(1-Amino-4-bromo-butyl)-phosphinic acid | 95691-22-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机1,3-偶极化合物
• 英文名称: (1-Amino-4-bromo-butyl)-phosphinic acid
• CAS: 95691-22-8
• 化学式: C₄H₁₁BrNO₂P
• 分子量: 216.015
• InChiKey: OMQZVIANHGHLCH-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  335.3±52.0 °C(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.91
• 重原子数：
  9.0
• 可旋转键数：
  4.0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  63.32
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  2.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (1-Amino-4-bromo-butyl)-phosphinic acid 在 十二烷基二甲基叔胺 、 四丁基氢氧化铵 作用下， 以 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 反应 1.5h， 以74%的产率得到2-pyrrolidinylphosphinic acid
  参考文献：
  名称：

  Baylis, E. Keith; Campbell, Colin D.; Dingwall, John G., Journal of the Chemical Society. Perkin transactions I, 1984, p. 2845 - 2853

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  [1-(Benzhydryl-amino)-4-hydroxy-butyl]-phosphinic acid 在 氢溴酸 作用下， 以61%的产率得到(1-Amino-4-bromo-butyl)-phosphinic acid
  参考文献：
  名称：

  Baylis, E. Keith; Campbell, Colin D.; Dingwall, John G., Journal of the Chemical Society. Perkin transactions I, 1984, p. 2845 - 2853

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Development of Potent and Selective Phosphinic Peptide Inhibitors of Angiotensin-Converting Enzyme 2
  作者：Andreas Mores、Magdalini Matziari、Fabrice Beau、Philippe Cuniasse、Athanasios Yiotakis、Vincent Dive

  DOI：10.1021/jm701275z

  日期：2008.4.1

  Arimotensin-converting enzyme 2 (ACE2), a recently identified human homologue of angiotensin-converting enzyme, is a zinc metallocarboxypeptidase which may play a unique role in cardiovascular and renal function. Here we report the discovery of potent and selective inhibitors of ACE2, which have been identified by evaluating a series of phosphinic di- and tripeptides of the general formula: Z-Xaa(PO2-CH2)YaaOH and Ac-Zaa-Xaa(PO2-CH2)YaaOH. The most potent inhibitor in this series is a tripeptide that displays a K-i value of 0.4 nM toward ACE2 and is 3 orders of magnitude less potent toward carboxypeptidase A. Phosphinic tripeptides exhibit high potency exclusively when the Xaa position is occupied by a pseudoproline. A model of interaction between one inhibitor of this series and ACE2 suggests that the critical role played by a proline in inhibitors, but also for substrates hydrolysis, may rely on the presence of Tyr(510) in the ACE2 active site.