methyl 1-(<<(tert-butoxy)carbonyl>amino>methyl)cyclohexane-1-carboxylate | 220145-20-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: methyl 1-(<<(tert-butoxy)carbonyl>amino>methyl)cyclohexane-1-carboxylate
• 英文别名: Methyl 1-[[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]methyl]cyclohexane-1-carboxylate；methyl 1-[[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]methyl]cyclohexane-1-carboxylate
• CAS: 220145-20-0
• 化学式: C₁₄H₂₅NO₄
• 分子量: 271.357
• InChiKey: MJCADJYEICNEGJ-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  360.6±15.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.049±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.63
• 重原子数：
  19.0
• 可旋转键数：
  3.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.86
• 拓扑面积：
  64.63
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  methyl 1-(<<(tert-butoxy)carbonyl>amino>methyl)cyclohexane-1-carboxylate 在 甲酸 作用下， 生成 1-(氨基甲基)环己基羧酸甲酯
  参考文献：
  名称：

  模型β-杂交肽中的β-转类似物：包含β2,2Ac6c和β3,3Ac6c残基的肽的结构表征

  摘要：

  的效果宝石二烷基取代基上的β氨基肽中氨基酸残基的主链构象进行了研究通过使用四个模型肽：将Boc-XXX-β 2,2- AC 6 C（1-氨基甲基环己烷羧酸）-NHMe（XXX = Leu（1），Phe（2）; Boc =叔丁氧羰基）和Boc-Xxx- β3,3 Ac 6 c（1-氨基环己烷乙酸）-NHMe（Xxx = Leu（3），Phe（4））。四取代的碳原子限制了关于侧翼单键的立体化学允许的构象的范围。Boc-Leu- β2,2 Ac 6 c-NHMe（1的晶体结构）在αβ杂合序列中建立了一个C 11氢键合的匝。所观察到的扭转角（α（φ ≈60°，ψ听，说： - 30°），β（φ听，说： - 90°，θ ≈60°，ψ听，说： - 90°））对应于C 11螺旋圈，这是α序列中III型β转角的骨架扩展类似物。的肽：Boc-PHE-β的晶体结构3,3 AC 6 C-NHMe（4）建立一个C

  DOI：

  10.1002/asia.201200052
• 作为产物：
  描述：

  1-氰基环己基甲酸甲酯 在 sodium tetrahydroborate 、 碘 、 cobalt(II) chloride 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 为溶剂， 反应 9.0h， 生成 methyl 1-(<<(tert-butoxy)carbonyl>amino>methyl)cyclohexane-1-carboxylate
  参考文献：
  名称：

  包含构象受限的β-氨基酸残基β2,2Ac6c的折叠肽的结构表征

  摘要：

  骨干烷基化已被证明导致在构象空间即空间上可接近到的显着降低α肽中氨基酸残基。通过扩展，在主链原子上双子烷基二烷基取代基的存在也限制了β和γ残基的可用构象空间。含有五种肽非手性β 2,2-二取代的β-氨基酸残基，1-（氨基甲基）环己烷羧酸（β 2,2- AC 6 c）所示，已被结构上由X射线衍射特征的晶体。三肽的Boc-Aib- β 2,2- AC 6的c-AIB-OME（1）采用了两个方向相反的分子内H键（C 11和C 9）稳定的新型折叠。所述四肽的Boc- [Aib- β 2,2- AC 6 C] 2 -OMe（2）和五肽的Boc- [Aib- β 2,2- AC 6 C] 2 -Aib-OME（3）形成杂交体的短链αβ ç 11螺旋分别稳定由两个和三个分子内氢键。二肽的Boc-Aib-的结构β 2,2- AC 6的c-OME（5）不会显示任何分子内H键。晶体中的聚合图案提供的伸展构象的一个例子β

  DOI：

  10.1002/hlca.201200537

文献信息

• Preparation and Structure ofβ-Peptides Consisting of Geminally Disubstitutedβ2,2- andβ3,3-Amino Acids: A Turn Motif forβ-Peptides
  作者：Dieter Seebach、Stefan Abele、Thierry Sifferlen、Martin Hänggi、Sibylle Gruner、Paul Seiler

  DOI：10.1002/(sici)1522-2675(19981216)81:12<2218::aid-hlca2218>3.0.co;2-0

  日期：1998.12.16

  We report on the synthesis of new and previously described beta-peptides (1-6), consisting of up to twelve beta(2,2-) or beta(3,3)-geminally disubstituted beta-amino acids which do not fit into any of the secondary structural patterns of beta-peptides, hitherto disclosed. The required 2,2- and 3,3-dimethyl derivatives of 3-aminopropanoic acid are readily obtained from 3-methylbut-2-enoic acid and ammonia (Scheme 1) and from Boc-protected methyl 3-aminopropanoate by enolate methylation (Scheme 2). Protected (Boc for solution-, Fmoc for solid-phase syntheses) 1-(aminomethyl)cycloalkanecarboxylic-acid derivatives (with cyclopropane, cyclobutane, cyclopentane, and cyclohexane rings) are obtained from 1-cyanocycloalkanecarboxylates and the corresponding dihaloalkanes (Scheme 3). Fully C-13- and N-15-labeled 3-amino-2,2-dimethylpropanoic-acid derivatives were prepared from the corresponding labeled precursors (see asterixed formula numbers and Scheme 4). Coupling of these amino acids was achieved by methods which we had previously employed for other beta-peptide syntheses ( intermediates 18 - 23). Crystal structures of Boc-protected geminally disubstituted amine acids (16a-d) and of the corresponding tripeptide (23a), as well as NMR and IR spectra of an isotopically labeled beta-hexapeptide (2a*) are presented (Figs. 1-4) and discussed. The tripeptide structure contains a ten-membered H-bonded ring which is proposed to be a turn-forming motif for beta-peptides (Fig. 2).
• C₁₁/C₉ Helices in Crystals of αβ Hybrid Peptides and Switching Structures between Helix Types by Variation in the α-Residue
  作者：Krishnayan Basuroy、Vasantham Karuppiah、Padmanabhan Balaram

  DOI：10.1021/ol5021866

  日期：2014.9.5

  Close-packed helices with mixed hydrogen bond directionality are unprecedented in the structural chemistry of alpha-polypeptides. While NMR studies in solution state provide strong evidence for the occurrence of mixed helices in (beta beta)(n) and (alpha beta)(n) sequences, limited information is currently available in crystals. The peptide structures presented show the occurrence of C-11/C-9 helices in (alpha beta)(n) peptides. Transitions between C-11 and C-11/C-9 helices are observed upon varying the alpha-amino acid residue.