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cystyl-3-azidopropylamide | 908007-10-3

中文名称
——
中文别名
——
英文名称
cystyl-3-azidopropylamide
英文别名
Cys-CH2CH2CH2N3;2-amino-N-(3-azidopropyl)-3-mercaptopropanamide;Cys-N3;(2R)-2-amino-N-(3-azidopropyl)-3-sulfanylpropanamide
cystyl-3-azidopropylamide化学式
CAS
908007-10-3
化学式
C6H13N5OS
mdl
——
分子量
203.268
InChiKey
VKVFOUBKEPYGPS-YFKPBYRVSA-N
BEILSTEIN
——
EINECS
——
  • 物化性质
  • 计算性质
  • ADMET
  • 安全信息
  • SDS
  • 制备方法与用途
  • 上下游信息
  • 反应信息
  • 文献信息
  • 表征谱图
  • 同类化合物
  • 相关功能分类
  • 相关结构分类

计算性质

  • 辛醇/水分配系数(LogP):
    0.2
  • 重原子数:
    13
  • 可旋转键数:
    6
  • 环数:
    0.0
  • sp3杂化的碳原子比例:
    0.83
  • 拓扑面积:
    70.5
  • 氢给体数:
    3
  • 氢受体数:
    5

反应信息

  • 作为反应物:
    描述:
    cystyl-3-azidopropylamide 、 Nme2-Phe-Gly-Pro-Lys-Arg-Ile-Ala 在 sodium cyanide 、 Selectfluor 、 作用下, 以 aq. phosphate buffer 、 异丙醇 为溶剂, 生成 、
    参考文献:
    名称:
    多组分氧化腈噻唑烷化反应选择性修饰 N 末端二甲基化翻译后修饰
    摘要:
    蛋白质 α-N 末端二甲基化 (Nme 2 ) 是一种尚未充分研究的翻译后修饰 (PTM),尽管 α-N 末端二甲基化在不同物种的重要生理和病理过程中的影响越来越大;因此,必须确定蛋白质组中α-N-末端二甲基化的位点。迄今为止,由于缺乏检测α-N-末端二甲基化的泛选择性方法,仅发现了约300个α-N-末端甲基化位点,包括单甲基化、二甲基化和三甲基化。在此,我们介绍了三组分偶联反应,氧化腈噻唑烷化 (OxNiTha),用于在选择氟、氰化钠和 1,2 氨基硫醇存在下将 α-Nme 2化学选择性修饰为噻唑烷环。开发选择性修饰 α-Nme 2 PTM 的泛特异性方法的主要挑战之一是与具有相似结构的二甲基赖氨酸 (Kme 2 ) PTM 的竞争反应。我们通过用氨基硫醇捕获腈修饰的 Nme 2来应对这一挑战,从而导致 Nme 2转化为五元噻唑烷环。令人惊讶的是,1,2氨基硫醇与腈修饰的Kme 2 的反
    DOI:
    10.1021/jacs.3c02369
  • 作为产物:
    描述:
    参考文献:
    名称:
    多组分氧化腈噻唑烷化反应选择性修饰 N 末端二甲基化翻译后修饰
    摘要:
    蛋白质 α-N 末端二甲基化 (Nme 2 ) 是一种尚未充分研究的翻译后修饰 (PTM),尽管 α-N 末端二甲基化在不同物种的重要生理和病理过程中的影响越来越大;因此,必须确定蛋白质组中α-N-末端二甲基化的位点。迄今为止,由于缺乏检测α-N-末端二甲基化的泛选择性方法,仅发现了约300个α-N-末端甲基化位点,包括单甲基化、二甲基化和三甲基化。在此,我们介绍了三组分偶联反应,氧化腈噻唑烷化 (OxNiTha),用于在选择氟、氰化钠和 1,2 氨基硫醇存在下将 α-Nme 2化学选择性修饰为噻唑烷环。开发选择性修饰 α-Nme 2 PTM 的泛特异性方法的主要挑战之一是与具有相似结构的二甲基赖氨酸 (Kme 2 ) PTM 的竞争反应。我们通过用氨基硫醇捕获腈修饰的 Nme 2来应对这一挑战,从而导致 Nme 2转化为五元噻唑烷环。令人惊讶的是,1,2氨基硫醇与腈修饰的Kme 2 的反
    DOI:
    10.1021/jacs.3c02369
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文献信息

  • Bioluminescent nanosensors for protease detection based upon gold nanoparticle–luciferase conjugates
    作者:Young-Pil Kim、Weston L. Daniel、Zuyong Xia、Hexin Xie、Chad A. Mirkin、Jianghong Rao
    DOI:10.1039/b915612g
    日期:——
    This communication reports the use of click chemistry to site-specifically conjugate bioluminescent Renilla luciferase proteins to gold nanoparticles (Au NPs) for sensing protease activity. The bioluminescent emission from luciferase was efficiently quenched by Au NPs, but significantly recovered after the proteolytic cleavage.
    这篇通讯报道了利用点击化学生物发光的雷尼拉荧光素酶蛋白与纳米粒子(Au NPs)定点共轭,以感知蛋白酶活性。荧光素酶生物发光被 Au NPs 有效淬灭,但在蛋白酶裂解后又显著恢复。
  • Coryneform Bacterium and Method for Producing Heterologous Fusion Proteins
    申请人:AJINOMOTO CO., INC.
    公开号:US20160060640A1
    公开(公告)日:2016-03-03
    The present invention provides a coryneform bacterium having an ability to produce a heterologous fusion protein by secretory production, which has been modified to express a genetic construct for secretory production of the heterologous fusion protein encoding at least a heterologous fusion protein comprising an extein and an intein having an activity of acyl rearrangement. The method for producing proteins modified at the C-terminus is also provided.
    本发明提供了一种可通过分泌生产产生异源融合蛋白的棒状菌,该棒状菌已经被修改以表达一个遗传构建,用于分泌生产异源融合蛋白,编码至少包括一个具有酰基重排活性的外显子和内显子的异源融合蛋白。同时,本发明还提供了一种在C-末端改性的蛋白质生产方法。
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