for 3,5-dioxo-1,2,4-oxadiazolidine. Both isoenzymes catalyse the formation of cysteine from O -acetyl- L -serine and hydrogen sulphide, but only isoenzyme B catalyses the formation of L -quisqualic acid. Other significant differences occur in the substrate specificity of the two isoenzymes. Some properties of the purified cysteine synthase isoenzymes are also described.
摘要 从 Quisqualis indica var. 的叶子中纯化半胱
氨酸合酶。villosa 揭示了这种酶的两种形式的存在,通过
DEAE-Sephadex A-50 色谱分离。同工酶 A 纯化 10 000 倍,比活性为 10.8 U/mg 蛋白质。同工酶 B 纯化 460 倍,比活性为 0.49 U/mg 蛋白质。两种同工酶具有相同的 M ,s (58 000) 并解离成相同的亚基 (M r 29 000)。同工酶 A 的 K m 值对于 O -乙酰基-L -
丝氨酸为 1.9 mM,对于
硫化物为 59 μM,而同工酶 B 的 K m 值对于 O -乙酰基-L -
丝氨酸为 7.1 mM,对于 3,5-二氧代- 4.0 mM
1,2,4-恶二唑烷。两种同工酶都催化O-乙酰基-
L-丝氨酸和
硫化氢形成半胱
氨酸,但只有同工酶B催化L-quisqualic酸的形成。两种同工酶的底物特异性还存在