(4-bromo-2-ethylphenoxy)triisopropylsilane | 1016161-80-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: (4-bromo-2-ethylphenoxy)triisopropylsilane
• CAS: 1016161-80-0
• 化学式: C₁₇H₂₉BrOSi
• 分子量: 357.406
• InChiKey: NHEAMOCFRIFPSS-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.57
• 重原子数：
  20.0
• 可旋转键数：
  6.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.65
• 拓扑面积：
  9.23
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  1.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (4-bromo-2-ethylphenoxy)triisopropylsilane 在 甲醇 、 bis-triphenylphosphine-palladium(II) chloride 、 copper(l) iodide 、 potassium carbonate 、 三乙胺 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 (2-ethyl-4-ethynylphenoxy)triisopropylsilane
  参考文献：
  名称：

  系统优化和喹啉衍生物作为运甲状腺素蛋白淀粉样生成抑制剂的结构评价

  摘要：

  野生型运甲状腺素蛋白（TTR）和突变体TTR错折叠和错配成各种细胞外不溶性淀粉样原纤维和/或无定形聚集体，它们与多种人类淀粉样蛋白疾病有关。为了开发有效的TTR淀粉样生成抑制剂，我们设计并合成了Pd催化的偶联反应和Horner-Wadsworth-Emmons反应的喹啉衍生物库。通过利用酸介导的TTR原纤维形成，评价了所得的2-炔基喹啉衍生物，（E）-2-烯基喹啉衍生物和（E）-3-烯基喹啉衍生物抑制TTR淀粉样蛋白生成。在这些喹啉衍生物中，化合物14c显示出最有效的抗-TTR原纤维形成活性在筛选研究中，针对WT-TTR的IC 50值为1.49μM，针对更具淀粉样性的V30 M TTR突变体的IC 50值为1.63μM 。这可以与批准的治疗药物他法米定（Tafamidis）相比，可以改善甲状腺素相关的淀粉样变性病。此外，通过利用计算机对接研究（其可以集中于甲状腺激素甲状腺素（T 4）结合位

  DOI：

  10.1016/j.ejmech.2016.08.003
• 作为产物：
  描述：

  三异丙基氯硅烷 、 3-乙基-4-羟基苯甲酸甲酯 在 sodium hydride 作用下， 以 四氢呋喃 、 mineral oil 为溶剂， 以78%的产率得到(4-bromo-2-ethylphenoxy)triisopropylsilane
  参考文献：
  名称：

  系统优化和喹啉衍生物作为运甲状腺素蛋白淀粉样生成抑制剂的结构评价

  摘要：

  野生型运甲状腺素蛋白（TTR）和突变体TTR错折叠和错配成各种细胞外不溶性淀粉样原纤维和/或无定形聚集体，它们与多种人类淀粉样蛋白疾病有关。为了开发有效的TTR淀粉样生成抑制剂，我们设计并合成了Pd催化的偶联反应和Horner-Wadsworth-Emmons反应的喹啉衍生物库。通过利用酸介导的TTR原纤维形成，评价了所得的2-炔基喹啉衍生物，（E）-2-烯基喹啉衍生物和（E）-3-烯基喹啉衍生物抑制TTR淀粉样蛋白生成。在这些喹啉衍生物中，化合物14c显示出最有效的抗-TTR原纤维形成活性在筛选研究中，针对WT-TTR的IC 50值为1.49μM，针对更具淀粉样性的V30 M TTR突变体的IC 50值为1.63μM 。这可以与批准的治疗药物他法米定（Tafamidis）相比，可以改善甲状腺素相关的淀粉样变性病。此外，通过利用计算机对接研究（其可以集中于甲状腺激素甲状腺素（T 4）结合位

  DOI：

  10.1016/j.ejmech.2016.08.003

文献信息

• Characterization of thyroid hormone receptor α (TRα)-specific analogs with varying inner- and outer-ring substituents
  作者：Cory A. Ocasio、Thomas S. Scanlan

  DOI：10.1016/j.bmc.2007.10.040

  日期：2008.1

  Analogs of the TR alpha-specific thyromimetic CO23 were synthesized and analyzed in vitro using competitive binding and transactivation assays. Like CO23, all analogs bind to both thyroid hormone receptor subtypes with about the same affinity; however, modification of CO23 by derivatization of the 3' position of the outer-ring or replacement of the inner-ring iodides with bromides attenuates binding. Despite lacking a preference in binding to TR alpha, all analogs display TR alpha-specificity in transactivation assays using U2OS and HeLa cells. At best, several agonists exhibit an approximately 6-12-fold preference in transactivation when tested with TR alpha in HeLa cells. One analog, CO24, showed in vivo TR alpha-specific action in a tadpole metamorphosis assay. (c) 2007 Elsevier Ltd. All rights reserved.