protected dipeptide | 127503-01-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: protected dipeptide
• 英文别名: N-phenylalanyl-glycine ethyl ester；N-Phenylalanyl-glycin-aethylester；Phe-Gly-OMe；ethyl 2-[(2-amino-3-phenylpropanoyl)amino]acetate
• CAS: 127503-01-9
• 化学式: C₁₃H₁₈N₂O₃
• 分子量: 250.298
• InChiKey: OWIQSDSTZLOQAR-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.9
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.38
• 拓扑面积：
  81.4
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  protected dipeptide 、 methyl 3,4,6-tri-O-acetyl-2-deoxy-2-(4-nitrophenoxycarbonylamino)-β-D-glucopyranoside 生成 derivative of 2-amino-2-deoxy-β-D-glucopyranoside
  参考文献：
  名称：

  脲基糖类、2-氨基-2-脱氧-β-D-吡喃葡萄糖苷衍生物的 15N 和 1H NMR 研究

  摘要：

  记录了 2-氨基-2-脱氧-β-D-吡喃葡萄糖和二肽或仲胺的一系列衍生物的 15N NMR 光谱。在二肽衍生物中，氮原子 N-1（与糖相连）的化学位移基本不变，氮原子 N-3 和 N-6 的位移由 C-α 碳上的 R1 和 R2 取代基的性质决定氨基酸单位。对于 Gly 单元（R1 或 R2=H）观察到 N-3 和 N-6 的最高屏蔽，并以 Gly>Val>Phe>Leu>Ala 的顺序降低。N-6-H 基团的氮和质子的去屏蔽是由于分子内氢键与酯基团的氧原子相互作用造成的。H-D 同位素交换实验证实了 N-6-H 质子的缓慢交换，而 N-1-H 和 N-3-H 质子不参与分子内氢键，交换快。© 1998 John Wiley & Sons, Ltd.

  DOI：

  10.1002/(sici)1097-458x(199810)36:10<727::aid-omr359>3.0.co;2-a
• 作为产物：
  描述：

  N-甲基-N-叔丁氧羰基-D-苯丙氨酸 在 盐酸 、 2-乙氧基-1-乙氧碳酰基-1,2-二氢喹啉 作用下， 以 溶剂黄146 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 protected dipeptide
  参考文献：
  名称：

  Photoaffinity Labeling of Pepsin

  摘要：

  采用溶液法合成了胃蛋白酶光亲和试剂[Ala-Gly-Phe(N3)、Gly-Gly-Phe(N3)-Phe-Gly-OEt、Gly-Gly-Phe-Phe(N3)-Gly-OEt]。这些五肽在胃蛋白酶的作用下迅速裂解了两个芳香族氨基酸残基之间的肽键。这表明光亲和试剂的 Phe(N3) 残基与胃蛋白酶的 S1 或 S1′ 位点结合。用光亲和试剂照射胃蛋白酶并测量其剩余活性。与没有光亲和试剂时相比，有光亲和试剂时胃蛋白酶的活性下降得更快。光亲和标记在 pH 值为 2.0 时发生，但在 pH 值为 4.0 时没有发生。用 3H 标记的 Gly-Gly-Phe(N3)-Phe-Gly-OEt 对胃蛋白酶进行光亲和标记显示，约有 9% 的胃蛋白酶与光亲和试剂共价结合。

  DOI：

  10.1246/bcsj.62.3730

文献信息

• Fischer,E.; Blank, Justus Liebigs Annalen der Chemie, 1907, vol. 354, p. 4
  作者：Fischer,E.、Blank

  DOI：——

  日期：——
• Fischer,E., Chemische Berichte, 1905, vol. 38, p. 2915
  作者：Fischer,E.

  DOI：——

  日期：——
• SHODA SHIN-ICHIRO; MUKAIYAMA TERUAKI, CHEM. LETT., 1980, NO 4, 391-392
  作者：SHODA SHIN-ICHIRO、 MUKAIYAMA TERUAKI

  DOI：——

  日期：——
• 15N and1H NMR study of ureido sugars, derivatives of 2-amino-2-deoxy-β-D-glucopyranosides
  作者：M. Weychert、J. Klimkiewicz、I. Wawer、B.Piekarska-Bartoszewicz、A. Temeriusz

  DOI：10.1002/(sici)1097-458x(199810)36:10<727::aid-omr359>3.0.co;2-a

  日期：1998.10

  The 15N NMR spectra of a series of derivatives of 2‐amino‐2‐deoxy‐β‐D‐glucopyranose and dipeptides or secondary amines were recorded. In the dipeptide derivatives the chemical shift of nitrogen atom N‐1 (linked to sugar) is essentially unchanged and the shifts of nitrogen atoms N‐3 and N‐6 are determined by the nature of the R1 and R2 substituents at C‐α carbon of the amino acid unit. The highest shielding

  记录了 2-氨基-2-脱氧-β-D-吡喃葡萄糖和二肽或仲胺的一系列衍生物的 15N NMR 光谱。在二肽衍生物中，氮原子 N-1（与糖相连）的化学位移基本不变，氮原子 N-3 和 N-6 的位移由 C-α 碳上的 R1 和 R2 取代基的性质决定氨基酸单位。对于 Gly 单元（R1 或 R2=H）观察到 N-3 和 N-6 的最高屏蔽，并以 Gly>Val>Phe>Leu>Ala 的顺序降低。N-6-H 基团的氮和质子的去屏蔽是由于分子内氢键与酯基团的氧原子相互作用造成的。H-D 同位素交换实验证实了 N-6-H 质子的缓慢交换，而 N-1-H 和 N-3-H 质子不参与分子内氢键，交换快。© 1998 John Wiley & Sons, Ltd.
• Photoaffinity Labeling of Pepsin
  作者：Hiroo Yonezawa、Tetsuya Wada

  DOI：10.1246/bcsj.62.3730

  日期：1989.11

  Photoaffinity reagents for pepsin [Ala–Gly–Phe(N3), Gly–Gly–Phe(N3)–Phe–Gly–OEt, Gly–Gly–Phe–Phe(N3)–Gly–OEt] were synthesized by a solution method. The pentapeptides were cleaved rapidly at the peptide bond between two aromatic amino acid residues by pepsin. This shows that Phe(N3) residues of the photoaffinity reagents bind with the S1 or S1′ site of pepsin. Pepsin was irradiated with photoaffinity reagents and the remaining activity was measured. The pepsin activity was decreased more rapidly in the presence of photoaffinity reagents, compared with that in the absence of photoaffinity reagents. Photoaffinity labeling occured at pH 2.0; however, did not occur at pH 4.0. Photoaffinity labeling of pepsin with 3H-labeled Gly–Gly–Phe(N3)–Phe–Gly–OEt showed that about 9% of the pepsin bound covalently with the photoaffinity reagent.

  采用溶液法合成了胃蛋白酶光亲和试剂[Ala-Gly-Phe(N3)、Gly-Gly-Phe(N3)-Phe-Gly-OEt、Gly-Gly-Phe-Phe(N3)-Gly-OEt]。这些五肽在胃蛋白酶的作用下迅速裂解了两个芳香族氨基酸残基之间的肽键。这表明光亲和试剂的 Phe(N3) 残基与胃蛋白酶的 S1 或 S1′ 位点结合。用光亲和试剂照射胃蛋白酶并测量其剩余活性。与没有光亲和试剂时相比，有光亲和试剂时胃蛋白酶的活性下降得更快。光亲和标记在 pH 值为 2.0 时发生，但在 pH 值为 4.0 时没有发生。用 3H 标记的 Gly-Gly-Phe(N3)-Phe-Gly-OEt 对胃蛋白酶进行光亲和标记显示，约有 9% 的胃蛋白酶与光亲和试剂共价结合。