(S)-2-amino-3-(4-((3-methylbut-2-en-1-yl)amino)phenyl)propanoic acid | 1352089-77-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (S)-2-amino-3-(4-((3-methylbut-2-en-1-yl)amino)phenyl)propanoic acid
• CAS: 1352089-77-0
• 化学式: C₁₄H₂₀N₂O₂
• 分子量: 248.325
• InChiKey: OQYSULXVQFXXIG-ZDUSSCGKSA-N

物化性质

• 沸点：
  426.7±45.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.147±0.06 g/cm3(Temp: 20 °C; Press: 760 Torr)(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.02
• 重原子数：
  18.0
• 可旋转键数：
  6.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.36
• 拓扑面积：
  75.35
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  3.0

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  3-甲基丁-2-烯基膦酰磷酸氢酯 、 4-氨基-L-苯丙氨酸 在 7-dimethylallyl tryptophan synthase from Aspergillus fumigatus 、 calcium chloride 作用下， 以 二甲基亚砜 、 甘油 为溶剂， 反应 16.0h， 生成 (S)-2-amino-3-(4-((3-methylbut-2-en-1-yl)amino)phenyl)propanoic acid
  参考文献：
  名称：

  色氨酸C 7-异戊烯基转移酶将酪氨酸及其衍生物异戊烯化

  摘要：

  从7-DMATS烟曲霉和SIRD从十字花科小球腔催化Ç 7-异戊二烯化升色氨酸和ö的-prenylation升-酪氨酸的性质，分别。据报道，SirD在体外催化1-色氨酸及其某些衍生物的C 7-烯丙基化。我们在这里报告了酪氨酸的O-异戊烯化和其衍生物的7-DMATS的O-或N-异戊烯化。这些结果为酪氨酸O-与色氨酸C的紧密联系提供了实验证据。7-异戊烯基转移酶的底物和催化混杂性。

  DOI：

  10.1016/j.tetlet.2014.07.080

文献信息

• Tyrosine <i>O</i>-Prenyltransferase SirD Catalyzes <i>S</i>-, <i>C</i>-, and <i>N</i>-Prenylations on Tyrosine and Tryptophan Derivatives
  作者：Jeffrey D. Rudolf、C. Dale Poulter

  DOI：10.1021/cb400691z

  日期：2013.12.20

  prenylation of the hydroxyl group in tyrosine as the first committed step in the biosynthesis of the phytotoxin sirodesmin PL. SirD also catalyzes normal N-prenylation of 4-aminophenylalanine and normal C-prenylation at C7 of tryptophan. In this study, we found that 4-mercaptophenylalanine and several derivatives of tryptophan are also substrates for prenylation by dimethylallyl diphosphate. Incubation

  Leptosphaeria maculans 中的酪氨酸O-异戊二烯基转移酶SirD催化酪氨酸中羟基的正常异戊二烯化，这是植物毒素西洛地明 PL 生物合成的第一步。SirD还催化4-氨基苯丙氨酸的正常N-异戊二烯化和色氨酸C7处的正常C-异戊二烯化。在这项研究中，我们发现 4-巯基苯丙氨酸和色氨酸的几种衍生物也是二甲基烯丙基二磷酸异戊二烯化的底物。将 SirD 与 4-巯基苯丙氨酸一起孵育得到正常的S-异戊二烯化巯基苯丙氨酸。我们发现，除了先前报道的 C7 处的正常异戊二烯化之外，酶与色氨酸的温育还会在 N1 处产生反向异戊二烯化。4-甲基色氨酸也在 C7 处产生正常异戊二烯化，在 N1 处产生反向异戊二烯化，而 4-甲氧基色氨酸在 C7 处产生正常和反向异戊二烯化，7-甲基色氨酸在 C6 处产生正常异戊二烯化，在 N1 处产生反向异戊二烯化。SirD 在吲哚核上三个不同位点异戊二烯化的能
• Site-directed Mutagenesis Switching a Dimethylallyl Tryptophan Synthase to a Specific Tyrosine C3-Prenylating Enzyme
  作者：Aili Fan、Georg Zocher、Edyta Stec、Thilo Stehle、Shu-Ming Li

  DOI：10.1074/jbc.m114.623413

  日期：2015.1

  The tryptophan prenyltransferases FgaPT2 and 7-DMATS (7-dimethylallyl tryptophan synthase) from Aspergillus fumigatus catalyze C-4- and C-7-prenylation of the indole ring, respectively. 7-DMATS was found to accept L-tyrosine as substrate as well and converted it to an O-prenylated derivative. An acceptance of L-tyrosine by FgaPT2 was also observed in this study. Interestingly, isolation and structure elucidation revealed the identification of a C-3-prenylated L-tyrosine as enzyme product. Molecular modeling and site-directed mutagenesis led to creation of a mutant FgaPT2_K174F, which showed much higher specificity toward L-tyrosine than L-tryptophan. Its catalytic efficiency toward L-tyrosine was found to be 4.9-fold in comparison with that of non-mutated FgaPT2, whereas the activity toward L-tryptophan was less than 0.4% of that of the wild-type. To the best of our knowledge, this is the first report on an enzymatic C-prenylation of L-tyrosine as free amino acid and altering the substrate preference of a prenyltransferase by mutagenesis.