-甲基戊-4-炔-1-醇
  参考文献：
  名称：

  (??)-xyloketal D 及其对映异构体的全合成 ?? 绝对立体化学的确认

  摘要：

  (??)-xyloketal D 及其对映体的全合成是通过邻醌甲基化物与 (4R)- 和 (4S)-4,5-二氢-2,4-二甲基呋喃通过非对映选择性反应实现的逆电子需求 Diels??Alder 反应。这种全合成证实了天然产物的绝对立体化学。通过适当官能化的曼尼希碱与甲基碘反应生成邻醌甲基化物。曼尼希碱由 2,4-二羟基苯乙酮、甲醛和吗啉一步制备而成。对映体二氢呋喃由 (2R)- 和 (2S)-2-methylpent-4-ynoic 酸通过三步反应序列制备。这些手性非外消旋合成前体是从相应的 (R)-苯基甘氨醇衍生的非对映异构酰胺容易获得的外消旋羧酸制备的。

  DOI：

  10.1139/v04-138
• 作为产物：
  描述：

  (R)-N-((1S,2S)-1-hydroxy-1-phenylpropan-2-yl)-N,2-dimethyl-5-(trimethylsilyl)pent-4-ynamide 在 sodium hydroxide 作用下， 以 甲醇 、 水 、 叔丁醇 为溶剂， 反应 12.0h， 生成 (R)-2-methylpent-4-ynoic acid
  参考文献：
  名称：

  通过生物信息学基因聚类分析和 Ajudazol B 的不对称正石化策略全合成全立体化学测定 Ajudazol A 和 B

  摘要：

  报告了强效呼吸链抑制剂阿达唑 A 和 B 的立体化学测定以及阿达唑 B 的全合成。构型分配完全基于对含羟基立体中心的酮还原酶结构域和含甲基立体中心的第一个预测性烯酰还原酶比对之一的生物合成基因簇分析。通过创新的不对称正锂化策略、模块化恶唑形成和后期 Z,Z 选择性 Suzuki 偶联，对具有挑战性的异色满酮立体三联体进行了短期立体选择性方法，从而对预测的立体化学进行了明确的证明。

  DOI：

  10.1021/ja309685n

文献信息

• D-ALA-D-ALA-BASED DIPEPTIDES AS TOOLS FOR IMAGING PEPTIDOGLYCAN BIOSYNTHESIS
  申请人：INDIANA UNIVERSITY RESEARCH AND TECHNOLOGY CORPORATION

  公开号：US20160222430A1

  公开（公告）日：2016-08-04

  Disclosed herein are compositions for assessing peptidoglycan biosynthesis in bacteria using modified dipeptides containing a bioorthogonal tag and applying novel post-labeling methods to label the bioorthogonal tag. The resultant, labeled peptidoglycan structures are amenable for identifying bacteria by microscopic visualization.

  本文披露了一种用含有生物正交标记的修饰二肽评估细菌中肽聚糖生物合成的组合物，并应用新颖的后标记方法来标记生物正交标记。标记后的肽聚糖结构适合通过显微镜观察来识别细菌。
• Total Synthesis of 8-Deshydroxyajudazol B
  作者：Stephen Birkett、Danny Ganame、Bill C. Hawkins、Sébastien Meiries、Tim Quach、Mark A. Rizzacasa

  DOI：10.1021/ol200331u

  日期：2011.4.15

  The total synthesis of a stereoisomer of 8-deshydroxyajudazol B (4), the putative biosynthetic intermediate of the ajudazols A (1) and B (2), is described. The key steps in the synthesis included an intramolecular Diels−Alder (IMDA) reaction to secure the isochromanone fragment, a novel selective acylation/O,N-shift to give a hydroxyamide which was cyclized to the oxazole and a high yielding Sonogashira

  描述了8-去羟基ajudazol B（4）的立体异构体的全合成，这是阿杜唑A（1）和B（2）的假定生物合成中间体。合成的关键步骤包括分子内Diels-Alder（IMDA）反应以确保异苯并二氢吡喃酮片段的发生，新型的选择性酰化/ O，N移位以生成羟酰胺，然后将其环化成恶唑，以及高产率的Sonogashira偶联形成C18-C19键。然后，部分炔烃还原得到目标4。
• Engineering Orthogonal Polypeptide GalNAc-Transferase and UDP-Sugar Pairs
  作者：Junwon Choi、Lauren J. S. Wagner、Suzanne B. P. E. Timmermans、Stacy A. Malaker、Benjamin Schumann、Melissa A. Gray、Marjoke F. Debets、Megumi Takashima、Jase Gehring、Carolyn R. Bertozzi

  DOI：10.1021/jacs.9b04695

  日期：2019.8.28

  O-Linked alpha-N-acetylgalactosamine (O-GalNAc) glycans constitute a major part of the human glycome. They are difficult to study because of the complex interplay of 20 distinct glycosyltransferase isoenzymes that initiate this form of glycosylation, the polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferases (GalNAc-Ts). Despite proven disease relevance, correlating the activity of individual GalNAc-Ts with biological function remains challenging due to a lack of tools to probe their substrate specificity in a complex biological environment. Here, we develop a "bump-hole" chemical reporter system for studying GalNAc-T activity in vitro. Individual GalNAc-Ts were rationally engineered to contain an enlarged active site (hole) and probed with a newly synthesized collection of 20 (bumped) uridine diphosphate N-acetylgalactosamine (UDP-GalNAc) analogs to identify enzyme-substrate pairs that retain peptide specificities but are otherwise completely orthogonal to native enzyme-substrate pairs. The approach was applicable to multiple GalNAc-T isoenzymes, including GalNAc-T1 and -T2 that prefer nonglycosylated peptide substrates and GalNAcT-10 that prefers a preglycosylated peptide substrate. A detailed investigation of enzyme kinetics and specificities revealed the robustness of the approach to faithfully report on GalNAc-T activity and paves the way for studying substrate specificities in living systems.