Cbz-L-Phe-Aib8-OH | 1219615-81-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Cbz-L-Phe-Aib8-OH
• 英文别名: Z-L-PheAib8OH；Cbz-PheAib8OH
• CAS: 1219615-81-2
• 化学式: C₄₉H₇₃N₉O₁₂
• 分子量: 980.172
• InChiKey: RLZBSRIBNDKCOU-HKBQPEDESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.77
• 重原子数：
  70.0
• 可旋转键数：
  22.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.55
• 拓扑面积：
  308.43
• 氢给体数：
  10.0
• 氢受体数：
  11.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Cbz-L-Phe-Aib8-OH 在 乙酸酐 作用下， 反应 2.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  Chemical communication: conductors and insulators of screw-sense preference between helical oligo(aminoisobutyric acid) domains

  摘要：

  1H NMR研究表明，非手性氨基酸能够传递从螺旋Aib4结构域到另一个结构域的左旋螺向偏好：某些四级氨基酸（如Ac6c）能有效传递构象偏好，而其他氨基酸（如双苯甘氨酸）则起到绝缘体的作用。

  DOI：

  10.1039/c2cc00060a
• 作为产物：
  描述：

  H-Aib8OtBu 在 benzotriazol-1-yloxyl-tris-(pyrrolidino)-phosphonium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 生成 Cbz-L-Phe-Aib8-OH
  参考文献：
  名称：

  聚Aib图案中的单个Gly残基中断3（10）螺旋：晶体学研究。

  摘要：

  通过X射线晶体学研究了在固态下插入Aib（16）均聚物的单个Gly残基的结构影响。肽N（3）Aib（8）GlyAib（8）PheNH（2）（1）和CbzPheAib（8）GlyAib（8）（2）被发现采用定义明确的螺旋结构，大致为3（10）螺旋形 实际上，2是迄今为止报道的最长的晶体学3（10）螺旋。然而，在中央Gly残基的区域中，在两种肽中均观察到3（10）结构的松动，其中1清楚地表明在残基7-9的区域中局部采用α-螺旋结构。

  DOI：

  10.1002/bip.21535

文献信息

• Screw sense alone can govern enantioselective extension of a helical peptide by kinetic resolution of a racemic amino acid
  作者：Liam Byrne、Jordi Solà、Jonathan Clayden

  DOI：10.1039/c5cc01790d

  日期：——

  Helical peptides built principally from the achiral quaternary amino acid Aib but with an induced preferred screw-sense exhibit enantioselectivity in their chain-extension reactions when presented with a racemic tertiary amino...

  螺旋肽主要由非手性季氨基酸Aib构建，但具有诱导的优选螺旋感，当与消旋叔胺呈递时，它们的链延伸反应表现出对映选择性。
• N- versus C-Terminal Control over the Screw-Sense Preference of the Configurationally Achiral, Conformationally Helical Peptide Motif Aib₈GlyAib₈
  作者：Jordi Solà、Madeleine Helliwell、Jonathan Clayden

  DOI：10.1021/ja100662d

  日期：2010.4.7

  Conformational control over the screw sense of a helical 17-mer of achiral amino acids, Aib(8)GlyAib(8), from a single chiral residue located at the N-terminus is better than that from a single amino acid located at the C-terminus. X-ray crystallography indicates that Aib(8)GlyAib(8) forms the longest 3(10) helical structure observed crystallographically to date.