N-<5-<<<<20-(acetylthio)-3,6,9-trioxaeicos-1-yl>oxy>carbonyl>amino>-1-carboxypentyl>iminodiacetic acid | 171883-29-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-<5-<<<<20-(acetylthio)-3,6,9-trioxaeicos-1-yl>oxy>carbonyl>amino>-1-carboxypentyl>iminodiacetic acid
• 英文别名: 6-[2-[2-[2-(11-Acetylsulfanylundecoxy)ethoxy]ethoxy]ethoxycarbonylamino]-2-[bis(carboxymethyl)amino]hexanoic acid；6-[2-[2-[2-(11-acetylsulfanylundecoxy)ethoxy]ethoxy]ethoxycarbonylamino]-2-[bis(carboxymethyl)amino]hexanoic acid
• CAS: 171883-29-7
• 化学式: C₃₀H₅₄N₂O₁₂S
• 分子量: 666.831
• InChiKey: GZUWKHJSQQUCAS-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.7
• 重原子数：
  45
• 可旋转键数：
  34
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.83
• 拓扑面积：
  224
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  14

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-<5-<<<<20-(acetylthio)-3,6,9-trioxaeicos-1-yl>oxy>carbonyl>amino>-1-carboxypentyl>iminodiacetic acid 在 sodium hydroxide 、 碘 、 氧气 、 三乙基膦 作用下， 生成 N-<5-<<<(20-mercapto-3,6,9-trioxaeicos-1-yl)oxy>carbonyl>amino>-1-carboxypentyl>iminodiacetic acid
  参考文献：
  名称：

  自组装的单分子层，用于通过表面等离振子共振来结合和研究组氨酸标签的蛋白质。

  摘要：

  本文报道了自组装单分子层（SAM）的产生，该分子选择性结合主要序列以His-tag终止的蛋白质：通常整合在重组蛋白中的六个组氨酸片段，以简化纯化过程。通过将两种链烷硫醇的混合物吸附到金表面上来制备SAM：一种以亚硝基三乙酸（NTA）基团终止的硫醇，与Ni（II）形成四价螯合物的基团和另一种以Ni（II）形成四价螯合物的基团具有三（乙二醇）基团的基团，该基团可抵抗蛋白质的吸附。通过组氨酸与螯合至表面NTA基团的Ni（II）离子上的两个空位相互作用，将带有组氨酸标签的蛋白质与SAM结合。用模型蛋白进行的研究表明，结合是对带有His标签的蛋白特异的，并且需要在表面存在Ni（II）。固定化的带有His标签的蛋白在pH 7.2的缓冲盐水中具有动力学稳定性，但可以通过用200 mM的咪唑处理来解吸。对两个模型系统的表面等离振子共振研究表明，与通过共价偶联固定在葡聚糖凝胶薄层中的蛋白质相比，吸附在NTA

  DOI：

  10.1021/ac9504023
• 作为产物：
  描述：

  11-溴-1-十一烯 在 sodium hydroxide 、 偶氮二异丁腈 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 18.0h， 生成 N-<5-<<<<20-(acetylthio)-3,6,9-trioxaeicos-1-yl>oxy>carbonyl>amino>-1-carboxypentyl>iminodiacetic acid
  参考文献：
  名称：

  自组装的单分子层，用于通过表面等离振子共振来结合和研究组氨酸标签的蛋白质。

  摘要：

  本文报道了自组装单分子层（SAM）的产生，该分子选择性结合主要序列以His-tag终止的蛋白质：通常整合在重组蛋白中的六个组氨酸片段，以简化纯化过程。通过将两种链烷硫醇的混合物吸附到金表面上来制备SAM：一种以亚硝基三乙酸（NTA）基团终止的硫醇，与Ni（II）形成四价螯合物的基团和另一种以Ni（II）形成四价螯合物的基团具有三（乙二醇）基团的基团，该基团可抵抗蛋白质的吸附。通过组氨酸与螯合至表面NTA基团的Ni（II）离子上的两个空位相互作用，将带有组氨酸标签的蛋白质与SAM结合。用模型蛋白进行的研究表明，结合是对带有His标签的蛋白特异的，并且需要在表面存在Ni（II）。固定化的带有His标签的蛋白在pH 7.2的缓冲盐水中具有动力学稳定性，但可以通过用200 mM的咪唑处理来解吸。对两个模型系统的表面等离振子共振研究表明，与通过共价偶联固定在葡聚糖凝胶薄层中的蛋白质相比，吸附在NTA

  DOI：

  10.1021/ac9504023

文献信息

• A Self-Assembled Monolayer for the Binding and Study of Histidine-Tagged Proteins by Surface Plasmon Resonance
  作者：George B. Sigal、Cynthia Bamdad、Alcide Barberis、Jack Strominger、George M. Whitesides

  DOI：10.1021/ac9504023

  日期：1996.2.1

  monolayer (SAM) that selectively binds proteins whose primary sequence terminates with a His-tag: a stretch of six histidines commonly incorporated in recombinant proteins to simplify purification. The SAM was prepared by the adsorption onto a gold surface of a mixture of two alkanethiols: one thiol that terminated with a nitrilotriacetic acid (NTA) group, a group that forms a tetravalent chelate with Ni(II)

  本文报道了自组装单分子层（SAM）的产生，该分子选择性结合主要序列以His-tag终止的蛋白质：通常整合在重组蛋白中的六个组氨酸片段，以简化纯化过程。通过将两种链烷硫醇的混合物吸附到金表面上来制备SAM：一种以亚硝基三乙酸（NTA）基团终止的硫醇，与Ni（II）形成四价螯合物的基团和另一种以Ni（II）形成四价螯合物的基团具有三（乙二醇）基团的基团，该基团可抵抗蛋白质的吸附。通过组氨酸与螯合至表面NTA基团的Ni（II）离子上的两个空位相互作用，将带有组氨酸标签的蛋白质与SAM结合。用模型蛋白进行的研究表明，结合是对带有His标签的蛋白特异的，并且需要在表面存在Ni（II）。固定化的带有His标签的蛋白在pH 7.2的缓冲盐水中具有动力学稳定性，但可以通过用200 mM的咪唑处理来解吸。对两个模型系统的表面等离振子共振研究表明，与通过共价偶联固定在葡聚糖凝胶薄层中的蛋白质相比，吸附在NTA