Z-Gly-Pro-Phe-OH | 68385-15-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Z-Gly-Pro-Phe-OH
• 英文别名: Cbz-Gly-Pro-Phe-OH；N-[(Benzyloxy)carbonyl]glycyl-L-prolyl-L-phenylalanine；(2S)-3-phenyl-2-[[(2S)-1-[2-(phenylmethoxycarbonylamino)acetyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]propanoic acid
• CAS: 68385-15-9
• 化学式: C₂₄H₂₇N₃O₆
• 分子量: 453.495
• InChiKey: BFWHAFJJBLUVDM-PMACEKPBSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.4
• 重原子数：
  33
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  125
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  Z-甘氨酸-脯氨酸 在 盐酸 、 水 作用下， 以 1,2-二氯乙烷 为溶剂， 反应 24.0h， 生成 Z-Gly-Pro-Phe-OH
  参考文献：
  名称：

  使用瞬时保护氨基酸的反向肽合成

  摘要：

  在过去的三十年里，肽疗法经历了快速复兴。虽然少数肽药物是生物生产的，但大多数是通过化学合成生产的。 α-氨基酸氨基的预先保护、羧基的活化、与不断增长的肽链的游离氨基的氨解、N末端的脱保护的循环构成了常规C→N肽的原理化学合成。强制使用 N α -保护基团需要两次额外的操作来掺入每个氨基酸，导致步骤经济性和原子经济性较差。肽治疗市场不断增长的需求需要具有成本效益且环保的肽生产策略。使用未受保护的氨基酸的逆肽化学合成已被认为是一种理想且有吸引力的策略。然而，由于N→C肽链延伸过程中严重的外消旋/差向异构化，该技术在60多年来一直没有成功。在此，这一挑战已通过采用瞬态保护策略的 ynamide 偶联试剂成功解决。活化、瞬时保护、氨解和原位脱保护在一锅中完成，从而提供了一种以未保护的氨基酸为起始原料的实用的肽化学合成策略。肽活性药物成分的合成证明了其稳健性。它还适用于片段缩合和反固相肽合成。与绿色

  DOI：

  10.1021/jacs.4c00314

文献信息

• Synthesis of peptide aldehydes via enzymatic acylation of amino aldehyde derivatives
  作者：Tatiana L. Voyushina、Joanna V. Potetinova、Ekaterina I. Milgotina、Valentin M. Stepanov

  DOI：10.1016/s0968-0896(99)00237-0

  日期：1999.12

  Two ways for semi-enzymatic preparation of the peptide aldehydes are proposed: (1) enzymatic acylation of amino alcohols with acyl peptide esters and subsequent chemical oxidation of the resulting peptide alcohols with DMSO/acetic anhydride mixture or (2) enzymatic acylation of the preliminarily obtained by a chemical route amino aldehyde semicarbazones. Subtilisin 72, serine proteinase with a broad

  提出了两种半酶法制备肽醛的方法：（1）将氨基醇与酰基肽酯进行酶促酰化，然后将所得的肽醇与DMSO /乙酸酐混合物进行化学氧化，或（2）将酶进行初步的酰化。通过化学途径获得的氨基醛半咔唑。在两种情况下，枯草杆菌蛋白酶72（一种广泛的丝氨酸蛋白酶）均分布在大孔硅胶上，被用作催化剂。由于反应混合物中实际上没有水，所以两种酶促反应中产物的收率几乎都是定量的。第二种方法似乎更具吸引力，因为所有化学步骤均使用氨基酸衍生物进行，而氨基酸衍生物的价值远低于肽化合物。获得了一系列通式为Z-Ala-Ala-Xaa-al的肽醛（其中Xaa-al ＝亮氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸，缬氨酸）。在枯草杆菌蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶的相应生色底物的水解反应中，确定了这些化合物的抑制参数。
• Inverse Peptide Synthesis Using Transient Protected Amino Acids
  作者：Tao Liu、Zejun Peng、Manting Lai、Long Hu、Junfeng Zhao

  DOI：10.1021/jacs.4c00314

  日期：2024.2.14

  C → N peptide chemical synthesis. The mandatory use of the Nα-protecting group invokes two additional operations for incorporating each amino acid, resulting in poor step- and atom-economy. The burgeoning demand in the peptide therapeutic market necessitates cost-effective and environmentally friendly peptide manufacturing strategies. Inverse peptide chemical synthesis using unprotected amino acids

  在过去的三十年里，肽疗法经历了快速复兴。虽然少数肽药物是生物生产的，但大多数是通过化学合成生产的。 α-氨基酸氨基的预先保护、羧基的活化、与不断增长的肽链的游离氨基的氨解、N末端的脱保护的循环构成了常规C→N肽的原理化学合成。强制使用 N α -保护基团需要两次额外的操作来掺入每个氨基酸，导致步骤经济性和原子经济性较差。肽治疗市场不断增长的需求需要具有成本效益且环保的肽生产策略。使用未受保护的氨基酸的逆肽化学合成已被认为是一种理想且有吸引力的策略。然而，由于N→C肽链延伸过程中严重的外消旋/差向异构化，该技术在60多年来一直没有成功。在此，这一挑战已通过采用瞬态保护策略的 ynamide 偶联试剂成功解决。活化、瞬时保护、氨解和原位脱保护在一锅中完成，从而提供了一种以未保护的氨基酸为起始原料的实用的肽化学合成策略。肽活性药物成分的合成证明了其稳健性。它还适用于片段缩合和反固相肽合成。与绿色