Abz-Val-Ala-Ala-Nva-Ala-Glu-Arg-Gln-EDDnp | 1538576-40-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Abz-Val-Ala-Ala-Nva-Ala-Glu-Arg-Gln-EDDnp
• CAS: 1538576-40-7
• 化学式: C₅₀H₇₅N₁₇O₁₆
• 分子量: 1170.25
• InChiKey: GEEQFELWQDDYTJ-YAUQONRESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.29
• 重原子数：
  83.0
• 可旋转键数：
  36.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.52
• 拓扑面积：
  528.52
• 氢给体数：
  16.0
• 氢受体数：
  18.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Abz-Val-Ala-Ala-Nva-Ala-Glu-Arg-Gln-EDDnp 在 neutrophil serine proteinase 3 、 三氟乙酸 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 AbzVAAnV
  参考文献：
  名称：

  In Silico Design, Synthesis, and Assays of Specific Substrates for Proteinase 3: Influence of Fluorogenic and Charged Groups

  摘要：

  Neutrophil serine proteases are specific regulators of the immune response, and proteinase 3 is a major target antigen in antineutrophil cytoplasmic antibody-associated vasculitis. FRET peptides containing 2-aminobenzoic acid (Abz) and N-(2,4-dinitrophenyl)ethylenediamine (EDDnp) as fluorophore and quencher groups, respectively, have been widely used to probe proteases specificity. Using in silico design followed by enzymatic assays, we show that Abz and EDDnp significantly contribute to substrate hydrolysis by PR3. We also propose a new substrate specific for PR3.

  DOI：

  10.1021/jm401559r
• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-L-丙氨酸 、 (S)-4-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)-5-((2-((2,4-dinitrophenyl)amino)ethyl)amino)-5-oxopentanoic acid 、 Fmoc-O-叔丁基-L-谷氨酸 、 Fmoc-N-三苯甲基-L-天冬酰胺 、 邻氨基苯甲酸 、 FMOC-L-精氨酸 、 Fmoc-L-正缬氨酸 在 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 、 哌啶 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 1.08h， 生成 Abz-Val-Ala-Ala-Nva-Ala-Glu-Arg-Gln-EDDnp
  参考文献：
  名称：

  In Silico Design, Synthesis, and Assays of Specific Substrates for Proteinase 3: Influence of Fluorogenic and Charged Groups

  摘要：

  Neutrophil serine proteases are specific regulators of the immune response, and proteinase 3 is a major target antigen in antineutrophil cytoplasmic antibody-associated vasculitis. FRET peptides containing 2-aminobenzoic acid (Abz) and N-(2,4-dinitrophenyl)ethylenediamine (EDDnp) as fluorophore and quencher groups, respectively, have been widely used to probe proteases specificity. Using in silico design followed by enzymatic assays, we show that Abz and EDDnp significantly contribute to substrate hydrolysis by PR3. We also propose a new substrate specific for PR3.

  DOI：

  10.1021/jm401559r