L-Asp-L-Arg-L-Val-L-Tyr-L-Ile

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: L-Asp-L-Arg-L-Val-L-Tyr-L-Ile
• 英文别名: Angiotensin-(1-5) dizwitterion；(2S,3S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-azaniumyl-3-carboxylatopropanoyl]amino]-5-(diaminomethylideneazaniumyl)pentanoyl]amino]-3-methylbutanoyl]amino]-3-(4-hydroxyphenyl)propanoyl]amino]-3-methylpentanoate
• 化学式: C₃₀H₄₈N₈O₉
• 分子量: 664.759
• InChiKey: UVPBVMCAVNABKX-GXYVSGTKSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.7
• 重原子数：
  47
• 可旋转键数：
  20
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.57
• 拓扑面积：
  302
• 氢给体数：
  10
• 氢受体数：
  11

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  L-Asp-L-Arg-L-Val-L-Tyr-L-Ile 在 copper diacetate 作用下， 生成
  参考文献：
  名称：

  通过仿生铜 (II) 介导的羟醛反应对蛋白质进行单步 N 端修饰

  摘要：

  在温和条件下铜 (II) 盐存在的情况下， 2-吡啶甲醛衍生物在肽和蛋白质的 N 末端发生独特的醛醇反应。肽和蛋白质很容易在一个步骤中用有用的官能团或反应性手柄进行修饰。

  DOI：

  10.1002/chem.202201677
• 作为产物：
  描述：

  天冬氨酰-精氨酰-缬氨酰-酪氨酰-异亮氨酰-组氨酰-脯氨酸 、 水 生成 L-Asp-L-Arg-L-Val-L-Tyr-L-Ile 、 组氨酰脯氨酸
  参考文献：
  名称：

  A Novel Angiotensin-Converting Enzyme–Related Carboxypeptidase (ACE2) Converts Angiotensin I to Angiotensin 1-9

  摘要：

  摘要—ACE2是已知的第一个人类同源物，与肾素转化酶（ACE）相似，它是从人类心力衰竭心室cDNA文库的5'序列中鉴定出来的。ACE2具有明显的信号肽、单个金属蛋白酶活性位点和跨膜域。ACE2和ACE的金属蛋白酶催化结构域相似度为42％，基因组结构的比较表明这两个基因是通过复制产生的。与更广泛存在的ACE相比，23种人体组织中只在心脏、肾脏和睾丸中发现ACE2转录本。免疫组织化学显示ACE2蛋白主要存在于冠状和肾内血管内皮和肾小管上皮中。转染细胞分泌活性ACE2酶通过跨膜域前的剪切而分泌。重组ACE2水解血管紧张素I的羧基端亮氨酸，生成血管紧张素1-9，这被ACE在体外和心肌细胞培养中转化为更小的血管紧张素肽。ACE2还可以水解des-Arg bradykinin和神经肽，但不能水解bradykinin或其他15种测试的血管活性和激素肽。ACE2不受lisinopril或captopril的抑制。ACE2的器官和细胞特异性表达以及其对关键血管活性肽的独特水解作用，表明ACE2在心脏和肾脏的局部肾素-血管紧张素系统中具有重要作用。本文的全文可在http://www.circresaha.org上获得。

  DOI：

  10.1161/01.res.87.5.e1

文献信息

• A Novel Angiotensin-Converting Enzyme–Related Carboxypeptidase (ACE2) Converts Angiotensin I to Angiotensin 1-9
  作者：Mary Donoghue、Frank Hsieh、Elizabeth Baronas、Kevin Godbout、Michael Gosselin、Nancy Stagliano、Michael Donovan、Betty Woolf、Keith Robison、Raju Jeyaseelan、Roger E. Breitbart、Susan Acton

  DOI：10.1161/01.res.87.5.e1

  日期：2000.9

  Abstract —ACE2, the first known human homologue of angiotensin-converting enzyme (ACE), was identified from 5′ sequencing of a human heart failure ventricle cDNA library. ACE2 has an apparent signal peptide, a single metalloprotease active site, and a transmembrane domain. The metalloprotease catalytic domains of ACE2 and ACE are 42% identical, and comparison of the genomic structures indicates that the two genes arose through duplication. In contrast to the more ubiquitous ACE, ACE2 transcripts are found only in heart, kidney, and testis of 23 human tissues examined. Immunohistochemistry shows ACE2 protein predominantly in the endothelium of coronary and intrarenal vessels and in renal tubular epithelium. Active ACE2 enzyme is secreted from transfected cells by cleavage N-terminal to the transmembrane domain. Recombinant ACE2 hydrolyzes the carboxy terminal leucine from angiotensin I to generate angiotensin 1-9, which is converted to smaller angiotensin peptides by ACE in vitro and by cardiomyocytes in culture. ACE2 can also cleave des-Arg bradykinin and neurotensin but not bradykinin or 15 other vasoactive and hormonal peptides tested. ACE2 is not inhibited by lisinopril or captopril. The organ- and cell-specific expression of ACE2 and its unique cleavage of key vasoactive peptides suggest an essential role for ACE2 in the local renin-angiotensin system of the heart and kidney. The full text of this article is available at http://www.circresaha.org.

  摘要—ACE2是已知的第一个人类同源物，与肾素转化酶（ACE）相似，它是从人类心力衰竭心室cDNA文库的5'序列中鉴定出来的。ACE2具有明显的信号肽、单个金属蛋白酶活性位点和跨膜域。ACE2和ACE的金属蛋白酶催化结构域相似度为42％，基因组结构的比较表明这两个基因是通过复制产生的。与更广泛存在的ACE相比，23种人体组织中只在心脏、肾脏和睾丸中发现ACE2转录本。免疫组织化学显示ACE2蛋白主要存在于冠状和肾内血管内皮和肾小管上皮中。转染细胞分泌活性ACE2酶通过跨膜域前的剪切而分泌。重组ACE2水解血管紧张素I的羧基端亮氨酸，生成血管紧张素1-9，这被ACE在体外和心肌细胞培养中转化为更小的血管紧张素肽。ACE2还可以水解des-Arg bradykinin和神经肽，但不能水解bradykinin或其他15种测试的血管活性和激素肽。ACE2不受lisinopril或captopril的抑制。ACE2的器官和细胞特异性表达以及其对关键血管活性肽的独特水解作用，表明ACE2在心脏和肾脏的局部肾素-血管紧张素系统中具有重要作用。本文的全文可在http://www.circresaha.org上获得。
• Single‐Step N‐Terminal Modification of Proteins via a Bio‐Inspired Copper(II)‐Mediated Aldol Reaction
  作者：Kengo Hanaya、Kaho Yamoto、Kazuaki Taguchi、Kazuaki Matsumoto、Shuhei Higashibayashi、Takeshi Sugai

  DOI：10.1002/chem.202201677

  日期：2022.8.22

  2-Pydinecarboxaldehyde derivatives undergoes unique aldol reaction at the N-terminus of peptides and proteins in the presence of a copper(II) salt under mild conditions. Peptides and proteins are readily modified with useful functional groups or reactive handles in a single step.

  在温和条件下铜 (II) 盐存在的情况下， 2-吡啶甲醛衍生物在肽和蛋白质的 N 末端发生独特的醛醇反应。肽和蛋白质很容易在一个步骤中用有用的官能团或反应性手柄进行修饰。