Ac-SVRRFLEAHLRLA-NH₂ | 1423138-49-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: Ac-SVRRFLEAHLRLA-NH₂
• 英文别名: Ac-Ser-Val-Arg-Arg-Phe-Leu-Glu-Ala-His-Leu-Arg-Leu-Ala-NH₂；Ac-Ser-Val-Arg-Arg-Phe-Leu-Glu-Ala-His-Leu-Arg-Leu-Ala-NH2；(4S)-4-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-acetamido-3-hydroxypropanoyl]amino]-3-methylbutanoyl]amino]-5-(diaminomethylideneamino)pentanoyl]amino]-5-(diaminomethylideneamino)pentanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]-5-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-amino-1-oxopropan-2-yl]amino]-4-methyl-1-oxopentan-2-yl]amino]-5-(diaminomethylideneamino)-1-oxopentan-2-yl]amino]-4-methyl-1-oxopentan-2-yl]amino]-3-(1H-imidazol-5-yl)-1-oxopropan-2-yl]amino]-1-oxopropan-2-yl]amino]-5-oxopentanoic acid
• CAS: 1423138-49-1
• 化学式: C₇₂H₁₂₁N₂₅O₁₇
• 分子量: 1608.91
• InChiKey: KORCUZHBDNBEDS-VFETTWIDSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3
• 重原子数：
  114
• 可旋转键数：
  53
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.62
• 拓扑面积：
  701
• 氢给体数：
  23
• 氢受体数：
  21

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-L-缬氨酸 、 Fmoc-L-亮氨酸 、 Fmoc-L-丙氨酸 、 Fmoc-L-苯丙氨酸 、 FMOC-O-叔丁基-L-丝氨酸 、 Fmoc-O-叔丁基-L-谷氨酸 、 N-Fmoc-N'-三苯甲基-L-组氨酸 、 Fmoc-Pbf-L-精氨酸 在 6-chloro-3-((dimethylamino)(dimethyliminio)methyl)-1H-benzo[d][1,2,3]triazol-3-ium-1-olatehexafluorophosphate(V) 、 N,N-二异丙基乙胺 、 哌啶 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 以4.9 mg的产率得到Ac-SVRRFLEAHLRLA-NH₂
  参考文献：
  名称：

  VEGF和Vammin热点的螺旋肽可调节VEGF-VEGFR相互作用†

  摘要：

  描述了一系列VEGF N末端α-螺旋片段13–25和Vammin 1–13的线性和环状肽类似物的设计，合成，构象研究以及对VEGF受体的结合亲和力。借助AGADIR算法设计线性13（14）-mer肽，并按照肽固相合成规程进行制备。通过具有酰胺键的形成，由具有方便定位的Glu和Lys残基的线性前体在树脂上制备环肽衍生物。构象分析，CD和NMR表明，大多数合成的肽在溶液中都有明显的结构化为α-螺旋的趋势。一些肽能够以中等亲和力结合VEGFR-1受体。除了上述关键残基（Phe17，Tyr21和Tyr25）​​之外，

  DOI：

  10.1039/c3ob27312a

文献信息

• Helical peptides from VEGF and Vammin hotspots for modulating the VEGF–VEGFR interaction
  作者：María Isabel García-Aranda、Susana González-López、Clara María Santiveri、Nathalie Gagey-Eilstein、Marie Reille-Seroussi、Mercedes Martín-Martínez、Nicolas Inguimbert、Michel Vidal、María Teresa García-López、María Angeles Jiménez、Rosario González-Muñiz、María Jesús Pérez de Vega

  DOI：10.1039/c3ob27312a

  日期：——

  The design, synthesis, conformational studies and binding affinity for VEGF receptors of a collection of linear and cyclic peptide analogues of the N-terminal α-helix fragments 13–25 of VEGF and 1–13 of Vammin are described. Linear 13(14)-mer peptides were designed with the help of an AGADIR algorithm and prepared following peptide solid-phase synthetic protocols. Cyclic peptide derivatives were prepared

  描述了一系列VEGF N末端α-螺旋片段13–25和Vammin 1–13的线性和环状肽类似物的设计，合成，构象研究以及对VEGF受体的结合亲和力。借助AGADIR算法设计线性13（14）-mer肽，并按照肽固相合成规程进行制备。通过具有酰胺键的形成，由具有方便定位的Glu和Lys残基的线性前体在树脂上制备环肽衍生物。构象分析，CD和NMR表明，大多数合成的肽在溶液中都有明显的结构化为α-螺旋的趋势。一些肽能够以中等亲和力结合VEGFR-1受体。除了上述关键残基（Phe17，Tyr21和Tyr25）​​之外，