(2S,3R)-ethyl-2-benzyl-3-hydroxybutanoate | 876389-40-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羟基酸及其衍生物
• 英文名称: (2S,3R)-ethyl-2-benzyl-3-hydroxybutanoate
• 英文别名: ethyl (2S,3R)-2-benzyl-3-hydroxybutyrate；ethyl 2-benzyl-3-hydroxybutyrate；ethyl (2S,3R)-2-benzyl-3-hydroxybutanoate
• CAS: 876389-40-1
• 化学式: C₁₃H₁₈O₃
• 分子量: 222.284
• InChiKey: NKARQSGHMCQMJP-PWSUYJOCSA-N

物化性质

• 沸点：
  343.7±22.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.076±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.2
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.46
• 拓扑面积：
  46.5
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (R)-methoxytrifluoromethylphenylacetyl chloride 、 (2S,3R)-ethyl-2-benzyl-3-hydroxybutanoate 在 吡啶 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 以100%的产率得到
  参考文献：
  名称：

  对映异构纯的去外消旋顺式和反通过的Novozyme 435脂肪酶和它们的绝对构型的确定通过NMR光谱-α-β取代的羟基酯

  摘要：

  对映体纯的α-取代的β-羟基酯是配体，助剂和β-内酰胺类抗生素的重要手性结构单元。使用脂肪酶作为生物催化剂的两步化学酶促程序是合成此类产品的有效方法。迄今为止，所描述的方法限于不与外消旋甲醇相邻的手性中心的分子，此外，它们还限于酰化作用。这里，我们调查对映异构纯的去外消旋顺式-和反含有两个立体声中心-α-β取代的羟基酯，使用纯的条件和经典分子动力学（MD）模拟下的实验方法。对游离和固定化商业脂肪酶的筛选确定了来自南极假丝酵母的固定化脂肪酶B（Novozyme 435）是最适合空间需求的α-取代的β-羟基酯的生物催化剂。使用的Novozyme 435，反应条件进行了优化和羟基酯（3S）或（3R）与对映体过量达到≥99％实现EE和80％最大的总产率。对映体的绝对构型最终在用Mosher试剂（α-甲氧基-α-三氟甲基苯基乙酸= MTPA）衍生化后通过1 H-NMR光谱确定。

  DOI：

  10.1016/j.mcat.2021.111578
• 作为产物：
  描述：

  ethyl 2-benzyl-3-hydroxybutyrate 在 吡啶 、 癸醇 、 Candida antarctica immobilized lipase 作用下， 以 正己烷 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 792.0h， 生成 (2S,3R)-ethyl-2-benzyl-3-hydroxybutanoate
  参考文献：
  名称：

  对映异构纯的去外消旋顺式和反通过的Novozyme 435脂肪酶和它们的绝对构型的确定通过NMR光谱-α-β取代的羟基酯

  摘要：

  对映体纯的α-取代的β-羟基酯是配体，助剂和β-内酰胺类抗生素的重要手性结构单元。使用脂肪酶作为生物催化剂的两步化学酶促程序是合成此类产品的有效方法。迄今为止，所描述的方法限于不与外消旋甲醇相邻的手性中心的分子，此外，它们还限于酰化作用。这里，我们调查对映异构纯的去外消旋顺式-和反含有两个立体声中心-α-β取代的羟基酯，使用纯的条件和经典分子动力学（MD）模拟下的实验方法。对游离和固定化商业脂肪酶的筛选确定了来自南极假丝酵母的固定化脂肪酶B（Novozyme 435）是最适合空间需求的α-取代的β-羟基酯的生物催化剂。使用的Novozyme 435，反应条件进行了优化和羟基酯（3S）或（3R）与对映体过量达到≥99％实现EE和80％最大的总产率。对映体的绝对构型最终在用Mosher试剂（α-甲氧基-α-三氟甲基苯基乙酸= MTPA）衍生化后通过1 H-NMR光谱确定。

  DOI：

  10.1016/j.mcat.2021.111578

文献信息

• A recombinant ketoreductase tool-box. Assessing the substrate selectivity and stereoselectivity toward the reduction of β-ketoesters
  作者：Dunming Zhu、Chandrani Mukherjee、J. David Rozzell、Spiros Kambourakis、Ling Hua

  DOI：10.1016/j.tet.2005.10.044

  日期：2006.1

  The substrate selectivity and stereoselectivity of a series of ketoreductases were evaluated toward the reduction of two sets of beta-ketoesters. Both the structural variety at beta-position and the substituent at alpha-position greatly affected the activity and stereoselectivity of these ketoreductases. For the first set of beta-ketoesters, at least one ketoreductase was found that catalyzed the formation of either (D) or (L) enantiomer of beta-hydroxyesters from each substrate with high optical purity, with the only exception of ethyl (D)-3-hydroxy3-phenylpropionate. For the second set of beta-ketoesters with alpha-substituents, the situation is more complex. More commonly, a ketoreductase was found that formed one of the four diastereomers in optically pure form, with only a few cases in which enzymes could be found that formed two or more of the diastereomers in high optical purity. The continued development of new, more diverse ketoreductases will create the capability to produce a wider range of single diastereomers of 2-substituted-3-hydroxy acids and their derivatives. (c) 2005 Elsevier Ltd. All rights reserved.