4-苯基偶氮苄氧羰基-L-PRO-LEU-GLY-PRO-D-ARG衍生物 | 17011-78-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: 4-苯基偶氮苄氧羰基-L-PRO-LEU-GLY-PRO-D-ARG衍生物
• 英文名称: 4-Phenylazobenyzloxycarbonyl-L-Pro-L-Leu-Gly-L-Pro-D-Arg
• 英文别名: 4-phenylazobenzyloxycarbonyl-Pro-Leu-Gly-Pro-D-Arg-OH；PZ-Pro-Leu-Gly-Pro-D-Arg；4-phenylazobenzyloxycarbonyl-Pro-Leu-Gly-Pro-D-Arg；PZ-peptide；(2R)-5-(diaminomethylideneamino)-2-[[(2S)-1-[2-[[(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-1-[(4-phenyldiazenylphenyl)methoxycarbonyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]pentanoyl]amino]acetyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]pentanoic acid
• CAS: 17011-78-8
• 化学式: C₃₈H₅₂N₁₀O₈
• 分子量: 776.893
• InChiKey: WLJYNHBZKOQNNI-BHSUFKTOSA-N

物化性质

• 密度：
  1.39±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.5
• 重原子数：
  56
• 可旋转键数：
  19
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  264
• 氢给体数：
  6
• 氢受体数：
  11

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  4-苯基偶氮苄氧羰基-L-PRO-LEU-GLY-PRO-D-ARG衍生物 在 盐酸 、 Streptomyces parvulus subsp. citrinus IFO 14435 collagenase 、 水 、 三羟甲基氨基甲烷 作用下， 生成 1-[({4-[(E)-苯基偶氮]苄基}氧基)羰基]脯氨酰亮氨酸 、 Gly-Pro-D-Arg
  参考文献：
  名称：

  Purification and Characterization of a Major Collagenase fromStreptomyces parvulus

  摘要：

  通过在 Q-Sepharose、Sephacryl S-200 和丁基-Toyopearl 上进行层析，从 Parvulus 链霉菌的粗酶样品中纯化出一种主要的胶原酶，纯化倍数约为 96 倍。纯化后的酶在 SDS-PAGE 上的相对分子质量约为 52,000，最适 pH 值约为 9.0，并受到金属螯合剂的强烈抑制。它还能特异性地裂解 4-苯基偶氮苄氧羰基-Pro-Leu-Gly-Pro-d-Arg 的 Leu-Gly 键，在 37 ℃、pH 值为 9.0 时的 K m 值为 0.60 mm。根据 N 端区域和内部胰蛋白酶肽的氨基酸序列，克隆了相应的基因。克隆基因的 DNA 序列表明，该酶是以 864 个残基的前体蛋白形式产生的，其中有 408 个残基的前导序列，随后是 456 个残基的成熟酶分子。该酶与 S. coelicolor 的胶原酶同源性最高，同源性为 73%，被认为是弧菌胶原酶亚家族的成员。

  DOI：

  10.1271/bbb.80357

文献信息

• Purification and Characterization of a Major Collagenase from<i>Streptomyces parvulus</i>
  作者：Yasuko SAKURAI、Hideshi INOUE、Wataru NISHII、Takayuki TAKAHASHI、Yuichi IINO、Masayuki YAMAMOTO、Kenji TAKAHASHI

  DOI：10.1271/bbb.80357

  日期：2009.1.23

  A major collagenase was purified about 96-fold from a crude enzyme sample of Streptomyces parvulus by chromatography on Q-Sepharose, Sephacryl S-200, and butyl-Toyopearl. The purified enzyme showed a relative molecular mass of approximately 52,000 on SDS–PAGE and a pH optimum at about 9.0, and was strongly inhibited by metal-chelating agents. It also cleaved 4-phenylazobenzyloxycarbonyl-Pro-Leu-Gly-Pro-d-Arg specifically at the Leu-Gly bond, with a K  m value of 0.60 mm at pH 9.0 at 37 °C. Based on the amino acid sequences of the N-terminal region and internal tryptic peptides, the corresponding gene was cloned. The DNA sequence of the cloned gene indicated that the enzyme is produced as an 864-residue precursor protein with a 408-residue prepro sequence followed by a 456-residue mature enzyme moiety. The enzyme is most homologous with the collagenase from S. coelicolor, the identity being 73%, and it is thought to be a member of the Vibrio collagenase subfamily.

  通过在 Q-Sepharose、Sephacryl S-200 和丁基-Toyopearl 上进行层析，从 Parvulus 链霉菌的粗酶样品中纯化出一种主要的胶原酶，纯化倍数约为 96 倍。纯化后的酶在 SDS-PAGE 上的相对分子质量约为 52,000，最适 pH 值约为 9.0，并受到金属螯合剂的强烈抑制。它还能特异性地裂解 4-苯基偶氮苄氧羰基-Pro-Leu-Gly-Pro-d-Arg 的 Leu-Gly 键，在 37 ℃、pH 值为 9.0 时的 K m 值为 0.60 mm。根据 N 端区域和内部胰蛋白酶肽的氨基酸序列，克隆了相应的基因。克隆基因的 DNA 序列表明，该酶是以 864 个残基的前体蛋白形式产生的，其中有 408 个残基的前导序列，随后是 456 个残基的成熟酶分子。该酶与 S. coelicolor 的胶原酶同源性最高，同源性为 73%，被认为是弧菌胶原酶亚家族的成员。