Glutamin | 25683-11-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Glutamin
• 英文别名: glutamic amide；glutaminamide；(2,5-diamino-1,5-dioxopentyl)amine；glutamic acid diamide；2-Aminopentanediamide
• CAS: 25683-11-8
• 化学式: C₅H₁₁N₃O₂
• mdl: MFCD19204025
• 分子量: 145.161
• InChiKey: LCGISIDBXHGCDW-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.5
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  112
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Glutamin 、 Ac-Gly-SH 在 盐酸 、 sodium hydroxide 、 potassium hexacyanoferrate(III) 作用下， 以 水 、 重水 为溶剂， 反应 0.33h， 以65%的产率得到2-[(2-acetamidoacetyl)amino]pentanediamide
  参考文献：
  名称：

  水中化学选择性氨基腈偶联的肽连接

  摘要：

  酰胺键的形成是化学和生物学中最重要的反应之一 1-4，但目前还没有化学方法可以在水中实现 α-肽连接，从而耐受肽连接位点的所有 20 种蛋白质氨基酸。通用遗传密码确立了肽的生物学作用早于生命最后一个普遍的共同祖先，并且肽在生命起源中发挥了重要作用5-9。硫在柠檬酸循环、非核糖体肽合成和聚酮化合物生物合成中的重要作用指向在生命进化过程中，硫酯依赖性肽连接先于 RNA 依赖性蛋白质合成 5,9-13。然而，尚未证明氨酰基硫酯形成的稳健机制。在这里，我们报告了一种化学选择性，高产 α-氨基腈连接，仅利用益生元合理的分子——硫化氢、硫代乙酸盐 12,14 和铁氰化物 12,14-17 或氰基乙炔 8,14——在水中产生 α-肽。这种连接对 α-氨基腈偶联具有极高的选择性，并能耐受所有 20 个蛋白质氨基酸残基。两个基本特征使肽能够在水中连接：α-氨基腈的反应性和 pKaH 使它们与中性 pH 值的

  DOI：

  10.1038/s41586-019-1371-4

文献信息

• Protease-Catalyzed Peptide Synthesis for the Site-Specific Incorporation of α-Fluoroalkyl Amino Acids into Peptides
  作者：Sven Thust、Beate Koksch

  DOI：10.1021/jo020613p

  日期：2003.3.1

  Substitution of native amino acids by fluoroalkyl analogues represents a new approach for the design of biologically active peptides with increased metabolic stability as well as defined secondary structure and provides a powerful label for spectroscopic investigations. Here, we introduce a methodology for the incorporation of sterically demanding C(alpha)-fluoroalkyl amino acids into the P(1) position

  氟烷基类似物取代天然氨基酸代表了一种设计新的生物活性肽的方法，该肽具有更高的代谢稳定性以及确定的二级结构，并为光谱学研究提供了有力的标记。在这里，我们介绍了一种方法，该方法可将市售蛋白酶胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶催化将空间上需要的Cα-氟代烷基氨基酸并入肽的P（1）位置。Cα-氟代烷基氨基酸的4-胍基苯基酯作为底物模拟物与冷冻状态反应条件的结合为蛋白酶催化将这种非天然氨基酸位点特异性引入肽序列提供了最有效的策略。因此，一个di，tri，并在胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶的催化下合成了在P（1）位置含有α-甲基，α-二氟甲基和α-三氟甲基丙氨酸，亮氨酸和苯丙氨酸的四肽。胰蛋白酶被证明是更通用的蛋白酶。
• Peptide ligation by chemoselective aminonitrile coupling in water
  作者：Pierre Canavelli、Saidul Islam、Matthew W. Powner

  DOI：10.1038/s41586-019-1371-4

  日期：2019.7

  N-to-C peptide ligation. Our model unites prebiotic aminonitrile synthesis and biological α-peptides, suggesting that short N-acyl peptide nitriles were plausible substrates during early evolution.Prebiotic peptide formation is achieved through chemoselective, high-yielding ligation of α-aminonitriles in water, showing selectivity for α-peptide coupling and tolerance of all proteinogenic amino acid residues

  酰胺键的形成是化学和生物学中最重要的反应之一 1-4，但目前还没有化学方法可以在水中实现 α-肽连接，从而耐受肽连接位点的所有 20 种蛋白质氨基酸。通用遗传密码确立了肽的生物学作用早于生命最后一个普遍的共同祖先，并且肽在生命起源中发挥了重要作用5-9。硫在柠檬酸循环、非核糖体肽合成和聚酮化合物生物合成中的重要作用指向在生命进化过程中，硫酯依赖性肽连接先于 RNA 依赖性蛋白质合成 5,9-13。然而，尚未证明氨酰基硫酯形成的稳健机制。在这里，我们报告了一种化学选择性，高产 α-氨基腈连接，仅利用益生元合理的分子——硫化氢、硫代乙酸盐 12,14 和铁氰化物 12,14-17 或氰基乙炔 8,14——在水中产生 α-肽。这种连接对 α-氨基腈偶联具有极高的选择性，并能耐受所有 20 个蛋白质氨基酸残基。两个基本特征使肽能够在水中连接：α-氨基腈的反应性和 pKaH 使它们与中性 pH 值的