Toluene-4-sulfonic acid 6-phenoxyhexyl ester | 359014-82-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: Toluene-4-sulfonic acid 6-phenoxyhexyl ester
• 英文别名: 6-phenoxyhexyl 4-methylbenzenesulfonate
• CAS: 359014-82-7
• 化学式: C₁₉H₂₄O₄S
• 分子量: 348.463
• InChiKey: ARTYZOXNKLHXQW-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.34
• 重原子数：
  24.0
• 可旋转键数：
  10.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.37
• 拓扑面积：
  52.6
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Toluene-4-sulfonic acid 6-phenoxyhexyl ester 在 potassium carbonate 、 一水合肼 作用下， 以 乙醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 27.0h， 生成 6-Phenoxyhexylamine
  参考文献：
  名称：

  具有包含可逆Os-N配位键的双核大环的[2]-和[3]轮烷的自组装和动力学。

  摘要：

  使用包含弱可逆OsVI-N配位键的双核大环化合物2，研究了[2]-和[3]轮烷的自组装和平衡动力学。当大环化合物2与线程4a-e混合在一起时，它们都包含一个己二酰胺位点，但端基的大小不同，[2]假轮烷和轮烷样复合物立即形成，其缔合常数> 7 x 103M（- 1）在298 K的CDCl3中。通过2D-EXSY实验研究的交换动力学表明，复合物的组装和拆卸是通过两个不同的途径（滑动或截短）发生的，这取决于端基的大小。滑动途径主要是产生假轮烷样复合物的较小端基，而剪切途径是产生轮状烷类复合物的较大端基。在相同条件下，交换势垒（deltaG ++）对于4a是14.3 kcalmol（-1），对于4d是16.7 kcalmol（-1），表明滑动过程比剪切过程至少快一个数量级。使用包含两个己二酰胺基团的线13a和13b，研究了更复杂的系统，其中[2]轮烷，[3]轮烷和游离组分处于平衡状态。浓度和温度相关的1H

  DOI：

  10.1002/1521-3765(20010618)7:12<2687::aid-chem26870>3.0.co;2-a
• 作为产物：
  描述：

  (6-hydroxyhexyl)tosylate 在 potassium carbonate 、 三乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 11.0h， 生成 Toluene-4-sulfonic acid 6-phenoxyhexyl ester
  参考文献：
  名称：

  具有包含可逆Os-N配位键的双核大环的[2]-和[3]轮烷的自组装和动力学。

  摘要：

  使用包含弱可逆OsVI-N配位键的双核大环化合物2，研究了[2]-和[3]轮烷的自组装和平衡动力学。当大环化合物2与线程4a-e混合在一起时，它们都包含一个己二酰胺位点，但端基的大小不同，[2]假轮烷和轮烷样复合物立即形成，其缔合常数> 7 x 103M（- 1）在298 K的CDCl3中。通过2D-EXSY实验研究的交换动力学表明，复合物的组装和拆卸是通过两个不同的途径（滑动或截短）发生的，这取决于端基的大小。滑动途径主要是产生假轮烷样复合物的较小端基，而剪切途径是产生轮状烷类复合物的较大端基。在相同条件下，交换势垒（deltaG ++）对于4a是14.3 kcalmol（-1），对于4d是16.7 kcalmol（-1），表明滑动过程比剪切过程至少快一个数量级。使用包含两个己二酰胺基团的线13a和13b，研究了更复杂的系统，其中[2]轮烷，[3]轮烷和游离组分处于平衡状态。浓度和温度相关的1H

  DOI：

  10.1002/1521-3765(20010618)7:12<2687::aid-chem26870>3.0.co;2-a

文献信息

• Aldehydes can switch the chemoselectivity of electrophiles in protein labeling
  作者：Srinivasa Rao Adusumalli、Dattatraya Gautam Rawale、Vishal Rai

  DOI：10.1039/c8ob02897d

  日期：——

  The derivatization of an electrophile can switch its chemoselectivity. The aldehyde-conjugated epoxide and sulfonate ester provide the proof of principle and deliver N-terminus tagged proteins.

  电荷亲合物的衍生化可以改变其化学选择性。醛共轭环氧化物和磺酸酯提供了原则证明，并提供了N-末端标记的蛋白质。
• Single-Site Labeling of Native Proteins Enabled by a Chemoselective and Site-Selective Chemical Technology
  作者：Srinivasa Rao Adusumalli、Dattatraya Gautam Rawale、Usha Singh、Prabhanshu Tripathi、Rajesh Paul、Neetu Kalra、Ram Kumar Mishra、Sanjeev Shukla、Vishal Rai

  DOI：10.1021/jacs.8b10490

  日期：2018.11.7

  Chemical biology research often requires precise covalent attachment of labels to the native proteins. Such methods are sought after to probe, design, and regulate the properties of proteins. At present, this demand is largely unmet due to the lack of empowering chemical technology. Here, we report a chemical platform that enables site-selective labeling of native proteins. Initially, a reversible intermolecular reaction places the "chemical linchpins" globally on all the accessible Lys residues. These linchpins have the capability to drive site-selective covalent labeling of proteins. The linchpin detaches within physiological conditions and capacitates the late-stage installation of various tags. The chemical platform is modular, and the reagent design regulates the site of modification. The linchpin is a multitasking group and facilitates purification of the labeled protein eliminating the requirement of additional chromatography tag. The methodology allows the labeling of a single protein in a mixture of proteins. The precise modification of an accessible residue in protein ensures that their structure remains unaltered. The enzymatic activity of myoglobin, cytochrome C, aldolase, and lysozyme C remains conserved after labeling. Also, the cellular uptake of modified insulin and its downstream signaling process remain unperturbed. The linchpin directed modification (LDM) provides a convenient route for the conjugation of a fluorophore and drug to a Fab and monoclonal antibody. It delivers trastuzumab-doxorubicin and trastuzumab-emtansine conjugates with selective antiproliferative activity toward Her-2 positive SKBR-3 breast cancer cells.