| 1033224-47-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吡咯
• CAS: 1033224-47-3
• 化学式: C₈₀H₈₂CoN₈O₁₃
• 分子量: 1422.57
• InChiKey: BCTJKSWFKWOZDS-YZRCSYFWSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  None
• 重原子数：
  None
• 可旋转键数：
  None
• 环数：
  None
• sp3杂化的碳原子比例：
  None
• 拓扑面积：
  None
• 氢给体数：
  None
• 氢受体数：
  None

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  、 氧气 以 not given 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  通过脉冲EPR光谱法可直接证明在肌红蛋白/血红蛋白模型系统中和钴肌红蛋白中氢键与结合的双氧键有关。

  摘要：

  DOI：

  10.1002/anie.200705180
• 作为产物：
  描述：

  cobalt(II) chloride 、 在 2,6-lutidine 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  通过脉冲EPR光谱法可直接证明在肌红蛋白/血红蛋白模型系统中和钴肌红蛋白中氢键与结合的双氧键有关。

  摘要：

  DOI：

  10.1002/anie.200705180

文献信息

• Probing Hydrogen Bonding to Bound Dioxygen in Synthetic Models for Heme Proteins: The Importance of Precise Geometry
  作者：Henry Dube、Besnik Kasumaj、Carlos Calle、Beatrice Felber、Makoto Saito、Gunnar Jeschke、François Diederich

  DOI：10.1002/chem.200802077

  日期：2009.1

  Distal hydrogen bonding in natural dioxygen binding proteins is crucial for the discrimination between different potential ligands such as O2 or CO. In the present study, we probe the chemical requirements for proper distal hydrogen bonding in a series of synthetic model compounds for dioxygen‐binding heme proteins. The model compounds 1‐Co to 7‐Co bear different distal residues. The hydrogen bonding

  天然双氧结合蛋白中的远端氢键对于区分不同的潜在配体（例如O 2或CO ）至关重要。在本研究中，我们探讨了一系列用于双氧结合的合成模型化合物中适当的远端氢键的化学要求。血红素蛋白。模型化合物1–Co至7–Co带有不同的远端残基。通过脉冲EPR光谱法直接测量其相应的双氧加合物中的氢键。发现进行这种相互作用的几何要求是狭窄且非常具体的。只有两个模型复合体：1-Co和7-Co形成与结合的双氧的氢键，其特征在于键的几何形状和性质。1-Co- O 2中这种相互作用的几何形状和偶极性质与天然钴肌红蛋白（Co-Mb）中的相互作用更相似，因此1-Co是整个系列中最佳的模型化合物。