cis-Boc-L-Pro(5-{5-[3-(2-{2-[2-(3,4,5-tris-octadecyloxy-benzoylamino)ethoxy]ethoxy}ethylcarbamoyl)allyl]})-OH | 1190604-99-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: cis-Boc-L-Pro(5-{5-[3-(2-{2-[2-(3,4,5-tris-octadecyloxy-benzoylamino)ethoxy]ethoxy}ethylcarbamoyl)allyl]})-OH
• CAS: 1190604-99-9
• 化学式: C₈₁H₁₄₇N₃O₁₁
• 分子量: 1339.07
• InChiKey: RXIGJEMGPINLCU-JHJMOGDQSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  22.29
• 重原子数：
  95.0
• 可旋转键数：
  68.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.85
• 拓扑面积：
  171.19
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  10.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  cis-Boc-L-Pro(5-{5-[3-(2-{2-[2-(3,4,5-tris-octadecyloxy-benzoylamino)ethoxy]ethoxy}ethylcarbamoyl)allyl]})-OH 、 L-脯氨酸甲酯盐酸盐 在 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二异丙基碳二亚胺 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 2.5h， 以96%的产率得到cis-Boc-L-Pro(5-{5-[3-(2-{2-[2-(3,4,5-tris-octadecyloxy-benzoylamino)ethoxy]ethoxy}ethylcarbamoyl)allyl]})-Pro-OMe
  参考文献：
  名称：

  Synthesis of hydrophobic phase-tagged prolyl peptides featuring rapid reaction/separation

  摘要：

  Hydrophobically tagged prolyl peptides were synthesized using an electrochemically modified prolyl moiety. The hydrophobic tag served a useful handle for the repetitive reaction/separation steps during solution-phase peptide synthesis. Furthermore, the tag was also effective as an anchor on solid phases for the evaluation of activity of immobilized peptides. (C) 2009 Published by Elsevier Ltd.

  DOI：

  10.1016/j.tet.2009.07.045
• 作为产物：
  描述：

  1-(tert-butyl) 2-methyl (2S,5R)-5-(1,12-dioxo-1-(3,4,5-tris(octadecyloxy)phenyl)-5,8-dioxa-2,11-diazapentadec-13-en-15-yl)pyrrolidine-1,2-dicarboxylate 在 水 、 lithium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 24.0h， 以95.1 mg的产率得到cis-Boc-L-Pro(5-{5-[3-(2-{2-[2-(3,4,5-tris-octadecyloxy-benzoylamino)ethoxy]ethoxy}ethylcarbamoyl)allyl]})-OH
  参考文献：
  名称：

  Synthesis of hydrophobic phase-tagged prolyl peptides featuring rapid reaction/separation

  摘要：

  Hydrophobically tagged prolyl peptides were synthesized using an electrochemically modified prolyl moiety. The hydrophobic tag served a useful handle for the repetitive reaction/separation steps during solution-phase peptide synthesis. Furthermore, the tag was also effective as an anchor on solid phases for the evaluation of activity of immobilized peptides. (C) 2009 Published by Elsevier Ltd.

  DOI：

  10.1016/j.tet.2009.07.045