MeS(12)CH2(13)CO2Et | 67212-98-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: MeS(12)CH2(13)CO2Et
• CAS: 67212-98-0
• 化学式: C₅H₁₀O₂S
• 分子量: 135.188
• InChiKey: MDIAKIHKBBNYHF-HOSYLAQJSA-N

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  MeS(12)CH2(13)CO2Et 、 在 次氯酸叔丁酯 、 三乙胺 作用下， 生成
  参考文献：
  名称：

  Alternative SAIL-Trp for robust aromatic signal assignment and determination of the χ2 conformation by intra-residue NOEs

  摘要：

  色氨酸（Trp）残基经常出现在蛋白质的疏水核心部位，因此其侧链构象，尤其是笨重的吲哚环的精确位置，对于通过 NMR 确定结构至关重要。然而，在分析[U-13C,15N]-蛋白质时，环信号的观察和分配往往受到过度重叠和紧密自旋耦合的影响。使用立体阵列同位素标记（SAIL）蛋白质大大缓解了这些困难，这种蛋白质由同位素标记的氨基酸组成，经过优化，可完全通过 13C-13C 和 13C-1H 自旋耦合网络进行明确的侧链 NMR 分配（Kainosho 等人，发表于《自然》440:52-57, 2006 年）。在本文中，我们提出了另一种 SAIL-Trp 类型，即[ζ2,ζ3-2H2; δ1,ε3,η2-13C3; ε1-15N]-吲哚环（[12C γ, 12 Cε2] SAIL-Trp），它提供了一种更稳健的方法，通过残基内 NOE 将 1Hβ、1Hα 和 1HN 与 1Hδ1 和 1Hε3 相关联。因此，1Hδ1/13Cδ1 和 1Hε3/13Cε3 信号的分配可以转移到 1Hε1/15Nε1 和 1Hη2/13Cη2 信号上，这与前一种 SAIL-Trp 相同，后者在环的 Cγ 上多了一个 13C。通过利用其中一个手性 β-亚甲基质子（在本实验中为 1Hβ2）的立体特异性氘化，我们可以确定 Trp 残基的侧链构象，包括 χ2 角，这对 Trp 残基尤为重要，因为它们可以采用三种优选构象。我们证明了[12Cγ,12Cε2] SAIL-Trp对小鼠 c-Myb 蛋白（Myb-R2R3）12 kDa DNA 结合结构域的有用性，该结构域含有六个 Trp 残基。

  DOI：

  10.1007/s10858-011-9568-3