Boc-Ile-Aib-Leu-OMe | 952400-10-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Ile-Aib-Leu-OMe
• 英文别名: methyl (2S)-4-methyl-2-[[2-methyl-2-[[(2S,3S)-3-methyl-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]pentanoyl]amino]propanoyl]amino]pentanoate
• CAS: 952400-10-1
• 化学式: C₂₂H₄₁N₃O₆
• 分子量: 443.584
• InChiKey: ZAHQTUSGHRNKPJ-JYJNAYRXSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.6
• 重原子数：
  31
• 可旋转键数：
  13
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.82
• 拓扑面积：
  123
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Ile-Aib-Leu-OMe 在 sodium hydroxide 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 反应 48.0h， 以90%的产率得到Boc-Ile-Aib-Leu-COOH
  参考文献：
  名称：

  含有两个α-氨基异丁酸的螺旋形成六肽的构象和自组装研究

  摘要：

  单晶X射线衍射研究表明，三个通式为Boc – Ile – Aib – Xx – Ile – Aib – Yy – OMe的六肽，其中Xx和Yy是肽I中的Leu，肽II中的Leu和Phe ，以及Phe和肽III中的Leu分别采用等效构象，可以描述为混合3 10/α-螺旋，带有两个4→1和两个5→1分子内N – H⋯OC H键。尽管Aib位于C末端的倒数第二个位置，但这些肽不会产生任何螺旋终止的Schellman基序。在结晶状态下，螺旋通过分子间氢键以头尾相接的方式堆积，形成超分子螺旋结构。乙腈中三个六肽的CD研究表明，它们被折叠成发达的3 10螺旋结构。在CDCl 3中对肽I的NMR研究也表明形成了均质的3 10螺旋结构。肽II的场发射扫描电子显微镜（FE-SEM）图像 在固态时，显示出非扭曲的带状形态，这是通过非扭曲的细丝的横向结合而形成的。

  DOI：

  10.1016/j.tet.2007.11.016
• 作为产物：
  描述：

  Boc-Ile-Aib-OMe 在 sodium hydroxide 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 甲醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 168.0h， 生成 Boc-Ile-Aib-Leu-OMe
  参考文献：
  名称：

  用非编码α-氨基异丁酸的模型肽进行β-转角开放的研究

  摘要：

  单晶X射线衍射研究表明，在三个末端受保护的模型三肽I – III中，Boc-Ile-Aib-Xx-OMe（肽I中的Xx ：Val；II：Leu；III：Phe）具有非中心位置编码的氨基酸Aib（Aib：α-氨基异丁酸），肽段I对β-turn显示构象偏好，肽段II形成水合的β-turn，代表溶剂介导的中间体，用于β-turn和β-strand之间的相互转化和肽III采用完全展开的β链状结构。通过改变第三残基的空间体积Xx（3），已分离出与β-转角和β-链之间的结构互变有关的各种构象。溶液相中的肽构象已通过溶剂依赖性NMR滴定和CD光谱法进行了探测。扫描电子显微镜（SEM）的形态学研究表明，在三种肽中，只有肽III可以形成固态的丝状原纤维。

  DOI：

  10.1016/j.tet.2007.07.075

文献信息

• Design of a turn-linker-turn foldamer by incorporating meta-amino benzoic acid in the middle of a helix forming hexapeptide sequence: A helix breaking approach
  作者：Arpita Dutta、Michael G.B. Drew、Animesh Pramanik

  DOI：10.1016/j.molstruc.2009.04.037

  日期：2009.7

  Single crystal X-ray diffraction studies reveal that the incorporation of meta-amino benzoic acid in the middle of a helix forming hexapeptide sequence such as in peptide I Boc-Ile(1)-Aib(2)-Val(3)-m-ABA(4)-Ile(5)-Aib(6)-Leu(7)-OMe (Aib: alpha-amino isobutyric acid: m-ABA: meta-amino benzoic acid) breaks the helix propagation to produce a turn-linker-turn (T-L-T) foldamer in the solid state. In the crystalline state two conformational isomers of peptide I self-assemble in antiparallel fashion through intermolecular hydrogen bonds and aromatic pi-pi interactions to form a molecular duplex. The duplexes are further interconnected through intermolecular hydrogen bonds to form a layer of peptides. The layers are stacked one on top of the other through van der Waals interactions to form hydrophilic channels filled with solvent methanol. (C) 2009 Elsevier B.V. All rights reserved.
• Studies of β-turn opening with model peptides containing non-coded α-amino isobutyric acid
  作者：Anita Dutt、Arpita Dutta、Raju Mondal、Elinor C. Spencer、Judith A.K. Howard、Animesh Pramanik

  DOI：10.1016/j.tet.2007.07.075

  日期：2007.10

  Single crystal X-ray diffraction studies show that among the three terminally protected model tripeptides I–III, Boc-Ile-Aib-Xx–OMe (Xx in peptide I: Val; II: Leu; III: Phe) with a centrally placed non-coded amino acid Aib (Aib: α-amino isobutyric acid), peptide I displays a conformational preference for β-turn, peptide II forms a hydrated β-turn representing the solvent mediated intermediate for the

  单晶X射线衍射研究表明，在三个末端受保护的模型三肽I – III中，Boc-Ile-Aib-Xx-OMe（肽I中的Xx ：Val；II：Leu；III：Phe）具有非中心位置编码的氨基酸Aib（Aib：α-氨基异丁酸），肽段I对β-turn显示构象偏好，肽段II形成水合的β-turn，代表溶剂介导的中间体，用于β-turn和β-strand之间的相互转化和肽III采用完全展开的β链状结构。通过改变第三残基的空间体积Xx（3），已分离出与β-转角和β-链之间的结构互变有关的各种构象。溶液相中的肽构象已通过溶剂依赖性NMR滴定和CD光谱法进行了探测。扫描电子显微镜（SEM）的形态学研究表明，在三种肽中，只有肽III可以形成固态的丝状原纤维。
• Conformational and self-assembly studies of helix forming hexapeptides containing two α-amino isobutyric acids
  作者：Anita Dutt、Michael G.B. Drew、Animesh Pramanik

  DOI：10.1016/j.tet.2007.11.016

  日期：2008.1

  formation of a homogeneous 310-helical structure. The field emission scanning electron microscopic (FE-SEM) images of peptide II in the solid state reveal a non-twisted ribbon-like morphology, which is formed through lateral association of non-twisted filaments.

  单晶X射线衍射研究表明，三个通式为Boc – Ile – Aib – Xx – Ile – Aib – Yy – OMe的六肽，其中Xx和Yy是肽I中的Leu，肽II中的Leu和Phe ，以及Phe和肽III中的Leu分别采用等效构象，可以描述为混合3 10/α-螺旋，带有两个4→1和两个5→1分子内N – H⋯OC H键。尽管Aib位于C末端的倒数第二个位置，但这些肽不会产生任何螺旋终止的Schellman基序。在结晶状态下，螺旋通过分子间氢键以头尾相接的方式堆积，形成超分子螺旋结构。乙腈中三个六肽的CD研究表明，它们被折叠成发达的3 10螺旋结构。在CDCl 3中对肽I的NMR研究也表明形成了均质的3 10螺旋结构。肽II的场发射扫描电子显微镜（FE-SEM）图像 在固态时，显示出非扭曲的带状形态，这是通过非扭曲的细丝的横向结合而形成的。