2-[2-(tert-butoxycarbonylamino)-3-phenylpropoxy]acetic acid tert-butyl ester | 1350753-87-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 2-[2-(tert-butoxycarbonylamino)-3-phenylpropoxy]acetic acid tert-butyl ester
• CAS: 1350753-87-5
• 化学式: C₂₀H₃₁NO₅
• 分子量: 365.47
• InChiKey: KQYZOFKCRLBNPL-INIZCTEOSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.48
• 重原子数：
  26.0
• 可旋转键数：
  7.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  73.86
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-[2-(tert-butoxycarbonylamino)-3-phenylpropoxy]acetic acid tert-butyl ester 在 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 tert-butyl 2-[(2S)-2-amino-3-phenylpropoxy]acetate
  参考文献：
  名称：

  Structural Investigation of Hybrid Peptide Foldamers Composed of α‐Dipeptide Equivalent β‐Oxy‐δ ⁵ ‐amino Acids

  摘要：

  AbstractDue to their equivalent lengths, δ‐amino acids can serve as surrogates of α‐dipeptides. However, δ‐amino acids with proteinogenic side chains have not been well studied because of synthetic difficulties and because of their insolubility in organic solvents. Recently we reported the spontaneous supramolecular gelation of δ‐peptides composed of β(O)‐δ5‐amino acids. Here, we report the incorporation of β(O)‐δ5‐amino acids as guests into the host α‐helix, α,γ‐hybrid peptide 12‐helix and their single‐crystal conformations. In addition, we studied the solution conformations of hybrid peptides composed of 1:1 alternating α and β(O)‐δ5‐amino acids. In contrast to the control α‐helix structures, the crystal structure of peptides with β(O)‐δ5‐amino acids exhibit α‐helical conformations consisting of both 13‐ and 10‐membered H‐bonds. The α,δ‐hybrid peptide adopted mixed 13/11‐helix conformation in solution with alternating H‐bond directionality. Crystal‐structure analysis revealed that the α,γ4‐hybrid peptide accommodated the guest β(O)‐δ5‐amino acid without significant deviation to the overall helix folding. The results reported here emphasize that β(O)‐δ5‐amino acids with proteinogenic side chains can be accommodated into regular α‐helix or 12‐helix as guests without much deviation of the overall helix folding of the peptides.

  DOI：

  10.1002/chem.201904780
• 作为产物：
  描述：

  N-叔丁氧羰基-L-苯丙氨酸甲酯 在 sodium tetrahydroborate 、 四丁基硫酸氢铵 、 lithium chloride 、 sodium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 生成 2-[2-(tert-butoxycarbonylamino)-3-phenylpropoxy]acetic acid tert-butyl ester
  参考文献：
  名称：

  胍基双羧酸盐的合成与结合性能

  摘要：

  摘要谷氨酰胺酶HisF的铵离子结合位点启发我们设计双羧酸胍盐作为分子识别中潜在的自组织离子载体。这项工作介绍了基于脂肪族和芳香族结构单元的标题化合物的合成，以及制备δ-氨基乙氧基乙酸的一般方法。对标题化合物在二甲亚砜（DMSO）和甲醇溶液中的结合性能的研究表明，没有铵离子亲和力，但胍基部分与乙酸根离子相互作用。 图形概要

  DOI：

  10.1007/s00706-011-0660-x

文献信息

• Divergent Supramolecular Gelation of Backbone Modified Short Hybrid δ-Peptides
  作者：Rahi M. Reja、Rajat Patel、Vivek Kumar、Anjali Jha、Hosahudya N. Gopi

  DOI：10.1021/acs.biomac.8b01684

  日期：2019.3.11

  success has been achieved from the backbone modified peptides. The proteolytic stability and conformational flexibility of the backbone modified peptides composed of β-, γ-, and δ-amino acids can be explored to design ordered supramolecular gels and self-assembled materials. In this article, we are reporting the divergent supramolecular gels from a new class of short hybrid dipeptides composed of conformationally

  由于它们在生物学和材料科学中的广泛应用，短肽的有序超分子组装近来获得了发展势头。与α-肽相反，骨架修饰的肽仅获得了有限的成功。可以探索由β-，γ-和δ-氨基酸组成的主链修饰肽的蛋白水解稳定性和构象柔韧性，以设计有序的超分子凝胶和自组装材料。在本文中，我们报道了由一类新的短杂交二肽发散的超分子凝胶，该短二肽由构象灵活的新β（O）-δ5-氨基酸组成。由β3-和β（O）-δ5-Phe组成的杂二肽显示出由芳族溶剂形成的透明凝胶，而由β（O）-δ5-Phe组成的二肽在磷酸盐缓冲盐水（PBS）中显示出触变性凝胶。相反，从由交替的α-和β（O）-δ5-Phe以及γ4和β（O）-δ5-Phe组成的二肽中未观察到有机或水凝胶。进一步探索了β3，β（O）-δ5-苯丙氨酸二肽所表现出的有机胶凝特性，以从油水混合物中回收溢油。由β（O）-δ5，β（O）-δ5-Phe二肽显示的触变水凝胶与细胞培养基一起进一步用作基